Thréonine

Résidu : VAL 1 5) La structure primaire correspond à la séquence des acides aminés d’une protéine. La structure primaire de cette molécule est VHLT (Valine + Histidine + Leucine + Thréonine). Elle correspond bien à celle que l’on a trouvée. 7) L’atome d’azote appartient à l’acide aminé thréonine. 2. La structure secondaire Certaines parties de la chaîne d'acides aminés adoptent une structure régulière appelée structure secondaire. - Squelette carbonée replié sous

l'insuline à sont récepteur soit le début d'une cascade de phosphorylation dans la quelle le récepteur de l'insuline (une tyrosine kinase), active une deuxième protéine kinase, qui pourrait ensuite en activer une troisième qui serait une sérine ou une thréonine protéine kinase. Finalement, la phosphorylation de résidus de ser ou de thr modifie l'activité d'un ou plusieurs enzymes clés de la fonction cellulaire. L'insuline [pic] atteint sa cible.(ALBERT et al, 2001). L'insuline reste fixée un temps

chimique °Leucine Hydrophobe Interaction avec d'autres groupements hydrophobes Pas de réactivité chimique °Isoleucine Hydrophobe Interaction avec d'autres groupements hydrophobes Pas de réactivité chimique Isomère de la leucine °Sérine , Thréonine ( moins réactif que sérine) Hydrophile , polaire Partenaire de liaisons hydrogènes Réactif ( trouve dans les centres actifs d'enzyme) : • phosphorylation post traductionelle (kinases) • O-Glycosylation °Méthionine Hydrophile mais peu

H   0.7 137 P,C+ Isoleucine ILE I  4.4 113 H Leucine LEU L  7.8 113 H Lysine LYS K  7.0 129 C+ Méthionine MET M  3.8 131 H Phénylalanine PHE F  3.3 147 H Proline PRO P  4.6 97 H Sérine SER S  6.0 87 P Thréonine THR T  4.6 101 P Tryptophane TRP W  1.0 186 P Tyrosine TYR Y  2.2 163 P Valine VAL V  6.0  99 H Sélénocystéine SEC U  rare  - Pyrrolysine PYL J  rare  - b. la structure secondaire décrit le repliement local

des cuves de réception et de soutirage Les cuves les plus importantes pour la fermentation Numéro cuve | Désignation | synoptique | Emplacement | V 2001 D | Réception mout lysine | Stéril lys et chevron - | 1 | V 1340 A/B | Stockage mout thréonine | Th. V1340A/B | 2/3 | V 1310 A | Mout lysine | Stéril lys | 4 | V 1320 A/B | Soutirage fermenteurs lysine | Soutir lys | 5/6 | Autre cuve Numéro cuve | Désignation | synoptique | V 1230 E | Soude | soude | V 1650 A | Préparation bactéricide

substitué le présent de l'arginine 304 dans le sauvage-type désaturase de phytoene de H verticillata (PDS) avec des chacun des 19 autres acides aminés normaux et avons examiné le PDS contre le fluridone. Dans des analyses in vitro, les mutations de la thréonine (thr), de la cystéine (Cys), de l'alanine (aile du nez) et de la glutamine (Gln) ont donné la résistance la plus élevée au fluridone. Thr, les trois mutations normales [Cys, sérine (Ser), histidine (sienne)] et le type sauvage de protéine PDS ont

Asp Cystéine C Cys Glutamate ou acide glutamique E Glu Glutamine Q Gln Glycine G Gly Histidine H His Isoleucine I Ile Leucine L Leu Lysine K Lys Méthionine M Met Phénylalanine F Phe Proline P Pro Sérine S Ser Thréonine T Thr Tryptophane W Trp Tyrosine Y Tyr Valine V Val Classification et caractéristiques On considère les polarités des chaînes latérales (groupes R) des acides aminés. Il y a 3 types principaux d’acides aminés : - (1) à groupes

Cette chaîne latérale peut être non polaire (glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, phénylalanine, méthionine et tryptophane) ou polaire. Dans ce dernier cas, la chaîne latérale peut ne pas avoir de groupement ionisable (sérine, thréonine, asparagine et glutamine) ou bien en posséder un. Dans ce cas, et à pH 7, la fonction acide base peut être ou non chargée : - fonction acide-base anionique (-COO -): acide aspartique et acide glutamique ; - fonction acide-base cationique (-NH3+

Génotype de la souche F- : AziS Gal- Thr- Pro- T1R 2) Milieu de conjugaison : Milieu minéral +glucose+thréonine+proline. 3) F- Recombinées et leurs milieux sélectifs : F-R[AziR] : milieu minéral +glucose+thréonine+proline+azide de sodium+phage T1 F-R[Gal+] : milieu minéral+galactose+thréonine+proline+phage T1 F-R[Thr+] : milieu minéral+glucose+proline+phageT1 F-R[Pro+] : milieu minéral+glucose+thréonine+phageT1 F-R[T1S] : pas de milieu sélectif. La sélection se fait par la technique des répliques

probabilité des modifications de l’ADN et par conséquent le nombre de bactéries devenues résistantes à la streptomycine. II: MUTANTS DÉFICIENTS (AUXOTROPHES) Six clones d'E.coli numérotés de 1 à 6, sont cultivés sur milieu minimum MM additionné de thréonine (Thr), leucine (Leu), Phénylalanine (Phe) et cystéine (Cys), puis repiqués par la technique du tampon de velours sur huit milieux minima MM diversement additionnés d'un ou de plusieurs de ces quatre acides aminés, comme indiqué sur la figure.