Protéine globulaire

Fonctions protéines : -catalytique (enzyme) -reconnaissance moléculaire (Ac) -transport ( Hémoglobine) -structure (collagène) Disfonctionnement des protéines peuvent induire des maladies donc cible des médicamentes . Ce sont aussi des marqueurs de l'évolution . Structure des protéines : -Structure primaire : séquence en AA . Codée par le génome . -Structure secondaire : repliements preferentiels de la chaine polypeptidique -Structure tertiaire : repliement de la chaine en domaines

présentée par Sébastien KELLER Pour obtenir le grade de Docteur de l’Université Joseph Fourier – Grenoble I Discipline : Biologie Cellulaire présentée et soutenue publiquement le 18 Octobre 2007 Etalement de Dictyostelium discoideum et rôle des protéines Phg2, PKD2 et TPC dans la motilité JURY : Michel Robert-Nicoud Président Patricia Rousselle Rapporteur François Amblard Rapporteur Michel De Waard Examinateur Franz Bruckert Directeur de thèse 1 2 TABLE DES MATIERES 1 INTRODUCTION

Acides Nucléiques (en 1,5 séance) à faire : exo n° 1,2,3. Thème 4 : Protéines (en 5 séances maxi) Propriétés ioniques des acides aminés et des peptides : 1 séance à faire en priorité : exo n° 1, 2, 3. Conformation des protéines: à faire en priorité : exo n° 2,3. 1 séance Manipulations sur ordinateur : 1 séance en salle informatique, se reporter au tableau d'affichage pour les lieux et dates Méthodes d'analyse et de séparation des protéines : 2 séances à faire en priorité: exo n° 1,2 et 3. p3 p10

Les protéines 1. INTRODUCTION . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .1 2. LES ACIDES AMINÉS STANDARD DES PROTÉINES . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .1 2.1. 2.1.1. Groupe 1 : acides aminés aliphatiques...................................................................................3

digestive, la moelle osseuse, et le système nerveux. Expliquant les anomalies hématologiques, les troubles digestifs et neurologiques habituellement rencontrés. Concernant le déficit en vitamine B12, la non-dissociation de la vitamine B12 de ses protéines porteuses est la cause la plus fréquente dans la population âgé, d’autres sont plus rares comme les atteintes cognitives ou les troubles dysautonomiques. Les causes de la carence en vitamine B12 sont multiples, dominées par la maladie de Biermer

contracté) Schéma d’une fibre musculaire (Muscle détendu) Schéma d’une fibre musculaire (Muscle détendu) La rigidité se caractérise par une perte de l’élasticité des tissus et notamment des muscles, causée par la coagulation de la myosine, une protéine qui y est présente. La disparition de la rigidité est en rapport avec l’autolyse et la putréfaction qui détruisent la structure des filaments d’actine et de myosine ainsi que les liaisons qui les unissent. -Utilisation pratique : La rigidité cadavérique

pic d'insuline et entraîner une hypoglycémie qui empêchera toute activité physique), l'association avec d'autres nutriments peuvent influencer la rapidité de la réplétion. De même, puisque les protéines sont détruites d'une façon proportionnelle à la durée de l'exercice, il s'avère que les besoins en protéines liés à la pratique de ce genre d'activités sont Sport, Santé et Préparation Physique, n°6, juin 2003 plus important qu'on ne le pensait. Néanmoins, une alimentation adaptée permet de couvrir

constituée de molécules organiques (protéines, hydrates de carbone (sucres), lipides (graisses), et acides nucléiques) et de substances inorganiques (le calcium, par exemple, sous forme d’ions ou de sels). - Les protéines sont les éléments structurels fondamentaux des cellules et de la matrice extracellulaire. On trouve les protéines seules ou associées à des graisses (lipoprotéines) ou à des hydrates de carbone (glycoprotéines, protéoglycanes). Les protéines constituent aussi les enzymes (les catalyseurs

régulateur le plus important, mais des hormones (glucagon-like peptide 1, growth hormone, leptine, prolactine...) sont aussi capables de moduler l’expression du gène de l’insuline. L’hormone définitive est d’abord synthétisée sous la forme d’une protéine de haut poids moléculaire, la pro-insuline, qui est stockée dans des microvésicules où s’amorce sa conversion en insuline. La libération de l’insuline nécessite la mise en route du processus d’exocytose des vésicules sécrétoires. Le contrôle de la

Département Sciences et Technologies des Industries Alimentaires 1ère année BIOCHIMIE DES PROTEINES Professeur Jean-Louis CUQ Septembre 2006 Biochimie des protéines – Polytech STIA 1 page 1 I. INTRODUCTION Les protéines, macromolécules complexes qualifiables de biopolymères, sont les plus abondantes des molécules organiques des cellules et constituent souvent plus de 50% du poids sec des êtres vivants. Elles jouent un rôle fondamental dans la structure et les fonctions cellulaires