Pont disulfure

la séquence primaire des protéines. NH3+—CH—COOCH2 R apolaire CH2 S CH3 Caroline Moyret-Lalle © les acides aminés contenant du soufre: formation de ponts disulfure - Deux cystéines peuvent se dimériser par oxydation de la fonction thiol: la cystine (dimère de cystéine) - Dans de nombreux peptides et protéines - Le pont disulfure qui relie deux cystéines est une liaison covalente (forme réduite) [O] (forme oxydée) H2O Pathologie Lithiases urinaires (cystine peu soluble en milieu

protéine. ⁃ effet hydrophobe : faible, l'eau ne peut pas s'y insérer ⁃ point disulfure :pas très nombreuses liaison les plus rigide, permet de maintenir un forme inamovible de la protéine. La structure finale d'une protéine peut être : ⁃ Fibreuse : exemple du collagène avec beaucoup de liaison hydrogéné ( 10éne de millier d'acide aminés) trois types d'acides aminé → description ⁃ Globulaire : beaucoup de pont disulfure, protéines membranaire, description beaucoup plus compliqué. Principales fonction

Acides aminés, 2 chaînes reliées par 2 ponts disulfures Chaîne A : 21 AA Chaîne B : 30 AA • • • • PAES 2011-2012, UE8 Insulines : I - Insuline humaine I.3- Structure (b): hétérodimère S A GLY 1 CYS - CYS 7 6 S S B PHE 1 CYS 7 S CYS 11 Chaine A à caractère acide CYS - ASN 20 S CYS 19 21 S Chaine B à caractère neutre PRO - LYS THR 28 29 30 • Chaînes A et B reliées par 2 ponts disulfures : A7-B7 et A20-B19 • 1 pont disulfure intra chaîne A : A6-A11 • Proline (PRO) en B28

alpha et plissé bêta ) Repliement de la structure primaire, tenu par des liaisons hydrogène de faible énergie Structure tertiaire : Repliement de la structure secondaire maintenus par des liaisons de faible énergie plus des liaison covalente (pont disulfure) Les peptides et protéines on toutes les 3 structures certaines en on une 4eme (structure quaternaire) qui est une association de protomère * en paire * protomère : l'ensemble des 3 structures 2.2 Structure spatiale La forme de la molécule

indispensable aux enfants en bas âges ✗ Glycine R = H → Le plus simple ✗ Alanine R = CH3 ✗ Cystéine R = CH2 – SH. Ce groupement SH peut former des liaisons covalentes de type pontdisulfure. Cystine → 2 Cystéines reliées par un pont disulfure Les principaux acides aminés (à connaitre) II – Propriétés physico-chimiques A – Propriétés physiques 1 – Pouvoir rotatoire A l'exception de la glycine, les autres AA vont présenter des activités optiques car ils possèdent des isomères

PM plus grand. L’autre intérêt du SDS est qu’il linéarise les protéines : il détruit la structure quaternaire en séparant les différentes sous unités. On utilise également du β-mercaptoéthanol qui a pour rôle de détruire les ponts disulfures S-S. On obtient ainsi la structure primaire des protéines. La structure tridimensionnelle des protéines étant détruite, on parle donc d’électrophorèse en gel dénaturant. Le gel utilisé n’est pas uniforme, il se présente en 2 parties schéma :

qui s'ionisent positivement forment des liaisons ioniques avec ceux qui s'ionisent négativement. Les liaisons hydrogène Vous n'avez quand même pas oublié ce qu'est une liaison H ! Si oui, jetez un coup d'oeil qui en donne un bref aperçu. Les ponts disulfure Deux des 20 acides aminés ont des radicaux contenant un atome de soufre. C'est le cas de la cystéine. Deux cystéines peuvent former une liaison covalente entre elles par l'intermédiaire de l'atome de soufre de leur radical. Cette liaison covalente

présence d’un détergent, le dodécyl sulfate de sodium (SDS) qui charge négativement les protéines; cette dénaturation s’accompagne d’un traitement avec un agent réducteur comme le β-mercaptoéthanol ou le dithiothreitol (DTT) de façon à rompre les ponts disulfure des protéines et dissocier les sous-unités. Le nombre de molécules de SDS fixées sur une molécule de protéine dépend de sa masse moléculaire (environ 1,3 g par gramme de protéine). MATERIEL - Tubes Eppendorf stériles de 1,5 ml et micro centrifugeuse

ACIDES : (avec les carbodiimides) AVEC LES GROUPEMENTS THIOLS : ox R–CH2–SH + HS–CH2–R R–CH2–S–S–CH2–R red Cas du glutathion (γ glutamylcysteinylglycine) : le rapport GSH / GSSG détermine la formation des pont dissulfure dans le milieu intracellulaire. GSH = Glutathion réductase GSSG + NADPH + H+ 2 GSH + NADP+ GSSG + HS–P–SH 2 GSH + En solution aqueuse,

adhérence aux bigoudis . Ils permettent de donner une forme aux cils. Cette étape permet de placer les cils de façon à se qu'ils aient une forme recourbés avant l'application du produit. La lotion permanente va permettre une rupture des ponts disulfures de la kératine des cils puis la lotion fixatrice va faire la reconstruction qui va donner au cils la forme du bigoudi et donc qui va les recourber. C'est la dernière phase de cette prestation , qui va permettre d'enlever tout produits que