Tp Trypsine

Etude cinétique de la trypsine I. But Le but de ce TP est de déterminer les paramètres cinétiques de la trypsine : * Le KM qui correspond à la constante de Michaelis ; * La Vmax qui correspond à la vitesse maximale et ; * v, la vitesse initiale. II. Principe La trypsine est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour but de digérer les protéines. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique, la

ETUDE CINETIQUE DE LA TRYPSINE I) But La finalité de ce TP est d’étudier les caractéristiques cinétiques d’une enzyme digestive des protéines, la trypsine. Pour cela, on chercher à déterminer la valeur de Vm, de KM ainsi que du kcat. II) Principe Pour déterminer ces différents paramètres, nous allons faire deux expériences distinctes incluant un dosage spectrophotométrique : dans la première, nous allons faire varier la concentration en enzyme et, dans la seconde, la concentration en substrat

ETUDE CINETIQUE DE LA TRYPSINE I.BUT : Le but de ce TP est de déterminer les paramètres cinétiques de la Trypsine. Tout d’abord, en étudiant la vitesse de la réaction au cours du temps puis en étudiant l’influence de la concentration d’enzyme et de substrat sur la cinétique enzymatique de la Trypsine. II.PRINCIPE : La trypsine est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour but de digérer les protéines. C’est une endonucléase qui hydrolyse les liaisons peptidiques

glucagon liberre est grand TRYPSINE: La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys, Arg) engage sa fonction acide. La trypsine est une enzyme du suc pancréatique. Elle est synthétisée sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses, d’où elle est excrétée au moment de la digestion. L’activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l’hydrolyse

duodénum sous influence d’entérokinase ; cette enzyme active sélectivement la trypsinogène en trypsine qui va ; à son tour ; activer un certain nombre d’enzymes pancréatiques. Ce système d’activation de zymogènes ; associé à l’existence d’un peptide inhibiteur de trypsine ; forme un mécanisme adapté empêchant la production d’enzymes actives dans la glande pancréatique. 1- Les protéases : a- La trypsine : est la plus abondante (20% des protéines pancréatiques) ; activée à partir du trypsinogène par

la libération de la PZ-CCK -PZ-CCK : favorise la sécrétion de la bile et du suc pancréatique -Lipides sont les derniers à sortir de l’estomac => sous forme d’une émulsion grossière instable | PANCRÉAS | -Enzymes protéolytiques sécrétées : la trypsine, la chymotrypsine et l’élastase qui vont hydrolyser les liaisons peptidiques. Elles coupent en C-terminal certains acides aminés comme les AA basiques -Protéines deviennent des oligopeptides etyotéines deviennent des p cytoplasmique l'i ou tri-peptidesions

Compte rendu de TP “Primoculture de cellules fibroblastiques d’origine ventriculaire d’huître creuse Crassostrea gigas “ IntroductionLa primoculture est une culture cellulaire primaire utilisée pour la prolifération des cellules in vitro ou hors de leur organisme. Elle est une technique de laboratoire indispensable pour manipuler et étudier le fonctionnement ainsi que l’organisation des cellules. La culture primaire cellulaire est aujourd’hui

INTRODUCTION : L’objectif de ce TP est d’étudier la mobilité de différents types de protéines sur des gels de migration afin d’en déduire leur poids moléculaire PM, leur structure ou leur identité.  Trois familles de protéines vont être utilisées : des lisoenzymes de la lactacte déshydrogénase (isoLDH), de l’albumine sérique de bovin (BSA) et une protéine inconnue Y à déterminer. Une première manipulation consistera à faire migrer par électrophorèse, de la BSA, des isoLDH, des protéines inconnues

Électrophorèse de protéines et immuno-révélation But Le but du TP est de vérifier la pureté du lysozyme purifié à partir de blanc d’œuf par chromatographie. Pour cela, deux techniques d’électrophorèse ont été utilisées : SDS-PAGE et Western Blot Principe Au cours de ce TP, nous avons utilisé plusieurs méthodes d’analyse de la pureté d’une fraction. Électrophorèse : Généralités L’électrophorèse est une technique analytique basée sur le déplacement de particules chargées dans

PPrraattiiqquueess TP 1. Séparation de l'alanine et de l'arginine sur résine échangeuse d'ions TP 2. Spécificité des actions enzymatiques : les glycosidases TP 3. Extraction de l'albumine d'un sérum par chromatographie d'affinité TP 4. Structure d’un dipeptide et mise en évidence d'une réaction de transamination par la glutamate oxaloacétate transaminase TP 5. Etude cinétique de la trypsine Préparation de vos TP Il est indispensable de bien préparer vos TP avant la séance afin