Hélice alpha

Hémobiologie et Transfusion Sanguine Page 1 Dr ABBASSEN N La membrane et Hémoglobine du globule rouge Le GR peut être schématiquement représenté comme un sac (= membrane) contenant de l’hémoglobine (= pigment responsable de la fonction de l’Hb) et des enzymes (=protection de l’Hb et de la membrane contre l’oxydation).60% d'eau ; Hb = 92% du poids sec. Divers électrolytes (potassium, sodium, chlore), glucose. 1. La membrane

(ex:hemoglobine2) et valider.  Pour avoir des informations sur la molecule, selectionner le 7e.bouton de la deuxième rangée de la fenêtre RasTop. Sinon saisir 'show information' ou 'show sequence' dans la boite des commandes. Vous constater que les chaînes alpha sont nommées A et C. Les chaînes béta sont B et D. Pour rappel l'hémoglobine est une structure alpha2-béta2. 3/ Pour rendre plus visibles les 4 chaînes polypeptidiques de l'hémoglobine, affectez une couleur à chacune d'elles en sélectionnant 'chain'

surfaces de la protéine et forment ce type de liaison hydrogène ne contribue que pour 12Kj/mol en moyenne a l’énergie de stabilisation de la structure d’une protéine mais le nombre des liaisons H dans une protéine est très élevé. Par exemple, dans les hélices 5 les groupes C=O et N-H de chacun des résidus participent a des liaisons H. L’importance des liaisons hydrogène dans la structure des protéines ne saurait être surestimée. 2/-LES INTERACTION HYDROPHOBES : Les liaisons hydrophobes

c'est-à-dire le thioester qu'il forme avec lacoenzyme A. C'est une molécule à haut potentiel d'hydrolyse, qui est au centre d'un carrefour métabolique. L'acétyl-CoA peut être liée à la dégradation dupyruvate ou résulter de la β-oxydation des lipides (hélice de Lynen). L'acétyl-CoA réagit avec l'oxaloacétate dans le cycle de Krebs mais peut aussi remonter la β-oxydation pour donner des acides gras (par un mécanisme différent) dans le cas d'excès de métabolites (alimentation) ou même donner naissance à

est une molécule allongée de 2x240 kDa composée de deux chaînes lourdes (environ 200 kDa chacune) et de quatres chaînes légères (environ 20 kDa chacune). Chaque chaîne lourde est constituée d’une queue C-terminale allongée et fibrillaire en hélice alpha, d’une tête globulaire N-terminale enzymatique à activité ATPasique associée à deux chaînes légères, et d’un domaine cervical déformable reliant les deux extrémités. Les queues allongées de deux chaînes lourdes de myosine s’enroulent l’une autour

des liaisons hétérophiles calcium dépendantes. Faux : Les cadherines font des liaisons HOMOPHILES calcium dépendantes. E. Les intégrines sont des hétérodimères constituées de deux sous unités alpha et Beta : il y a 8 isoformes alpha et 18 isoformes beta. Faux : C’est le contraire, il y a 18 isoformes alpha et 8 isoformes beta. Les QCM 19 à 20 concernent le cours du Pr Merlin : QCM 19 : Concernant la signalisation A. Les hormones sont des médiateurs endocrines qui empruntent le flux sanguin pour agir

2.13 Expliquer les différences entre structures primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. Structure primaire : séquence linéaire des acides aminés dans la chaîne polypeptidique Structure secondaire : conformation de la chaîne en hélice (hélice alpha) ou feuillet (feuillet plissé bêta) Structure tertiaire : replis des structures secondaires Structure quaternaire : regroupement d’au moins deux chaînes polypeptidiques 1.2.14 Comparer la structure, les propriétés et les fonctions des

24. Placer une molécule dans un solvant explicite augmente le temps pour calculer son énergie 25. Le Z score est la probabilité de trouver 2 séquences homologues FAUX 26. Un champ de force est: Un jeu de paramètres 27. La formation d'une hélice alpha diminue l’entropie 28. Dans la PDB, il y a aussi des structures d'acides nucléiques VRAI 29. La programmation dynamique est une solution exacte au problème de l'alignement optimal entre 2 séquences VRAI 30. En modélisation par homologie la

anémie. Cellulaire : Hématie (globules rouges) déformés, falciformes. Nombreuses hématies détruites/éclatées. Les hématies fonctionnelles sont peu nombreuses. Moléculaire : L’hémoglobine est une grosse protéine composé de 4 chaînes peptidiques, 2 Alpha et 2 Bêta. Chez le drépanocytaire, un acide aminé (a. a) des chaînes bêta (le 6ème : acide glutamique) a été remplacé par la Valine. Or, la Valine est hydrophobe et fuit l’eau en se fixant au Valine des autres hémoglobines. Ceci crée des fibres rigides

transparent). Ce qui est responsable de cette déformation est la molécule même de l’ hémoglobine et plus particulièrement les chaînes ? ; car la molécule d’ hémoglobine est complexe : elle est constituée de 4 chaînes polypeptidiques (= protéiques), 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta. Chaque chaîne possède un pigment rouge appelé hème, en forme d’ anneau, avec au centre un atome de fer qui peut se combiner avec 1 molécule de dioxygène. Une molécule d’ hémoglobine peut donc transporter 4 molécules de dioxygène