Phénylalanine

technique est basée sur la migration en fonction de l'hydrophobicité des substances utilisées. C'est-à-dire que nous allons faire migrer sur un film de silice huit acides aminés dont six sont hydrophobes (Leucine, Alanine,Glycine,Valine,Proline,Phénylalanine) et deux hydrophiles (Histidine et Lysine) ainsi qu'un Résultats: tripeptide d'intérêt à composition inconnue. Ces molécules vont migrer selon leur affinité avec le Après la migration des acides aminés et du peptide d'intérêt: Document 1: Chromatogramme

signalisation intra-cellulaire extrêmement fréquemment utilisée. Les acides aminés aromatiques Phénylalanine Alanine + groupement phényl Tryptophane Noyau indole Tyrosine Fonction alcool secondaire www.siteduzero.com Hydrophobe Hydrophile Les acides aminés 17/39 La phénylalanine est porteuse d'un groupement phényl , le tryptophane d'un noyau indole, et la tyrosine est en fait une phénylalanine hydroxylée. L'aromaticité confère un grand pouvoir de stabilité : ces acides aminés sont impossibles

génétiques qui repose sur la mesure de concentration sanguine en phénylalanine. Le test de Guthrie est associé à d’autres dépistages néonataux réalisés chez les nouveau-nés afin de détecter 5 maladies génétiques nécessitant une prise en charge particulière de l’enfant : La phénylcétonurie : la 1ère maladie dépistée par le test. Elle touche une naissance sur 15 000. C’est l’absence d’une enzyme qui empêche de transformer la phénylalanine contenue dans pratiquement tous les aliments. Elle provoque

Elle est due à un déficit en phénylalanine hydroxylase. Le traitement est un régime pauvre en phénylalanine, dès le diagnostic donné. L’enfant semble alors tout à fait normal, et jusqu’à 15-16 ans, il se porte très bien, mais s’il n’est pas traité, il devient encéphalopathe avec un retard psychomoteur important et un tableau assez grave. Incidence : 1/15000 naissances La phénylalanine intervient dans le métabolisme des neurotransmetteurs. La phénylalanine hydroxylase qui est manquante aboutit

La chiralité de cette molécule n’est pas due à des carbones asymétriques. Elle est néanmoins capable de se lier sélectivement à l’énantiomère D de la phénylalanine comme le montre le schéma si dessous. c) Un tube contient une solution de l’éther couronne chiral dans du chloroforme CHCl3. On ajoute dans ce tube une solution aqueuse de phénylalanine racémique. Donner la composition des deux phases après une vive agitation. d) Même question pour un éther couronne (S, S). L’étude de cet éther couronne

par conséquent le nombre de bactéries devenues résistantes à la streptomycine. II: MUTANTS DÉFICIENTS (AUXOTROPHES) Six clones d'E.coli numérotés de 1 à 6, sont cultivés sur milieu minimum MM additionné de thréonine (Thr), leucine (Leu), Phénylalanine (Phe) et cystéine (Cys), puis repiqués par la technique du tampon de velours sur huit milieux minima MM diversement additionnés d'un ou de plusieurs de ces quatre acides aminés, comme indiqué sur la figure. Les clones qui poussent sur les boîtes

goût désagréable, peuvent également jouer un rôle dans la protection de ces plantes. La biosynthèse des anthocyanes se fait à partir d'un précurseur, la phénylalanine (un acide aminé). La transformation de la phénylalanine incolore en anthocyane (rose, rouge, bleu, pourpre) nécessite l'intervention de plusieurs enzymes dont la P.A.L. (phénylalanine ammoniac lyase). [pic] Certains végétaux normalement colorés peuvent être dépourvus de couleur. Une étude biochimique par électrophorèse de ces mutants

goût désagréable, peuvent également jouer un rôle dans la protection de ces plantes. La biosynthèse des anthocyanes se fait à partir d'un précurseur, la phénylalanine (un acide aminé). La transformation de la phénylalanine incolore en anthocyane (rose, rouge, bleu, pourpre) nécessite l'intervention de plusieurs enzymes dont la P.A.L. (phénylalanine ammoniac lyase). Certains végétaux normalement colorés peuvent être dépourvus de couleur. Une étude biochimique par électrophorèse de ces mutants révèle

le métabolisme d’un acide aminé d’origine alimentaire, la phénylalanine. Chez un individu non malade, la plus grande partie de la phénylalanine est transformée dans le foie en un autre acide aminé, la tyrosine, sous l’action d’une enzyme hépatique, la PAH (phénylalanine hydroxylase). Les cellules du foie d’une personne atteinte ne synthétisent pas une enzyme fonctionnelle ; en conséquence, la concentration plasmatique de la phénylalanine est nettement plus forte que la normale et le métabolisme

cheveux épais ou allèle codant pour des cheveux fins. Ex : phénylcétonurie (maladie où les individus sont incapables de fabriquer 1 enzyme : la phénylalanine hydroxylase, défaut héréditaire caractérisé par un taux sanguin élevé de phénylalanine 1 AA) P : allèle qui code pour la phénylalanine hydroxylase p : allèle mutant (ne produisant pas la phénylalanine hydroxylase) Grille de Punnett : combinaisons possibles de gamètes issus de 2 parents qui ont chacun 1 allèle P et 1 p 3 génotypes ≠ : PP (25%)