Myoglobine

pour la capture de l'oxygène et on en retrouve une autre forme, la myoglobine, dans les cellules musculaires. La myoglobine n'est cependant pas un tétramère mais un monomère. En outre, elle ferait un pauvre transporteur d'oxygène parce que son affinité pour ce gaz est trop élevée (elle a tendance à le garder. Imaginez un laitier qui ne laisserait aller son lait qu'avec réticence: il ferait un bien mauvais distributeur). La myoglobine sert donc à stocker l'oxygène dans les muscles. Chez l'hémoglobine

gaz conditionnés (Renerre et al.,1993). La technique d'emballage sous vide est utilisée principalement pour les grosses pièces de viande fraîche dans les premières phases de la chaîne de distribution. Le manque d'O2 augmente le pourcentage de la myoglobine réduite Mb dans la viande rouge fraîche. Cela modifie la couleur rouge de surface au rouge pourpre. L'emballage sous vide, n'est donc pas utilisé pour la vente au détail des pièces de découpe individuelles des viandes fraîches, puisque dans ce dernier

I. Les fibres de types II peu vascularisé n’ont pas une population de mitochondries très dense. 3.c Ce dernier document est un tableau comparatif de la présence de myoglobines dans les deux types de fibres. Pour ne pas rompre avec les habitudes ce sont les fibres de type I qui sont le mieux pourvu de ces protéines de myoglobines qui permettent de stocker de façon temporaire du dioxygène. Le flux sanguin permet à toute cellule d’effectuer des échanges gazeux mais aussi de récupérer les éléments

gène, diversité Partie 2 : Utilisation des connaissances. Exercice 1 : Hémoglobine et myoglobine. On s’intéresse à deux protéines : l’hémoglobine et la myoglobine. L’hémoglobine est une molécule permettant de transporter le dioxygène dans le sang. La myoglobine est une molécule que l’on retrouve dans les muscles et qui est capable également de fixer le dioxygène. Le gène responsable de la synthèse de la myoglobine est situé sur les chromosomes n°22. Le tableau ci-dessous présent la séquence des 21

fibres musculaires On distingue trois principaux types de fibres musculaires squelettiques, variant selon leur teneur en myoglobine. La myoglobine emmagasine l’oxygène à l’intérieur du muscle et est responsable d’une coloration rouge des muscles. Fibres de Type I (rouges) : oxydatives à contraction lente et résistantes à la fatigue Ces fibres contiennent beaucoup de myoglobine, de mitochondries et de capillaires (fibres rouges). Ce sont des fibres qui scindent lentement l’ATP (adénosine-triphosphate)

d’établir des liens de parenté entre les êtres vivants 1) La notion de molécule homologue La myoglobine est une molécule assurant le stockage du dioxygène dans les cellules musculaires. Protéine la plus simple car elle est formée d’une seule chaîne de 153 acides aminés. Chez tous les vertébrés, la myoglobine présente globalement la même structure tridimensionnelle et la même fonction. Les molécules de myoglobine des vertébrés présentés ont une séquence en acide aminé qui varie légèrement par rapport

globines : les relations de filiation. Les comparaisons précédentes permettent de construire un arbre phylogénétique des globines humaines. Compléter cet arbre phylogénétique de façon à établir les liens de parentés entre les différentes globines, myoglobine, alpha, béta, gamma et delta. Justifier. Le texte renseigne sur les mécanismes à l’origine de cette famille multigénique. Compléter cet arbre avec les informations suivantes : une échelle du temps, les ancêtres communs, le gène ancestral des globines

corps, d'un seul côté (hémicorps) Hémiparésie : Déficit partiel de force musculaire touchant un hémicorps Rhabdomyolyse : Destruction de tissu musculaire strié (commande volontaire) ce qui libère dans le sang des protéines musculaires et de la myoglobine (sang+urines) (toxique). Complication : insuffisance rénale aiguë. Symptômes : douleurs au niveau du muscle atteint, coloration sombre des urines. (Toucher : Paresthesie : Trouble de la sensibilité tactile, désagréable mais non douloureux

(c'est-à-dire un mélange homogène de sel de cuisine et au plus 0,6% de sodium ou de nitrite de potassium). Ces substances sont décomposées pendant plusieurs étapes en monoxyde d'azote qui se lie au colorant des muscles, la myoglobine (soit à la myoglobine réduite ou la met-myoglobine). Les limites prescrites par la législation pour la teneur en nitrate et en nitrite se réfèrent en particulier à la teneur résiduelle dans le produit 1) Le fumage Le fumage est un autre procédé technologique traditionnel

variabilité |Adopter une démarche | | |et fonction de la myoglobine |explicative | | |-Le document 1 page 140 montre une structure en 3D et fonction de la myoglobine. | | | |- Le document 1 page 140 présente des séquences d’acides aminés de la myoglobine de quelques vertébrés. | |