Déshydrogénase

tissus reproduisent l’ammoniac à partir de la glutamine en 2 étapes. La glutamine est hydrolysée en glutamate, la glutamine retourne vers le foie et les reins, et l’ammoniac est à nouveau libéré. Le glutamate est pris en charge par le glutamate déshydrogénase. Dans le rein, l’ammoniac agit avec des protons pour former l’ion ammoniogenèse. L’ion ammonium est libéré, et l’ammoniac est éliminé via l’urine. Cette ammoniogenèse permet d’éliminer l’excès de protons. Elle permet de maintenir l’équilibre

plupart des enzymes = protéines Exception : certains acides ribonucléiques, les ribozymes holoprotéines (uniquement des a.a.) monomériques Exemple : la ribonucléase à 124 résidus d’AA, M=13700 Da holoprotéines oligomériques Exemple : La lactate déshydrogénase à 4 protomères, M=150000 Da hétéroprotéines Partie protéines + Partie non protéines Apoenzyme (partie prot) + cofacteur ou coenzyme = catalyse Cofacteur : corps chimique intervenant obligatoirement dans une réaction enzymatique : pour transporter

(= acide 3 phosphoglycérique) 1 3 x (2 APG) + 6 ATP  6 x 1,3-diphosphoglycérique + 6 ADP 3 phosphoglycerate kinase 2 6 x 1,3-diphosphoglycérique +6 NADPH+H+  6 glycéraldéhyde 3-phospate + NADP+H+ Glycéraldéhyde 3phosphate déshydrogénase Régénération de l’accepteur initial en C5 1 1 glycéraldéhyde 3- P  1 dihydroxyacétone 3- phosphate triose phosphate isomérase 2 1 glycéraldéhyde 3- P + 1 dihydroxyacétone 3- phosphate  fructose 1,6 biphosphate aldose

d’étudier la mobilité de différents types de protéines sur des gels de migration afin d’en déduire leur poids moléculaire PM, leur structure ou leur identité.  Trois familles de protéines vont être utilisées : des lisoenzymes de la lactacte déshydrogénase (isoLDH), de l’albumine sérique de bovin (BSA) et une protéine inconnue Y à déterminer. Une première manipulation consistera à faire migrer par électrophorèse, de la BSA, des isoLDH, des protéines inconnues Y et un marqueur de taille, tous monomères

Intérêt du dosage : La troponine est une protéine spécifique du coeur qui est libéré lors d'une nécrose du tissus myocardique. Dépister une lésion ou une nécrose : infarctus du myocarde. La L.D.H. : lactate deshydrogénase Norme biologique : 100 - 350 UI / L Intérêt du dosage : La lactate deshydrogénase est une famille d'enzyme importante dans le métabolisme des sucres. On la retrouve dans les cellules de différents organes et tissus : rein, coeur, muscles, pancréas, rate, foie, cerveau, poumons, peau

Bleu de Coomassie (fixant toutes les protéines qui apparaissent ainsi bleues). L’électrophorèse va nous permettre de vérifier la pureté du lysozyme, et de déterminer les poids moléculaires du lysozyme et d’une protéine inconnue (ici l’alcool déshydrogénase). B°) Electro-transfert L’électro-transfert consiste à mettre en contact le gel de l’électrophorèse avec un support (membrane de cellulose) imprégné de tampon d’électro-transfert. En appliquant un courant continu, nous allons réaliser une seconde

glycogène et stimulation de l’utilisation glycose /glycolyse ===== Effet de l’insuline sur le tissu adipeux Captation de glucose stimulation de l’exprertion glut4 et stimulation de la synthèse de triglycérides stimulation d’enzymes :pyruvate déshydrogénase acétyle COA carboxylase glycérol phosphate acétyle transférase Et elle s’oppose a les hormones lipolytique Effet de l’insuline sur le tissu musculaire : Captation et stimulation de l’éxpreretion glut4 Stimulation de la synthèse de glycogène

premier temps, l’alcool est transformé en acétaldéhyde par l’enzyme alcool déshydrogénase (ADH). L’acétaldéhyde est une substance très toxique, qui provoque des dégâts dans l’ensemble de l’organisme. Il attaque les membranes cellulaires et cause des dommages indirects en inhibant le système des enzymes. • Dans un deuxième temps, l’acétaldéhyde est métabolisé en acétate (= acide acétique) par l’enzyme acétaldéhyde déshydrogénase (ALDH). Ensuite, les acétates sont transformées en acétylcoenzyme A.

réaction catalysée Oxydation Synthèse Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse Notez que généralement le nom des enzymes se termine par le suffixe ase. De plus, le nom de l'enzyme indique souvent ce que fait l'enzyme. Une déshydrogénase, par exemple, enlève un atome d'hydrogène à la molécule sur laquelle elle agit. La lactase digère le lactose en glucose et galactose. Devinez comment s'appelle l'enzyme qui digère le saccharose? Eh oui, la saccharase. http://www.cegep-ste-foy

cycle de Krebs, quel sera le marquage des CO2 dégagés et de l’oxaloacétate formé à la fin du cycle ? - Le pyruvate obtenu entre dans la mitochondrie. Il subit une décarboxylation oxydative catalysée par le complexe multienzymatique : la pyruvate déshydrogénase (PDH) constitué de 3 enzymes et fonctionnant avec la participation de 5 coenzymes (TPP, Lipoate, CoASH, FAD et NAD+) ** ** - On obtient : Une molécule de d’acétyl-CoA marquée en C1 (C* = C14) et C2 (C*=C13). - Cet acétyl-CoA va être dégradé dans