Cinétique enzymatique

ion ou une molécule du sang dont le dosage est modifié par une hémolyse. Justifier. de sS uj 2. Variations selon les laboratoires : Contrôle National de Qualité (10 points) na le Les triglycérides sont dosés par des méthodes enzymatiques dans la majorité des laboratoires d'après les données du dernier échange interlaboratoire du Contrôle National de Qualité. at io Le dosage des triglycérides est fait par 85 % des laboratoires selon la fiche technique du document 1.

à l’aide d’un érafloir Vaslin-Bucher (modèle Delta). On ajoute de l’anhydride sulfureux à la dose 5 à 8 g/hl par un sulfidoseur en fonction de l’état des raisins. Un apport raisonné est indispensable afin de limiter les oxydations chimiques et enzymatiques mais aussi pour tuer les levures et bactéries indigènes. La vendange est ensuite enzymée, à l’aide d’une préparation purifiée de pectinases Vinozym G à la dose de 2 g/hl. Cela permet d’améliorer l’extraction aromatique et le pressurage. Elle permet

de l’amylopectine représentent un encombrement stéarique pour l’enzyme ; celle-ci ne pouvant pas accéder au cœur de la structure, on parle alors de dextrine limite (figure 4). L’hydrolyse de l’amidon n’est donc pas totale en dépit de l’activité enzymatique. On considère environ 65 % de production de sucres fermentescibles, 5 à 10 % de dextrines de très petite taille, le restant étant constitué de dextrines plus complexes. 1.1 Structure et propriétés de l’amidon L’amidon est le constituant majeur

de dimensions : Longueur, diamètre, surface … _Vitesse de croissance : Asperge grandit de 30 cm en 24h. _ Intensité de prolifération : nombre de cellules en division. _Amplitude totale de la croissance (de l'embryon à la plante adulte). 2/ Cinétique de croissance a/ La croissance des microorganismes en culture _Algues, levures,... _Croissance exponentielle. Figure 11a. b/ La croissance des organismes pluricellulaires _Croissance exponentielle chez les plantes ou certains organes. La vitesse

Actuellement, on sait purifier des milliers d’enzymes. La réaction biochimique : C’est une réaction chimique qui se déroule dans la cellule ou le milieu cellulaire, en présence d’un catalyseur biologique (biocatalyseur), l’enzyme. On écrira une réaction enzymatique de la manière suivante : Enzyme (E) S (Substrat) P (Produit) Il existe essentiellement 2 grands types de réactions biochimiques : - Les réactions de dégradation de la matière organique (catabolisme) - Les réactions de synthèse de la matière organique

temps imparti - Obtention de valeurs de mesure exactes - Réalisation correcte de gammes d’étalonnage - Présentation et exploitation correctes des résultats - Valeurs et documents de référence 25 C3.3.3. Mettre en œuvre des techniques enzymatiques - Echantillons biologiques - Echantillons de calibrage et de contrôle - Matériel de laboratoire, produits et réactifs - Spectrophotomètre ou lecteur de microplaque - Electrode à enzymes - Modes opératoires - Temps imparti - Equipements de protection

aminées du site actif. D’une manière plus générale, les protéines enzymatiques sont des catalyseurs qui en agissant à des faibles concentrations, elles augmentent la vitesse des réactions chimiques, sans en modifier le résultat. A la fin de la réaction, la structure de l’enzyme se retrouve inchangée. Le suivie de la catalyse homogène permet d’élucider en détail le comportement de l’enzyme et déterminer les paramètres cinétiques correspondants. Une enzyme donné est spécifique d’une réaction, c’est-à-dire

contrôlée par plusieurs paramètres (Fig.IX-1). Ces étapes, influençant la vitesse apparente de l’extraction, concernent: 1– pénétration du solvant dans la matrice solide: rapide par rapport aux autres processus donc peut être négligée dans le modèle cinétique global. 2– libération du soluté dans le solvant, 3– diffusion de la solution enrichie vers l’extérieur de la particule, 4– transfert de la solution enrichie dans tout l’environnement: Une bonne agitation homogénéise le milieu et dans ces conditions

fourrages avec une dMO semblable peuvent avoir des vitesses de dégradation différentes (figure 2), induisant des effets différents sur les fermentations ruminales et sur les interactions avec les autres constituants de la ration. Figure 2 : cinétique de dégradation de la matière sèche de différentes espèces fourragères (d’après Gosselink, 2004) taux de dégradation, % 100 80 60 40 20 0 0 12 24 36 48 temps d'incubation, heures Digestibilité de la matière organique % 69.8 62.7 70.7 62.8

– Définition B - Remarques C – Classification: 00 2 9 10 0 2 ENZYMES D - Mode d’action-Intervention II - CINETIQUE MICHAELIENNE A UN SUBSTRAT A - Equation de Michaelis-Menten (MM) B - Activités enzymatiques C – Facteurs influençant la cinétique: Cas fréquent en pratique : aléatoire III- CINÉTIQUE MICHAELIENNE À DEUX SUBSTRATS: IV- INHIBITIONS ENZYMATIQUES: A - Inhibitions irréversibles: O S IE S 2 0 0 9 0 1 0 2 B - Inhibitions réversibles: 1 - compétitive 2