Dénaturation Catalase

énergies élevées de liaison des “sites” extrêmement variables. Les structures spatiales des protéines (conformation) sont sensibles à l’environnement (chaleur, pH, force ionique, solvants etc.) et changent alors de façon irréversible de forme : dénaturation. 1.2.2. Holoprotéides + groupement prosthétique : hétéroprotéides, hétéroprotéines ou protéines conjuguées. 1) Nucléoprotéines : combinaison avec des acides nucléiques : ribosomes 50% d’ARN, virus 5 % d’ARN (mosaïque tabac), nucléohistones

commercialisation du gel a été sa stabilisation. De nombreuses méthodes ont été testées : exposition aux ultraviolets, pasteurisation à 60°c avec ajout de peroxyde d‟hydrogène, déshydratation à températures élevées,… Mais ces dernières ont abouti à la dénaturation du gel. 45 A la fin des années cinquante, un processus de stabilisation a été trouvé puis breveté par un certain Bill C. COATS, fondateur et PDG de Coats Aloe International : la pulpe fraîche recueillie dans l'extracteur est immédiatement stabilisée

tridimensionnelle des protéines. On étudiera l’hélice α et les feuillets β. On illustrera la notion de domaine. On mettra en évidence la relation entre l’intégrité de la structure spatiale et l’activité biologique et on traitera les conséquences de la dénaturation. On développera les propriétés physiques et chimiques présentant un intérêt analytique : solubilité, absorption de la lumière, diffusion, sédimentation, propriétés osmotiques, ionisation, réactions colorées. On illustrera la diversité des protéines

stabilisation. Enfin, bien qu’absentes dans les protéines intracellulaires, les liaisons disulfure intrachaînes, de nature covalente, stabilisent très efficacement la conformation native des protéines globulaires sécrétées et les rendent moins sensibles à la dénaturation et à la dégradation. 20 1 • Aminoacides, peptides et protéines Le reploiement des protéines in vivo est assisté par des isomérases et des chaperons moléculaires Toutes les liaisons peptidiques adoptent la configuration trans, à l’exception

Enfin, bien qu’absentes dans les protéines intracellulaires, les liaisons disulfure intrachaînes, de nature covalente, stabilisent très efficacement la conformation native des protéines globulaires sécrétées et les rendent moins sensibles à la dénaturation et à la dégradation. 20 1 • Aminoacides, peptides et protéines Le reploiement des protéines in vivo est assisté par des isomérases et des chaperons moléculaires Toutes les liaisons peptidiques adoptent la configuration trans, à l’exception

l‟induction de nombreux gènes de défense des plantes (lipoxygenase, phénylalanine ammonia lyase…). L‟incubation de BcPG1 durant 1h à 45°C réduit l‟activité de l‟enzyme de plus de 90%, mais n‟abolit pas l‟activité élicitrice de cette dernière alors que la dénaturation de l‟enzyme à 100°C ou la réduction des ponts disulfures abolit aussi bien l‟activité élicitrice que l‟activité enzymatique de BcPG1. L‟activité élicitrice de BcPG1, n‟est donc pas dépendante 16 de l‟activité enzymatique. La vigne est ainsi

d'autant plus sensibles à la température qu'elles sont en milieu humide. 11 faudra donc, dans un premier temps, diminuer l'humidité puis, dans un deuxième temps, utiliser des températures élevées (jusqu'à 60"-90°C) sans risquer une trop grande dénaturation des molécules. Cependant ch;:que enzyme possède sa propre sensibilité. Ainsi, l'a-amylase, thermorésistante, sera peu inactivée au touraillage. La j3-amylase, thermosensible, sera inactivée plus fortement. Il faut donc prévoir pour la germination