Biochimie

substrats et des enzymes : l’enzyme change de forme lors de sa liaison avec le substrat. Les formes ne sont complémentaires qu’après la fixation du substrat. D’après Biochemistry Lubert Stryer fourth edition 2 - Définition de la catalyse enzymatique En biochimie, les réactions se font dans un être vivant. Les réactions doivent se faire dans des conditions compatibles à la vie : à une température proche de celle de l’organisme considéré, à un pH proche des pH rencontrés dans l’organisme et à une pression

BBM13 Option 1 1999-2000 Introduction LA CARBOXYFLUORESCÉINE EST UN MARQUEUR EXTRINSÈQUE, C’EST-À-DIRE QU’ELLE N’EST PAS PRÉSENTE NATURELLEMENT DANS LE MILIEU BIOLOGIQUE (MEMBRANES, CELLULES...). ELLE EST TRÈS UTILISÉE EN BIOCHIMIE, BIOPHYSIQUE ET BIOLOGIE CELLULAIRE COMME MARQUEUR EXTRINSÈQUE DANS BON NOMBRE D’EXPÉRIMENTATIONS EN BIOLOGIE NOTAMMENT POUR MARQUER ET TRACER DES MOLÉCULES QUI N’ABSORBENT PAS. CAR IL POSSÈDE UN HAUT RENDEMENT DE FLUORESCENCE DANS LE VISIBLE.

 UE 1 Biochimie M. CHIKH 17 pages Enzymologie I. POUVOIR CATALYTIQUE ET CINETIQUE 2 I.A. Généralités 2 I.B. Catalyse enzymatique 3 I.C. Cinétique enzymatique 5 II. REGULATION DE L'ACTIVITE 10 II.A. Régulation par modifications covalentes 10 II.B. Régulation par allostérie 11 III. MESURE DE L'ACTIVITE 13 III.A. Principe 13 III.B. Conditions expérimentales 13 III.C. Modalités de mesure 14 III.D. Résultats 15 III.E. Intérêt médical 15 IV. ISOENZYMES 15 V. COENZYMES ET VITAMINES 16 V.A. Principes

BIOCHIMIE EXPERIMENTALE 1 EXTRACTION DE L’ALBUMINE DU SERUM PAR CHROMATOGRAPHIE D’AFFINITE BUT Le but de ce TP sera d’extraire l’albumine d’un sérum en utilisant une chromatographie d’affinité, de déterminer la concentration d’albumine dans le sérum, puis de vérifier, à l’aide d’une électrophorèse, que la chromatographie a correctement fonctionné. PRINCIPE Chromatographie d’affinité sur Bleu Sepharose CL-6B La chromatographie d’affinité se fait avec une résine sur laquelle nous avons

proposant cette formation, c'est votre structure qui a retenu mon attention de par sa bonne réputation et son taux élevé de réussite à l'examen. Parmi les disciplines scolaires présentées dans votre cursus, je suis très intéressée par la biologie et la biochimie qui me passionnent mais également par les cours de techniques culinaires. Je souhaiterais également découvrir la pratique des stages qui selon moi, permettent de développer une ouverture vers le monde extérieur et la vie professionnelle. L'investissement

Module « Biochimie / Biologie Moléculaire » ENZYMOLOGIE Semestre 4 Filière Fondamentale de la Licence Sciences de la Vie Pr Mohammed BEKKALI Coordonnateur Enzymologie 2010/2011 Pr Mohammed Bekkali Université Hassan II Casablanca Enzymes ENZYMES Enzymologie 2010/2011 Pr Mohammed Bekkali Université Hassan II Casablanca INTRODUCTION Quand en 1883, Payen découvrit la diastase et en 1849 Claude Bernard – La lipase pancréatique ; Nul ne pouvait imaginer qu’il s’agissait

Université I de Strasbourg – Faculté des Sciences de la Vie Licence de Biochimie – Biologie Moléculaire Année 2012 - 2013 Rapport de Travaux Pratiques Présenté par MAKOWSKAYA Anna PURIFICATION EN UNE ETAPE DE LA L-ASPARTATE AMMONIA-LYASE D’HELICOBACTER PYLORI PAR CHROMATOGRAPHIE D’AFFINITE ET ETABLISSEMENT DU BILAN DE PURIFICATION Résumé Communément appelée aspartase (L-Aspartate ammonia

PAES U1 BIOCHIMIE STRUCTURALE: DES AA AUX PROTEINES Marie-Dominique GALIBERT UMR6061-CNRS Institut de Génétique et Développement de Rennes Bat 8 - 1er étage Pôle Molécules Service de Génétique Moléculaire et de Génomique Médicale CHU de Rennes - Hôpital Pontchaillou 1 BIOCHIMIE STRUCTURALE: DES AA AUX PROTEINES I. II. III. LES ACIDES AMINES LES PEPTIDES / PROTEINES - STRUCTURES LES PEPTIDES / PROTEINES - FONCTIONS 2 CHAPITRE I: LES AMINO-ACIDES 3 Cation Anion

générales B. Liaisons peptidiques C. Classification et caractéristiques D. Propriétés acido-basiques E. Notes sur la nomenclature 2. Activité optique A. Classification empirique B. Configuration absolue autour d’un centre asymétrique C. Chiralité et biochimie 2. Acides aminés ‘’non standard’’ A. Dérivés d’acides aminés dans les protéines B. Rôles particuliers des acides aminés 1 ACIDES AMINES DES PROTEINES Toutes les protéines sont formées de 20 acides aminés ‘’standard’’. Ces substances sont des α-aminoacides

yaourt au fil du temps I-4. LA FERMENTATION LACTIQUE I.4.1 Microbiologie de la fermentation lactique I.4.1.1 Les souches utilisées I.4.1.2 Caractères généraux des bactéries lactiques du yaourt I.4.1.3 Développement des bactéries dans le yaourt I.4.2 Biochimie de la fermentation lactique I.4.2.1 Métabolisme du lactose I.4.2.2 Les réactions chimiques de l’acidification du lait I.4.2.3 Principaux produits formés lors de la fermentation I.4.2.4 Les facteurs physiques et chimiques qui influencent le développement