Cinétique enzymatique

At At WleamPrysice Transmitance (on %) npr 40003800 20002500 2000 1800 1000) 500 Nadébut _ MB,éqv aA+bB — produits a b Méthode des tangentes paralléles Ponts de mesure resserrés autour de réquivalence [> |. 20 10. I (enmt) 0 2 4 6 8 10 12 14 16 Changement de pente > #TeamPhysics Attention : x v0) ‘Ane pos confondre avec yx) ov y =f Gr) qui est la trojectoire sont appelées équotions horaires du mouvement _, dOM v= dt Vy

réflexe myotatique : le réflexe achilléen. 6. ExAO : enregistrement de l’activité de deux muscles antagonistes. Niveau : Première S / Chapitre « Du génotype au phénotype, influence de l'environnement » 7. ExAO : étude expérimentale d’une catalyse enzymatique : ex de la catalase du navet. Niveau : Spécialité terminale S / Chapitre « Diversité et complémentarité des métabolismes » 8. 9. 10. 11. ExAO : ExAO : ExAO : ExAO : expérience de Hill. photosynthèse et spectre d’action photosynthétique. la respiration

caractéristique - Renouvellement perpétuel « turnover protéique » - Grande quantité (10 000 protéines chez un eucaryote) - Grande diversité de taille, de structure 1/ Généralités ➤ Diversité des fonctions - Structure (collagène, kératine) - Enzymatiques (quasi-totalité) - Hormonales et neuromédiatrices - Motrices (actine, myosine) - Transport (albumine) - Transduction (récepteurs, prot G) - Immunité (cytokines) - Régulation de l ’expression du génome (fact de transcription) ➤ Approche nutritionnel

organes ; elle est caractérisée par une diminution de la pénétration ou par une augmentation de l’excrétion des insecticides ; – la résistance biochimique se situe au niveau cellulaire ; elle consiste d’une part, en une augmentation de l’activité enzymatique des systèmes de détoxication 162 Biotechnol. Agron. Soc. Environ. 1998 2 (3), 161–174 É. Haubruge, M. Amichot et d’autre part, en une diminution de l’affinité des sites d’action vis-à-vis des insecticides. Ces mécanismes sont très divers

L'A15 est un analyseur automatique multiparamétrique pour l’analyse chimique en enzymatique et en colorimétrie. Il s’utilise tout au long du process en oenologie (depuis les moûts jusqu’au vin fini), en agroalimentaire, dans les eaux ou dans le médical. Système de mesure : Analyse par série ou au coup par coup  120 puits thermostatés (rotot réutilisable). Lampe Halogène 6V, 10W  Gamme spectrale de 340 à 750 nm avec 9 filtres interférentiels en série. Gamme d'absorbance linéaire à 340 nm

cours du temps : ……………………………………………………………………………  Temps de demi-réaction C’est le temps au bout duquel l’avancement est égal à la moitié de l’avancement final. Si la réaction est totale : on a à t = t1/2 x = ……………………………..  LES FACTEURS CINETIQUES La vitesse d’une réaction augmente avec : - La concentration des réactifs - La température - La présence d’un catalyseur  EXEMPLE : REACTIONS D’OXYDO-REDUCTION Définition de l’oxydation : …………………………………………………………… Définition de la réduction

cette famille semblent dériver d’un récepteur ancestral commun. - Récepteur-enzymes : ils associent sur une même protéine de la membrane plasmique une fonction réceptrice (liaison du médiateur) et une fonction enzymatique. La fixation du médiateur sur le récepteur module l’activité enzymatique. Récepteur-enzymes à activité guanylyl cyclase produisant du GMPc, ex : récepteur à l’ANP (atrial natriurétique peptide) Récepteur à activité tyrosine kinase, ex : récepteur de l’insuline. - dans le noyau cellulaire

constante de Michaelis et la Vmax sont deux constantes qui caractérisent un couple enzyme/substrat. Le but de ces deux journées de TP serra de déterminer ces constantes et de dégager les caractéristiques et les différents aspects d'une réaction enzymatique. Extraction de la -galactosidase à partir de la bactérie Echerichia-coli L'étude de la β-galactosidase est faite sur un extrait cellulaire qu'on prépare à partir d'une patte bactérienne. Les bactéries sont cultives de façon habituelle

par bioluminescence : Pour effectuer ce dosage, on mesure la lumière émise par la réaction enzymatique de bioluminescence utilisant la luciférine et la luciférase de luciole (réaction la plus connue et la plus étudiée), ainsi que de l’ATP. L’ATP intervient dans l'étape d’activation du complexe luciférase-luciférine, dont l’oxydation est à l'origine d'une émission lumineuse.   On obtient la courbe cinétique de la réaction luciférine-luciférase composée de trois phases principales : un temps de latence

crhomatographie d'affinité. On tire profit de la forte affinité du colorant "bleu réactif" pour les déshydrogénases en général.   DOSAGE DE LA LDH Dosage spectrophotométrique La LDH est généralement dosée par méthode spectrophotométrique de type cinétique. On tire profit du fait que le NADH, la forme réduite, absorbe fortement autour de 340 nm alors que sa forme oxydée, le NAD+, n'absorbe pratiquement pas. Le principe est donc de suivre la diminution de l'A340, si on incube du NADH et du pyruvate