Protéolyse

Muscle Rôle insuline Processus métabolique Effets métaboliques Métabolisme glucides + Synthèse glycogène + Transport glucose - Glycogénolyse Métabolisme protéines + capture aa + synthèse protéines (-gluconéogenèse) - protéolyse Tissu adipeux Rôle insuline Processus métabolique Effets métaboliques Métabolisme glucides + Synthèse glycogène + Transport glucose - Glycogénolyse Métabolisme lipides + Lipogenèse - Lipolyse Effets insuline GLU

rajouter un second élément aux régulations qui est la dégradation des cyclines. Comment dégrader une protéine ? Une protéine va être dégradée par une protéase, par protéolyse. Le complexe cellulaire spécifique est dédié à la protéolyse : il s'agit du protéasome : complexe de protéases au niveau du cytoplasme. L'activation de la proteolyse dans le proteasome est déclenchée par la combinaison de la protéine cible avec de l'ubiquitine. Ce phénomène d'ubiquitination étant elle-même activée par les

pont disulfure(une forte liaison qui permet de stabiliser la structure de qlq proteines). Elle est synthétisée sous forme d un monomère d un PM (poids moléculaire) de 150 000 daltons, qui presente la forme inactive . Elle est activée par une enzyme (protéolyse) qui permet de degrader la liaison par le pont disulfure reliant les deux chaines lourde et légere Formule brute | C6760H10447N1743O2010S32 | Masse molaire1 | 149 320,833 ± 7,251 g·mol-1 C 54,37 %, H 7,05 %, N 16,35 %, O 21,54 %, S 0,69 %

(goûts fécaux - goûts amers) lorsque la contamination est massive et la prolifération n'est pas contrôlée. A concentration faible et/ou lorsque le développement est maîtrisé, les bactéries protéolytiques contribuent de manière non négligeable à la protéolyse des fromages lors de l'affinage(Ramet J.P,1985). 4) Bactéries lipolyptiques : Ces bactéries transforment les matières grasses du lait et provoquent directement, ou indirectement, l'apparition de goûts et d'odeurs désagréables : flaveurs rances

dégradées (par la N-glycanase libérée à partir de la membrane du RE_ et polyubiquinylées. Le protéasome les hydrolyse en de multiples petits peptides. Devenir des peptides provenant de la protéolyse Les protéines usées (cytoplasmiques) qui doivent être renouvelées sont détruites par les protéasomes. Cette protéolyse libère des peptides pouvant avoir une activité antigénique. Ces peptides sont transloqués dans le RE par des protéines porteuses, les TAPs (Transporteurs in Antigen Proccess : transporteurs

qui intervient réellement dans l'activité enzymatique, elle correspond à l'ensemble des acides aminés formant le site de fixation du substrat, du coenzyme, du cofacteur et du site catalytique. -Activation du proenzyme : proenzyme ( inactif) ==(protéolyse limitée )==> enzyme (actif ) ex: trypsinogène===>trypsine -Site de fixation du substrat Reconnaissance enzyme substrat, il y a complémentarité entre les deux (complémentarité structurale ) En général il y a un site de fixation de substrat par enzyme

d’enzymes : PDH ACC •  Elle s’oppose aux hormones lipolytiques •  Diminue glycogénolyse •  Diminue protéolyse Glut4 IV.3 Effets sur le muscle •  Captation: stimulation de l’expression du transporteur Glut4 •  Stimulation de la synthèse de glycogène •  Stimulation de l’utilisation du glucose/glycolyse HK (glucose en Glucose 6P) PFK (glycolyse) PK (glycolyse) Glut4 •  Inhibe lipolyse et protéolyse •  Favorise transport actif de certains aa IV.4 Effets périphériques (muscle et TA) •  Stimule

naturels du lait qui jouent un rôle prédominant dans l’éclosion de saveurs typiques de chaque terroir. Enfin, ce sont les ferments de la croûte, autrement dit les bactéries et champignons, qui complètent et achèvent ce processus de maturation appelé « protéolyse ». La durée de l’affinage varie d’un fromage à un autre (de quelques semaines pour un Camembert à plusieurs mois pour une pâte cuite) et évolue différemment en fonction du type de pâte : les pâtes pressées ne s’affinent que de l’intérieur, les

spécifique aux liaisons esters. et acide biliaire-Sels biliaires : rôle = disperser les lipides dans l’eau et intervenir sur l’émulsion grossière instable qui sort de l’estomac | DUODENUM | -Trypsine, chymotrypsine et l’élastase activées par protéolyse limitée grâce à l’entérokinase spécifique libérée par la paroi du duodénum-Endopeptidase coupe au centre des protéines et exopeptidase coupent à leur extrémité -Exopeptidases : Aminopeptidases et carboxyopeptidases -Libération d’acides aminés

détachent et les chromatides se déplacent chacune vers un pôle de la cellule. Durant cette phase, suite à un signal spécifique qui correspond à une augmentation d'un facteur 10 de la concentration en calcium intracellulaire et à l'inactivation du MPF (protéolyse de la cycline B du MPF), les chromatides sœurs se séparent brutalement. Elles sont alors « tirées » par les microtubules en direction du pôle auquel elles sont rattachées. Les chromatides migrent rapidement à une vitesse d'environ 1 µm/min. Il y