Hémoglobine

adaptation de l’hémoglobine du Lama à l’altitude, laquelle présente une plus forte affinité pour l’O2 matérialisé par une P50 plus faible (décalage de la courbe à gauche). Cette adaptation résulte d’un processus évolutif de sélection naturelle d’une hémoglobine dont la séquence est différente de celle de l’Homme. Cette adaptation est permanente et transmissible à la descendante. L’humain peut lui présenter une acclimatation temporaire à l’altitude avec une hausse de la ventilation (donc baisse de la

absente | Signifie « est responsable de ». Nous avons vu en cours plusieurs exemples (en prendre deux) : - l’inactivité de la protéine XP cause la maladie Xeroderma pigmentosa, -la fabrication d’une hémoglobine anormale (HbS), la maladie drépanocytose, -l’inactivité de la tyrosinase cause l’albinisme. Ces exemples, auquel s’ajoute celui traité ici, montrent bien que les phénotypes macroscopiques découlent de l’activité de protéines cellulaires, qui

KosemDevoir maison SVT n°3Damla1G1La protéine est une série d'acides aminés. Une même protéine peut avoir différentes formes, comme c'est le cas avec la globine-B ; les personnes atteintes de thalassémie, de drépanocytose ou d'hémoglobine C présentent différentes formes de cette protéine, qui entraînent des conséquences différentes sur la santé de l'individu. Quelle est l'origine de ces pathologies et leur gravité plus ou moins grave ?Pour commencer, dans le document 1 je vois que les mutations

forme de faucille. C’est dû au fait qu’elles contiennent une hémoglobine anormale devenant incapable de transporter le dioxygène. Ces hématies meurent beaucoup plus rapidement que les hématies normales ce qui entraîne une réduction de l’espérance de vie des malades. L’hémoglobine contient 4 chaînes d’acides aminés : deux chaînes α et 2 chaînes β. L’hémoglobine drépanocytaire (hémoglobine S) ne diffère de l’hémoglobine normale (hémoglobine A) que par un seul acide aminé sur les 146 acides aminés qui

entrainer physiquement une forte fatigue, voire des essoufflements. On appelle ça l’anémie. Ce schéma d’un vaisseau sanguin montre en effet la composition du sang, il y a peu près 45% de cellules dont les globules rouges bien sûr qui sont riches en hémoglobines qui sont des protéines dont la principale fonction est le transport de dioxygène dans l’organisme, on trouve aussi des globules blancs appelés aussi leucocytes qui augmentent lors d’une infection, ensuite il y a les plaquettes ou thrombocytes qui

pour fournir aux tissus et aux organes la pression en O2 nécessaire. C’est pourquoi 98,5% de l’O2 est transporté par les globules rouges en suspension dans le sang. Les globules rouges sont riches en une molécule capable de fixer l’O2 appelée hémoglobine. L’hémoglobine augmente de 60% la capacité du sang à transporter l’O2. L’hémoglobine est constituée d’une protéine globulaire appelée globine (figure 4), associée à quatre molécules de pigment rouge appelé molécule d’hème. C’est l’hémoglobine qui

auquel l'oxygène se relie. Le sang est constitué de globules rouges, de globules blancs, de plaquettes et d’un plasma. Les globules rouges ou encore érythrocytes ou hématies sont des cellules où son cytoplasme (enveloppe) est riche en hémoglobine. Ils constituent 99% du sang. Celles-ci sont des protéines permettant le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone sur l'un de ses constituants, l'hème. Les globules rouges contiennent aussi des enzymes dont le rôle est de produire de l'énergie

température et du pH Plus la PAO est faible plus l’hémoglobine à de l’affinité et inversement. Plus la PCO2 est forte plus l’hemoglobine à de l’affinité avec l’O2 Plus la température  plus l’affinité  Plus le pH  plus l’affinité  6.3 Hémoglobines et pression partielle en O2 100% en HB Mml O2 Relarguer par l’hémoglobine dans les tissus 20 75

Fonctions protéines : -catalytique (enzyme) -reconnaissance moléculaire (Ac) -transport ( Hémoglobine) -structure (collagène) Disfonctionnement des protéines peuvent induire des maladies donc cible des médicamentes . Ce sont aussi des marqueurs de l'évolution . Structure des protéines : -Structure primaire : séquence en AA . Codée par le génome . -Structure secondaire : repliements preferentiels de la chaine polypeptidique -Structure tertiaire : repliement de la chaine en domaines

Le phénotype peut se définir à différentes échelles. · L’échelle macroscopique : les symptômes de la maladie · L’échelle cellulaire : forme des hématies · L’échelle moléculaire : la protéine ( dans ce cas, l’hémoglobine) Q2/ Les molécules hémoglobines HbS. Q3/Lorsque on compare la séquence nucléique d’un individu sain et d’un individu malade, il y a une mutation par substitution en position 20 d’adénine par thymine. Q4/ Lorsque on compare la séquence protéique d’un individu sain et d’un