Inhibiteur enzymatique

Cotransport : processus actif Glc transporté contre gradient symport Glc / Na+ 2. Etapes enzymatiques de la glycolyse 10 réactions enzymatiques : • Catalysée par 10 enzymes • Dans le cytosol • Tous les intermédiaires sont phosphorylés : • Incapacité à traverser la membrane par diffusion passive • grpt phosphate = liaison à l’enzyme • grpt phosphate = conservation énergie pour formation ATP 2. Etapes enzymatiques de la glycolyse 2 grandes phases : Première phase : 5 réactions « investissement métabolique »

fixation d'un anticorps sur un épitope de la membrane d'une cellule-cible peut entraîner l'activation du complément. Le complément ne peut se fixer que sur certaines immunoglobulines : IgM, IgG1 et IgG3, parfois sur IgG2. Afin d'activer la cascade enzymatique, il faut au minimum une molécule d'IgM ou deux molécules d'IgG proches. Remarque : les molécules du complément peuvent se lier à des anticorps d'espèces différentes. C1q 2) Formation du complexe C5-convertase C1r Une fois que C1 est fixé, les deux

étudiée à différentes échelles : macroscopique, cellulaire et moléculaire. Les différents niveaux d'organisation une fois établis, le rôle fondamental des protéines dans la réalisation du phénotype est approfondie à travers l'exemple des protéines enzymatiques. L'étude de la synthèse des protéines permet, en s'appuyant sur les acquis de la classe de seconde, d'établir le lien entre gènes et protéines. La compréhension du fait que la diversité phénotypique résulte d'interactions complexes entre la variabilité

récepteur 7) L’inactivation des neuromédiateurs Les neuromédiateurs après avoir exercé leur action sur le récepteur vont être dégradés, inactivés. Cette inactivation des neuromédiateurs peut s’effectuer de 3 manières : * Inactivation Enzymatique : se produit dans la fente synaptique et va mettre en jeu des enzymes présentes dans cette fente synaptique . cette dégradation conduit à des métabolites (=résidus) Ces métabolites ont 3 devenirs possibles, ils peuvent : * passer dans le sang

xyloglucanes (A) et des arabinoxylanes (B). _________________________ 21 Figure 6 : structure chimique des domaines acides et neutres des pectines. ____________________________ 23 Figure 7 : détermination de la teneur en fibres par les méthodes enzymatiques-gravimétriques. ____________ 27 Figure 8 : phénomènes de gélification et d’épaississement. ________________________________________ 31 Figure 9 : mécanismes de dégradation thermique des pectines. _____________________________________ 38 Figure

partir de la structure tridimentionnelle de l’enzyme : inhibiteurs de protéase Multiplication Virale 1 2 3 4 Cibles de la Chimiothérapie Antivirale 5 1: attachement 2: pénétration 3: décapsiation 4: réplication 5: assemblage g 6: libération 6 Cibles des antiviraux I - Attachement Inhibiteurs d’entrée du VIH II - Libération dans le cytoplasme Amantadine - Rimantadine III - Réplication 1-Analogues de nucléosides/tidiques 2-Inhibiteurs non nucléosidiques de la RT du VIH 3-Analogues de

sensible et ne reçoit que la lumière rouge  Il est formé de double protéines, celles-ci vont s’associées au chromophore ce qui va permettre d’activer la protéine en en changeant sa structure. (bascule d’un noyau du chromophore)  Il a une activité enzymatique, kinase qui phosphoryle. • Quand on a des longueurs d’onde dans la lumière blanche alors on active le phytochrome. La lumière active le phytochrome, c’est donc un des éléments qui permet à la plante de mesurer la durée de la lumière.

effet indésirable majeur ainsi que son antidote. Le PARACETAMOL (para-acétyl-amino-phénol) possède un effet antalgique et antipyrétique. Son mode d'action est très complexe. Il a un effet central au niveau de l'hypothalamus et pourrait être un inhibiteur de la COX-3. Il existe plusieurs spécialités du paracétamol en voie orale ou rectale comme le dafalgan, doliprane, efferalgan ou en IV pour le perfalgan. Pour un adulte on est à 1g par prise 3 à 4 fois par jours. Pour un enfant, 60mg/kg/j. Il

Enzymologie 1- Généralités à propos des enzymes a) Nature chimique et origine Placement des atomes qui répond à un programme précis : le programme génétique x Enzyme= struct moléculaire retrouvée dans les struct spécialisée=> structure tertiaire -> confère une fonction Donc lien structure/fonction x Les enzymes sont des polypeptides ou protéines (et quelque fois des ARN = ribozymes) x Toutes les chaînes polypeptidiques des protéines sont élaborées à partir des mêmes 20 acides aminés standards

médicale espère pouvoir un jour traiter par thérapie génique de nombreuses maladies. Voici quelques exemples d’applications notamment dans le domaine des maladies génétiques ou acquises, du cancer, des infections, de la vaccination et des déficits enzymatiques. II.1. Thérapie génique des maladies monogéniques L’apport du gène peut avoir des objectifs différents selon l’origine de la maladie, qu’elle soit consécutive à une perte ou à un gain d’une fonction biologique. Dans le cas de la perte d’une