Enzyme

dans le métabolisme et qui déterminent souvent le type de réactions Indiquer pour chaque sous-classe d’enzymes les coenzymes impliqués, leur structure et leur mécanisme d’action Introduire la notion de séquence de réactions catalysées par des enzymes dont l’ordre d’intervention est déterminé par les coenzymes impliqués. Illustration fournée par l’oxydation du pyruvate par la pyruvate déshydrogénase. De l’étudiant : • • • • Apprendre les rôles et les mécanismes d’action des coenzymes

INTRODUCTION : Dans ce laboratoire, nous devions étudier l’activité enzymatique de la catalase. Nous voulions savoir si l’activité de cette enzyme était toujours la même peut importe le milieu ou la concentration. Pour ce faire, nous avons pris un mélange de peroxyde d’hydrogène et de catalase dans lequel d’expérience en expérience nous avons fait des modifications. Nous avons d’abord changé la concentration de l’enzyme pour une même quantité de peroxyde. Par la suite, nous avons modifié

est en excès dans les vaisseaux sanguins au niveau de l'intestin, mais va être prélevé par le foie et polymérisé en glycogène grâce des enzymes : c’est le processus de glycogénogenèse (polymérisation du glucose en glycogène, une macromolécule ayant une structure différente de celle de l’amidon). n glucose == (enzyme : glucokinase) ==> n glucose-phosphate == (enzyme : glycogène synthétase) ==> glycogène Le glycogène est ce qu’on appelle une macromolécule de réserve (de la famille des glucides),

bioconversion du glycérol en dihydroxyacétone (DHA) par les enzymes produites par les cellules de Gluconobacter oxydans (la microcalorimétrie) en comparaison avec une méthode de référence par spectrophotométrie. Le DHA a été produit dans un réacteur « air lift » en utilisant des cellules bactériennes immobilisées (Gluconobacter oxydans) dans un gel de pectate de calcium. La Glycérokinase et la Galactose oxydase, qui sont des enzymes de conversions présentent dans les cellules de Gluconobacter

TransporR sero (SERT) Diminut° recapture sero en agissant sur SERT on maitien une bonne qté de séro ds espace synaptQ => - depr° => Recapture d'1 NT est T imp BILAN DEVENIR DES NT : • Soit fixat° sur leur receptR postsynaptiQ • Soit dégradat° par des enzymes avant ou après fixat° • Soit refcapture par l'élément présynaptiQ • Soit Réemballage ds des vésicules synaptiQ en attente d'une nouvelle exocytose Retour doc 59 : - 4b : Recapture NT - 4c : Format° vésicule entourée d'1 feutrage = résorpt° de "l'excés"

peuvent-ils être dirigés ? Le cycle de creps dans la mitochondrie Enzyme : Définir une enzyme Protéine qui accélère une réaction chimique Comment une enzyme accélère-t-elle une réaction chimique ? Abaisse l’énergie d’activation, oriente les substrats dans une direction propice, et illumination de la couronne d’hydratation des substrats. Nommer deux régions primordiales d’une enzyme ? Site effecteur ou régulateur Comment une enzyme peut-elle être régulée ? Citer l’enzyme responsable de dégradation

phonation et la respiration. Premier réceptacle de la nourriture ingérée. C’est dans la bouche qu’ont lieu les premières étapes de la digestion : les dents assurent la trituration des aliments pour les réduire en éléments plus petits, tandis que les enzymes de la salive entament la digestion chimique. La salive est sécrétée par les glandes salivaires. Les dents ont toutes un rôle déterminé : les incisives coupent les aliments, les canines déchirent les aliments, les prémolaires et les molaires broient

d’amidon en molécules plus petites de maltose. L’amylase est une enzyme (c’est-à-dire une substance biologique qui accélère les réactions chimiques dans l’organisme) permettant une simplification moléculaire. Remarque : l’amylase n’agit que sur l’amidon : elle a une action spécifique. 3. Conclusion : digestion complète de l’amidon Le maltose peut aussi être fragmenté en molécules plus petites de glucose grâce à une enzyme nommée maltase. Amidon maltose

bloquant la production des prostaglandines. Vane fut accordé le Prix Nobel en physiologie ou médecine en 1982 pour cette recherche. Des recherches plus avancee ont démontree que l’aspirine inhibait le COX-1 et COX-2, enzymes responsables de la production de la prostaglandine. Enzymes COX-2 inactivé par l’aspirine. Ces recherches ont ouverts les portes a une utilisation plus repandue de l’aspirine et des recherches de son action sur des maladies plus graves sont courantes. Nous en parlerons dans

formation de nombreuses macromolécules par exemple les glycoprotéines (assemblage d'une partie protéique et glucidique) ou les glycolipides (assemblage d'une partie lipidique et glucidique).Mais participent aussi à la formation de certains co-enzymes comme le co-enzyme A, le NAD+ (Nicotinamide Adénine Dinucléotide), le FAD (Flavine Adénine Dinucléotide). Ils participent aussi à la formation de nucléotides (des molécules précurseurs des acides nucléiques comme l'ADN ou l'ARN) Jouent aussi un rôle dans l'épuration