Épitope

2010, L'University of Central Florida d'Orlando a annoncé un candidat-vaccin oral ou injectable à la fois efficace contre le paludisme et le choléra68,69. Il cible l'immunité systémique et mucosale, via une construction antigénique fusionnant les épitopes de la sous-unité B (CTB) de la toxine cholérique avec des antigènes de la membrane apicale (AMA1) et d'une protéine de surface (MSP1) des mérozoïtes de P. falciparum. Les chloroplastes d'un tabac et d'une laitue transplastomiques70 ont été testés

développant la capacité à interpréter une expérience (exercices 9 et 10 p. 104). Dans l’exercice 9 un anticorps est mis en présence de 5 antigènes différents (dans les faits, un antigène particulier peut comporter plusieurs épitopes différents et les anticorps sont spécifiques des épitopes, mais ces notions ne sont pas à traiter en 3e). – Le mécanisme d’action des anticorps est abordé par les doc. 2 et 3 et respecte les notions exigibles du programme, à savoir « les lymphocytes B sécrètent dans le sang

lactoferrine. Le poids moléculaire des caséines est compris entre 19 000 et 25 000 daltons. Les deux principales protéines du lactosérum, la β-lactoglobuline et l’α-lactalbumine, ont des poids moléculaires respectifs de 14 000 et 19 000 daltons. Les épitopes fonctionnels (portion efficacement antigénique de l’antigène) des protéines du lait de vache, à l’origine des réactions allergiques, sont constitués d’une quinzaine de résidus d’acide aminés en moyenne. Il a longtemps été admis que la β-lactoglobuline

structure prediction by inhomogeneous score combination Y. Guermeur, C. Geourjon, P. Gallinari & G. Deleage Bioinformatics, 1999, 15, 413-421 Molecular model, calcium sensitivity, and disease specificity of a conformational thyroperoxidase B-cell epitope. V. Estienne, C. Blanchet, P. Niccoli-Sire, C. Duthoit, J.M. Durand-Gorde, C. Geourjon, D. Baty, P. Carayon & J. Ruf J. Biol. Chem., 1999, 274, 35313-35317 NPS@ : Network protein sequence analysis.. C. Combet, C. Blanchet, C. Geourjon & G. Deléage

d’évolution d’une industrie lourde, surtout quand elle y est contrainte par ses clients. Cette évolution est amenée à perdurer, des exemples très récents en étant l’évaluation quantitative des traces de mycotoxines dans les produits ou celle des épitopes de gluten, toxiques pour les patients céliaques en est un autre exemple. 55 Des pistes pour le futur : - ).En amidonnerie 1. La traçabilité Les contraintes apportées par la mise en place des réglementations liées à la sécurité nutritionnelle

fait intervenir qu’un nombre restreint de résidus aminoacide de l’antigène qui, ensemble, constituent un épitope ou encore un déterminant antigénique. Une protéine présente habituellement un grand nombre d’épitopes potentiels, à chacun desquels correspond un anticorps spécifique. Un anticorps qui ne reconnaît qu’un épitope est dit monoclonal. Un mélange d’anticorps reconnaissant chacun un épitope différent est dit polyclonal. Classes des immunoglobulines Les immunoglobulines sont réparties en cinq

Hyoty H. Relationship between the incidence of type 1 diabetes and enterovirus infections in different European populations: Results from the EPIVIR project. J Med Virol 2004;72:610-7. [45] Marttila J, Hyoty H, Nanto-Salonen K, Simell O, Ilonen J. Epitopes recognized by cbv4 responding T-cells: Effect of type 1 diabetes and associated HLA-DR-DQ haplotypes. Virology 2004;319:27-35. [46] Ylipaasto P, Klingel K, Lindberg AM, Otonkoski T, Kandolf R, Hovi T, Roivainen M. Enterovirus infection in human

anticorps monoclonal qui est très spécifique et possède une constante d’association élevée. Connaître la structure antigénique d’une protéine permet d’évaluer sa conformation. Une molécule protéique possède deux types déterminants antigéniques (épitopes) : • des sites continus ou séquentiels attribués à une succession d’acides aminés dans la chaîne polypeptidique • des sites discontinus ou conformationnels attribués à la proximité dans l’espace de résidus non voisins sur la séquence. Le plus

characterization of nano delivery systems in food. J. Agric. Food Chem., 56(18): 8231–8247. Lynch, I. & Dawson, K. A. 2008. Protein-nanoparticle interactions. Nano Today, 3(1-2): 40–47. Lynch, I., Dawson, K. A. & Linse, S. 2006. Detecting cryptic epitopes created by nanoparticles. Sci MacKenzie, A.A. 2007. Perspectives d’avenir: les applications potentielles des nanotechnologies en santé animale. Bulletin OIE, 4: 11–14. Maclurcan, D.A. 2009. Southern roles in global nanotechnology innovation: perspectives

adhesion. Dev Cell 7, 585-95. Lamerant, N. and Kieda, C. (2005). Adhesion properties of adhesion-regulating molecule 1 protein on endothelial cells. Febs J 272, 1833-44. Levi, S., Polyakov, M. and Egelhoff, T. T. (2000). Green fluorescent protein and epitope tag fusion vectors for Dictyostelium discoideum. Plasmid 44, 231-8. Liang, W., Licate, L., Warrick, H., Spudich, J. and Egelhoff, T. (2002). Differential localization in cells of myosin II heavy chain kinases during cytokinesis and polarized migration