Protéolyse

colloïde, la thyroglobuline sera immédiatement iodée sur ses tyrosines.  La thyroglobuline iodée permettra ensuite la synthèse des hormones T3 et T4  Il y aura ensuite formation de lacunes de sécrétions qui contiendront les hormones T3 et T4. Par protéolyse de la thyroglobuline, les hormones T3 et T4 pourront ainsi être libérées. REGULATION PHYSIOLOGIQUE PAGE 2 Fiches révision Régulation Physiologique : Partie DUCHAMPS Semestre 5 1) Synthèse de la thyroglobuline. Les acides aminés sont capturés

..................................................... 89 3.1.3. Inactivation des enzymes................................................................................................................................ 91 3.1.4. Cinétique de la protéolyse. ............................................................................................................................. 91 3.2. Protocole des extractions aqueuses assistées par les enzymes..............................................

moléculaire de l’apoptose: les caspases signal inducteur = signal apoptotique procaspases initiatrices caspases initiatrices auto activation (inactives) (actives) procaspaces effectrices (inactives) caspases effectrices (actives) Protéolyse de substrats (nucléaires, cytoplasmiques) PIFO-2004-O.Stettler signal inducteur = signal apoptotique: • déclenchement de l’apoptose par différents stimuli intra- et extracellulaires: - mécanismes de réparation de l’ADN défectueux - molécules

corticotrope Effets biologiques du cortisol 1. Actions métaboliques : 1. 2. 3. Métabolisme glucidique : hyperglycémie Métabolisme lipidique : stimulation de la lipolyse (libération d’AG et cholestérol) Métabolisme protidique : stimulation de la protéolyse 2. Actions sur le métabolisme phosphocalcique : déminéralisation osseuse par inhibition de la fonction ostéoblastique et diminution de l’absorption intestinale de calcium en inhibant l’action de la vitamine D. 3. Action sur la pression

Dégradation des protéines 3. Dégradation des acides aminés ¾ Transamination et désamination oxydative  ¾ Cycle de l’urée ¾ Devenir du squelette carboné 4. Biosynthèse des acides aminés 8 PLUSIEURS TYPES DE DÉGRADATIONS PROTÉIQUES  1. Protéases  2. Protéolyse dans  3. Ubiquitine‐Protéasome (ATP dépendant) le Lysosome: extracellulaires Pour commencer la digestion des protéines assimilées 4. Autres protéases  cellulaires petits organites contenant plusieurs protéases Petite protéine ubiquitaire

abdominale est de 5% pour les hommes de plus de 65 ans. La prévalence chez la femme est mal connue et inférieure à celle observée chez l’homme. b) Anatomopathologie L’AAA est caractérisé par des remaniements de la média aortique : il existe une protéolyse des fibres élastiques entrainant la perte de l’élasticité de la paroi de l’aorte (participant à sa croissance progressive) et une diminution de sa résistance (favorisant sa rupture). La média est amincie. Le versant endoluminal du sac anévrysmal

[substrat : H2O2] De manière générale ,c’est le groupe des Protéases. Les peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse. Ce processus implique l'utilisation d'une molécule d'eau ce qui les classent parmi les hydrolases. LES PROTEASES : Hydrolysent les protéines : ce sont des Enzymes Protéolytiques.

les bactéries lactiques : Ce sont des bactéries produisant de l’acide lactique par fermentation des glucides simples (fermentation lactique). Elles ont pour rôles essentiels d’acidifier le lait et le caillé, de participer à la formation du goût (protéolyse, production d’arômes), de la texture et de l’ouverture des produits laitiers. Ces bactéries sont maintenant largement utilisées sous formes de levains sélectionnés. Les bactéries propioniques. Ce sont des bactéries fermentant les lactates pour

lactiques 18 2 3.2.1 Le genre Lactobacillus 24 3.2.2- Le genre Streptococcus 25 3.2.3- Le genre Lactoccoccus 25 3 .2.4- Le genre Leuconostoc 25 4. Métabolisme des bactéries lactiques 26 4.1. La glycolyse 26 4.2 La lipolyse 28 4.3 La protéolyse 30 4.4 Le métabolisme du citrate 32 5. Les caractéristiques biotechnologiques des bactéries lactiques 34 5.1 Activité acidifiante 34 5.2 Acide lactique 34 5.3 Activité protéolytique 35 5.4. Pouvoir aromatisant et pouvoir gazeux 36

l’enzyme de la forme inactive à la forme active Ö augmentation de la concentration efficace de l’enzyme et donc la vitesse de la réaction II. Cinétique 3. Effet de la concentration de l ’enzyme Ces modifications peuvent être: • Hydrolyse (Protéolyse) d’un fragment de la chaîne d’acides aminés: activation des zymogènes en enzymes actives au cours de la digestion, activation des facteurs de la coagulation du sang. • Phosphorylation, déphosphorylation (Sérine Thréonine, Tyrosine) : des enzymes