Enzyme

CATABOLISME = dégradation des molécules. ° Dans des réactions d’ANABOLISME = synthèse de molécules organiques. Nature et rôle des enzymes : Enzymes = Catalyseurs Biologiques de nature protéique dont le rôle est de faciliter les réactions chimiques qui leurs sont spécifiques. Problématique : Quelles sont les propriétés des enzymes ? PROPRIETES DES ENZYMES Exemple de l’amylase : Ici, l’enzyme amylase hydrolyse l’amidon en sucres réducteurs - Bouillie, l’enzyme perd ses propriétés

Nature et rôle Les enzymes sont des protéines ou parfois des ARNr (ribozymes) Ils jouent le rôle de catalyseurs biologiques : les enzymes accélèrent les réactions chimiques dans les systèmes biologiques d'un facteur supérieur à 106. Exemples : OMP decarboxylase : 1017 Nucléase staphylococcique : 1014 Anhydrase carbonique : 106 Les enzymes sont hautement spécifiques de la réaction catalysée et du substrat transformé. Cette spécificité est toutefois relative : Exemples : enzymes protéolytiques subtilisine

essentielles pour l’échange des brins d’ADN. Certains transposons dits « non composites » possèdent, en plus de la transposase, une autre enzyme appelée résolvase qui termine la réaction de transposition en catalysant une étape de recombinaison à un site spécifique (res) porté par le transposon. D’autres transposons appelés « conjugatifs »utilisent d’autres enzymes pour leur transposition : une intégrase (Int) et une excisionase (Xis) qui sont des recombinases spécifiques de site. Les (ET) peuvent

d'être transformée lors d'une réaction chimique (A donne B) catalysée par un enzyme pour donner un produit B. Le substrat pourra aussi être un produit. Produit : il est issu de la transformation par une enzyme. Le produit peut être un substrat pour une autre enzyme. Inhibiteur : composé reconnu par l'enzyme mais ne conduisant pas à une réaction. Effecteur : composé chimique qui va modifier la réaction catalysée par une enzyme. Il va modifier le comportement cinétique de la réaction. Ce composé ne sera

la cellule musculaire ? L’originalité du phénotype cellulaire hépatique est liée à un phénotype moléculaire particulier, la présence d’une enzyme qui n’existe pas dans les autres cellules de l’organisme, la G6 phosphatase qui catalyse l’hydrolyse du G6P en glucose et phosphate. G6P + H2O ----------- G + PO4H3 Le gène responsable de la synthèse de cette enzyme s’exprime uniquement dans les cellules hépatiques Bilan Le foie est l’effecteur principal de la régulation de la glycémie Foie, muscles et

: Cartilage ou Contraction* E barré verticalement : Enzyme* P barré horizontalement : Peptide* c barré en diagonale : cellule, et par ext, -cyte* P barré en diagonale : Protéines* m barré en diagonale : molécule* b barré en diagonale : bactérie* v barré en diagonale : virusLettres grecques* Γ* Δ : varier, Δ° : variation* Ξ : morpho : Ξλ : morphologie* Σ : somme* Φ* Ω* α* β : bio : βλ : biologie, blaste* γ : géo, graphe, gamète* δ* ε : εz : enzyme, εb : embryon, εc : encéphale* ζ* η : rendement* θ

sanguine contenant du fer →transport oxygène des poumons vers différentes parties du corps Autres protéines →transport ions/molécules à travers les membranes cellulaires Réactions chimiques dans la cellule par l’intervention d’enzymes (protéines) NB : ENZYME →molécule pour accélérer réactions chimiques du métabolisme →catalyseur biologique qui facilite et accélère une réaction chimique Régulation cellules musculaires→protéines contractiles (actine et myosine) Transmission messages →d’un point à l’autre

dans votre cours, vous montrerez que la double spécificité (ou les spécificités) des enzymes est liée à leur structure moléculaire. ( J'avoue m'être servi de vos schémas si durement produit mais, ils étaient si beaux que je n'ai pas pu résister... : ) INTRODUCTION. Les enzymes accélèrent les réactions chimiques et sont intactes à la fin de la réaction. On dit qu'elles catalysent la réaction. Les enzymes étant des protéines, on parle alors de biocatalyseurs. Elles possèdent une double spécificité

Lactate déshydrogénase : purification partielle par chromatographie d'affinité La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme présente dans une grande diversité d'organismes, aussi bien végétaux qu'animaux. Elle catalyse la conversion réciproque de la pyruvate et de la lactate accompagnée de la conversion concomitante du NADH en NAD+ (et inversement). Ce tétramère est composé de 4 sous unité (isoenzyme) différents de par leurs constance cinétiques et leurs pH isoélectriques. Le but de ce TP

phénylcétonurie 1. La phénylcétonurie a une origine génétique (car elle est due à une enzyme issue de l’expression d’un gène). 2. En comparant l’allèle du gène de la PAH d’un individu sain et d’un individu atteint, on observe que le nucléotide 1223 est différent : G est devenu A. Il y a eu mutation c’est-à-dire modification de la séquence nucléotidique dont de l’information génétique. Cela se traduit par une enzyme non fonctionnelle et par une maladie. La phénylcétonurie a donc bien une origine génétique