Tyrosine

caractéristique d’obtention de coloration Bleu avec certains acides aminées des protéines (car une protéine est constituée d’un assemblage d’acides aminées) comme la Tyrosine et la Tryptophane. Lowry résulte à une modification venant d’un traitement Curpo-alcalin préalable rendant à un dosage moins tributaire de la teneur en Tyrosine et Tryptophane. D’autre part c’est une méthode ayant un intérêt plus sensible que le BIURET. Son utilité consiste : * à suivre les variations relatives d’un

phénylalanine - Le canal à chlore (CFTR) est déficient : pas d’excrétion de chlore et pas d’excrétion d’eau > le mucus est épais. - déficience de l’enzyme hépatique PAH (PhénylAlanine Hydroxylase) qui transforme la phénylalanine en tyrosine Substitution : G  A à la position n° 473 3 délétions (positions 1520, 1521 et 1523) au sein du gène CFTR (chromosome 7) qui aboutissent à la suppression d’un AA (Phe 508) de la protéine CFTR Myopathie de Duchenne DMD (Dystrophie

comportement de facteur de transcription ou -> libération ou activation d'un facteur de transcription du cytoplasme ou -> activation de R nucléR facteurs de transcriptions Principales voies de signalisations _ voie RTK-Ras = R mbR à activité Tyrosine-kinase _ voie des R à TGF béta _ voie Wnt intervient ds la polarité dorso ventrale du disque E, tt au long du dvt E= facteur dorsalisant, polarité céphalo-caudale du tube neural primitif, dvt polarité des membres, dvt des reins, app génitales

de récepteurs enzymes. On parlera des récepteurs tyrosine kinase, porte l'activité de phosphorylation sur des AA de tyrosine. Il fonctionne avec 2 monomères, récepteur avec un résidu en extracellulaire et activité kinase en intracellulaire. Les récepteurs sont activé par des molécules signales. Les récepteurs vont se dimériser qui conduit à l'autophosphorylation du récepteur. Chacun des monomères va phosphorylé le partenaire. Ces tyrosines démasquent une activité kinase. Ce récepteur est capable

aminotransférases : transfert d’un groupement α-NH2 d’une molécule sur un céto-acide, en position α : on obtient un nouvel acide aminé et les transaminases : le NH2 n’est pas transféré en α : le nouveau composé n’est pas un acide α aminé • EC 2.6.1.20 L - Tyrosine : pyruvate aminotransférase L - Tyr + Pyr = p Hydroxyphényl pyruvate + L - Ala • GOGAT = glutamate oxo-glutarate aminotransférase 5 Ph. Collas Enzymologie théorique Glu + Glu = αKG + Gln • • Kinase = Phosphotransférases avec transfert

La | Fa | Phénylalanine | Si bécarre | Mi bémol | Proline | Fa | La | Sérine | Mi | Si bémol | Thréonine | Fa | La | Tryptophane | Ré (aigu) | Do (grave) | Tyrosine | Do (aigu) | Ré (grave) | Valine | Fa | La | Lorsqu'on intègre ces notes dans une portée (5 barres noires où l'on place les notes de musique dans une partition), on remarque qu'un ligne de symétrie se forme. Cette

substances cancérigènes) . HClO est synthétisé dans l’organisme (issu de l’action de la myéloperoxydase) . Il réagit avec Tyr, Trp, Lys, Met pour former, par exemple, de la chlorotyrosine, des chloramines, des aldéhydes, de la méthionine sulfoxyde… La tyrosine libre en présence de HOCl se transforme en p-hydroxyphénylacétaldéhyde qui réagit avec les résidu lysyls des protéines. Les polyphénols Il existe dans les végétaux des ployplénoloxydases qui transforment les polyphénols en quinones qui peuvent

l’histidine, l’arginine, la lysine ou encore la proline sont des cibles privilégiées de ce processus d’altération oxydative. Le stress oxydatif induit des cassures ou conduit à la formation de réticulations avec notamment la formation de ponts bi-tyrosine. L’anion superoxyde (O2•-) a également la capacité de réagir avec les centres Fer-Soufre de certaines protéines entrainant le largage du fer dans le milieu. Cette action a une double conséquence puisqu’elle induit l’inactivation de la protéine contenant

OXYGENASES Ces métalloprotéines catalysent l'incorporation d'un atome (monooxygénases) ou d'une molécule d'oxygène (dioxygénases) sur un substrat. Certaines sont des cuproprotéines et ferroprotéines (fer non hématinique). Un exemple est donné par la tyrosine oxygénase et la dopamine ß-hydroxylase qui participe à la formation de la noradrénaline dans la médullo-surrénale. 2.5 - PROTEINES FER-SOUFRE Ces protéines fer-Soufre interviennent dans les séquences de transport des électrons aussi bien dans

des dimères croisés stables de dityrosine qui sont produits par une attaque de radicaux libres sur les résidus de la tyrosine. Mémoire Diu alimentation santé et micronutrition M. Forni & R. Massard - novembre 2008 Page 9 sur 32 Dans le cerveau des malades atteints d’AD, on constate des concentrations élevées d’urée, de toutes les formes d’Abeta et des peptides de tyrosine.(11). Un espoir : dans l'étude de l'Université du Minnesota, menée sur des souris, les chercheurs ont réussi à contrôler