Hémoglobine

cellules d’un organisme possèdent le même génotype mais ne présentent pas le même phénotype moléculaire. Certaines protéines ne sont produites que dans certaines cellules, leurs conférant ainsi leur fonction. Ex : chez le non drépanocytaire les hémoglobines HbA sont solubles dans l’hématie. Chez les drépanocytaires les molécules HbS s’unissent les unes aux autres et formes des fibres qui déforment les hématies. Cette différence de solubilité est du au remplacement de 6ème acide aminé de la globine

systolique, pression artérielle) et l'évolution du débit cardiaque (répartition, niveau) avec l'intensité d'exercice. Expliquer la circulation (artérielle, veineuse), les échanges gazeux et le transport de l'oxygène (pression partielle, globule rouge, hémoglobine). Maîtriser les calculs d'intensité de l'effort en pourcentage de la fréquence cardiaque de réserve. CM La bio-énergétique (Anaérobie) Les objectifs principaux du cours sont : Expliquer les interventions (durée, énergie, interaction) des métabolismes

détérioration des capacités où sont impliqués ces muscles qui peut déboucher sur une incapacité de marcher par exemple. Dans le cas de la drépanocytose, deux allèles mutés du gène de la globine béta sur les autosomes de la paire 11  aboutit à une hémoglobine de type S qui a tendance à polymériser surtout en cas de fièvre ou en cas de déshydratation ou d'hypoxie, à la destruction des hématies ou a leur blocage dans les fins capillaires et à des infarctus.

recueil de données a été effectué par l'infirmier et mr A a subi toute une série d'examens : -constantes -ECG -ECBU Au niveau des analyses biologiques, le médecin a prescrit une recherche de : -Plaquettes -Leucocytes -Albumine sérique -Hémoglobine glyquée SYNTHESE Mr A est diabétique. Il a un régime diabétique et sa glycémie est contrôlée quotidiennement. Il est sous traitement AVK (previscan) pour vérifier la fluidité du sang et des prises de sang sont effectuées régulièrement pour

phénotype cellulaire puis du phénotype macroscopique, les cellules ne remplissant pas leur fonction principale. Par exemple la drépanocytose a pour origine la mutation d’un seul acide aminé de la séquence de l’hémoglobine de la chaine bêta. Les hémoglobines polymérisent constituant de longues fibres qui déforment les cellules, celles-ci prenant l’aspect de faucilles. Les cellules sont plus fragilisées et subissent une destruction anormalement élevé, d’où l’anémie chronique observée au niveau de l’organisme

TP5 l’expression de l’ADN : la Transcription I/Un gène, une protéine Une protéine : Une protéine est un enchainement d'acides aminés. Elle peut être une enzyme qui permet de réaliser les réactions métaboliques ou des transporteur (hémoglobine) ou encore servir dans la structure d'un élément (kératine). Séquence d’acides aminés de l’hémoglobine normale et drépanocytaire et les extraits de la séquence nucléotidique du gène codant ces 2 protéines Après comparaison de la séquence d’acide aminé

d’ infection) - pansement : refection le 24/2, et ablation des fils le 29/02 : voir si inflammation. - anémie ( diminution de la concentration en hémoglobine qui entraine un mauvais transport de l’O2 dans le sang) : - examens : Numération Formule Sanguine ( dosage des erythrocytes) - ferograd 1cp/j ( sulfate ferreux) antianémique, traitement curatif - risque thrombo

molécules d’hémoglobine anormales déforment les globules rouges qui sont + rigides et cassant. Cette rigidité entraine une obstruction des vaisseaux sanguins. De + ces GR + fragiles sont rapidement détruits à Anémie ( teneur du sang réduite en hémoglobine ) On observe différents symptômes à l’échelle de l’individu. Les différents niveau de phénotype sont donc liés. RAPPELS : * Un gène est un fragment d’ADN codant pour une protéine à l’origine d’un caractère. * On appel allèle

une mutation , la forme de la protéine peut changer. Si la forme change , la fonction peut alors être modifiée. >Reprenons l'exemple de l'hémoglobine : le gène de cette protéine possède une version (allèle muté)qui entraîne la synthèse d'une hémoglobine (HbS) qui peut se lier aux autres molécules d'hémoglobine lorsque la concentration en oxygène est faible. Ceci est dû au fait qu'un acide aminé a été changé (valine au lieu de glutamique) . -->On observe alors des globules rouges en forme de faucille

différentes d'un gène . 4) On nomme cette différence entre les allèles une dérive génétique . La dérive génétique signifie une modification aléatoire de la diversité des allèles . 5) L'origine de la maladie vient du fait de la forme des hémoglobines anormales (protéine de transport du dioxygène dans le sang) qui empêchent la bonne circulation de l'oxygène dans le sang . 6) Chez les individus malades les hématies ne sont plus en forme circulaire mais en forme allongées , ils prennent donc