Cinétique enzymatique

Les transporteurs sont analogues aux enzymes. Ils fixent leur substrat, sont spécifique. Leur cinétique peut être étudiée. Les systèmes antiport, uniport et symport peuvent coexister et transporter une molécule : cas du glucose et du Na+. Les transporteurs ont des mécanismes réactionnels impliquant un changement de conformation : Le système uniport, cas du transporteur du glucose. Cinétique du transport du glucose Le métabolisme des érythrocytes nécessite du glucose transféré depuis le

partie commune aux deux options seront traitées au niveau M2. 1- Biochimie o Biochimie structurale : glucides, lipides, protéines, acides nucléiques o Enzymologie : propriétés catalytiques des enzymes, modèles cinétiques, effecteurs enzymatiques, régulation de l’activité enzymatique o Métabolisme : catabolisme énergétique, interrelations catabolisme-anabolisme, régulation des métabolismes glucidique et lipidique 2- Microbiologie o Microbiologie générale : morphologie et structure des

et de l'oxamate. L'oxamate se liera avec l'enzyme permettant ainsi de la libérer du gel au moyen d'une élution par compétition, car le NADH se fixera sur le ligand, on obtient alors l'extrait enzymatique ou essaie. On obtient Afin de contrôler l'activité enzymatique de l'extrait, on réalise une cinétique de celle-ci par spectrophotométrie. Le NADH sous sa forme réduite absorbe fortement autour de 340 nm alors que sa forme oxydée, le NAD+, n'absorbe pratiquement pas à cette longueur d'onde. Le principe

activité est donc essentielle à la réalisation des phénotypes à toutes les échelles. Seule une enzyme donné peut catalyser une réaction donnée. On parle de spécificité enzymatique. La catalyse enzymatique comparativement à la catalyse chimique nécessite très peu de catalyseur et peu d’énergie 2°) La double spécificité enzymatique. Une enzyme est spécifique d’un substrat (= molécule sur laquelle l’enzyme agit) ; elle ne peut catalyser d’autres molécules. Exemple : l’amylase agit sur l’amidon ;

de réserve glucidique pour la plante et fait l’objet de différentes utilisations alimentaires et non alimentaires. Les propriétés technologiques de l’amidon diffèrent suivant les proportions d’amylose et d’amylopectine. L’amylase est un complexe enzymatique (-amylase, -amylase, phosphorylase) qui catalyse la dégradation de l’amidon en maltose, destiné à alimenter le métabolisme végétal en sucres ou à servir de substrat glucidique au cours de procédés agroalimentaires comme la fermentation. Les processus

Enzymologie 1- Généralités à propos des enzymes a) Nature chimique et origine Placement des atomes qui répond à un programme précis : le programme génétique x Enzyme= struct moléculaire retrouvée dans les struct spécialisée=> structure tertiaire -> confère une fonction Donc lien structure/fonction x Les enzymes sont des polypeptides ou protéines (et quelque fois des ARN = ribozymes) x Toutes les chaînes polypeptidiques des protéines sont élaborées à partir des mêmes 20 acides aminés standards

Terminale STL – PCM Fiche de synthèse – séquence n°5 : suivi cinétique Fiche de synthèse n°5La vitesse de réaction chimiqueI. Rappels de la classe de premièreOn considère la réaction d’équation suivante : produit 1 + produit 2Définition de la vitesse volumique de disparition du réactif 1 : Définition de la vitesse volumique d’apparition du produit 2 : Ces deux vitesses sont exprimées en mol.L-1.s-1. On peut retrouver les nombres dérivés : en traçant au point donné

protéines. Les protéines enzymatiques sont des catalyseurs, c’est-à-dire qu’en agissant à des concentrations très petites, elles augmentent la vitesse des réactions chimiques, sans en modifier le résultat. A la fin de la réaction la structure de l’enzyme se retrouve inchangée. • Une enzyme donnée est spécifique d’une réaction, c’est-à-dire qu’elle catalyse toujours la même transformation, se produisant sur les mêmes corps chimiques initiaux. • Les protéines enzymatiques sont synthétisées par des

influençant la clairance hépatique • Modification du débit sanguin hépatique (QH):  Insuffisance cardiaque, shunt porto-cave, repas, médicaments (béta-bloquants, verapamil…) • Modification de la clairance intrinsèque :  Induction & Inhibition enzymatique  Polymorphismes génétiques  Âge • Modification de la fraction libre : cf

dans de nombreux domaines comme variable opératoire, caractérisation du produit fini ou encore à des fins de contrôle qualité. De nombreuses études se sont attachées à corréler sa valeur à des lois cinétiques de réactions, des qualités organoleptiques de produits ou encore des activités enzymatiques. En œnologie, l’influence du pH est bien connue sur quelques aspects. Citons : - La contamination des moûts de raisins et vins par des microorganismes indésirables (bactéries, levures Brettanomyces)