Inhibiteur compétitif

sulfamide, aspirine, trinitrine, cimétidine, fibrates, benzodiazépines. La pharmacologie inverse est de partir de la cible et de trouver l’effet. On identifie la cible potentielle et on synthétise un médicament qui modifie sa fonction. Exemple IEC (inhibiteurs d’enzymes de conversion), sartans, statines. Mais dans ce cas-là on ne connait pas l’effet thérapeutique inductible. On étudie donc les fonctions physiologiques de la cible pour essayer d’identifier un effet thérapeutique potentiel de ce nouveau

l'alanine (aile du nez) et de la glutamine (Gln) ont donné la résistance la plus élevée au fluridone. Thr, les trois mutations normales [Cys, sérine (Ser), histidine (sienne)] et le type sauvage de protéine PDS ont été examinés in vitro contre sept inhibiteurs de PDS représentant plusieurs classes des herbicides. Ces mutations ont conféré cross-résistance au norflurazone et la cross-résistance négative globale au beflubutamide, picolinafène et diflufenicane. La génération T3 des usines transgéniques de

l’échange. Plusieurs théories prouvent la supériorité du libre échange sur le protectionnisme (Adam Smith, David Ricardo, Hecksher Ohlin et Samuelson). Toutes ces théories affirment qu’un pays a intérêt à se spécialiser dans une production où il est compétitif pour exporter et à importer des productions venant d’autres pays plus efficients dans ces dernières. Dans les théories traditionnelles du commerce international en concurrence pure et parfaite, les exportations ne sont pas un supplément de débouchés

.............. 51 Méthodes d’étude des sympatholytiques .......................................... 57 XII 5 Table des matières 59 Inhibiteurs de la synthèse des catécholamines ................................. 59 Inhibiteurs du stockage de la noradrénaline .................................... 60 Inhibiteurs de la libération de catécholamines ................................ 61 Méthodes d’étude de l’action sympathectomisante ......................... 62

enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale. De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse de réaction enzymatique : * les concentrations en enzyme et en substrat ; * les concentrations en ions métalliques (inhibiteurs compétitifs); * les caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction (température, pH, ...) ; * la présence d'inhibiteurs de la réaction enzymatique. La réaction enzymatique dépend des caractéristiques physico-chimiques du milieu

différents stress Quelques effets de l’éthylène MÉTHODES DE CONTRÔLE Conservation au froid ¢ Eviter les blessures ¢ Ventilation et aération adéquates ¢ Utilisation des adsorbants et absorbeurs ¢ Utilisation des inhibiteurs de la biosynthèse (fleurs) ¢ Utilisation des inhibiteurs compétitifs (1MCP) à des ppb ¢ 67 Pour une meilleure conservation, les produits frais doivent disposer de réserves énergétiques importantes Beaucoup de réserves (longue durée) Peu de réserves (courte durée de conservation)

médicament. Cet antagoniste ne va pas empêcher la fixation du médicament sur son récepteur mais, il va empêcher le signal ou l’atténuer. Antagonisme compétitif [pic] 1 2 3 4 1) Fixation en fonction de la [] le signal passe quand même car on a peu d’antagonistes compétitifs. 2) En terme de [] on a plus d’antagonistes compétitifs que de molécule de médicament (agonsiste). On va donc avoir plus d’antagonistes au niveau des récepteurs. Le signal ne passera pas. 3) L’affinité

Liaisons riches en énergie Liaison riche en énergie 6/131 Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier 2002 - 2003 Objectifs Objectifs • • • • • • • • Définir1 les termes d’enzymologie : enzyme, substrat, produit, coenzyme, activateur, inhibiteur, réaction enzymatique, voie métabolique, enzyme-clé. Etudier2 sur un exemple la vitesse d’une réaction enzymatique en fonction du temps, de la concentration de l’enzyme, de la concentration du substrat, en représentation normale ou en double inverse

riches en énergie Liaison riche en énergie Enzymologie élémentaire - Pr A. Raisonnier 2002 - 2003 Objectifs Objectifs • • • • • • • • Définir1 les termes d’enzymologie : enzyme, substrat, produit, coenzyme, activateur, inhibiteur, réaction enzymatique, voie métabolique, enzyme-clé. Etudier2 sur un exemple la vitesse d’une réaction enzymatique en fonction du temps, de la concentration de l’enzyme, de la concentration du substrat, en représentation normale ou en double

temps d’où une diminution de la vitesse (directement liée à la variation d’absorbance du NADH+ en 30s). On remarque par ailleurs que les vitesses avec l’effecteur sont beaucoup plus faibles que sans effecteur. L’acide oxamique exerce donc un effet inhibiteur. En ce qui concerne les constantes cinétiques, on peut remarquer que le Vm est quasiment similaire tandis que le Km est beaucoup plus élevé. / 19.8 µM/mn Vm (U/mL) = = = 17.86 U/mL = 0.003 / Km = = 0.003 19.8 = 0.0594 mM