Déshydrogénase

biochimiques à l'origine du cycle glucose-acides gras. Le cycle glucose-acides gras permet de dire que l'oxydation excessive d'acides gras dans le muscle conduit à une augmentation des rapports ATP/ADP et acétyl-CoA/CoA qui inhibent la pyruvate déshydrogénase, l'entrée d'acétylCoA dans la mitochondrie (figure 2) et l'oxydation du glucose. De plus, les concentrations en glucose-6-phosphate et en glucose sont diminuées dans le muscle exposé à des concentrations élevées d'acides gras. L'excès d'acides

fermentation malolactique : L’acide malique et l’acide lactique sont dosés par méthode enzymatique. Les échantillons testés sont le vin rouge et le vin blanc sec. L’acide malique : il est tout d’abord oxydé en oxaloacétate par la L-malate déshydrogénase (L-MDH), en présence de nicotinamide-adénine-dinucléotide (NAD). L’équilibre de cette réaction est dans le sens 2, il faut donc le déplacer dans le sens 1. 1 1 L-MDH 2 2 L-malate + NAD+

leuconeutropénie et/ou thrombopénie. A noter qu’une hyperleucocytose est également possible, en particulier chez l’enfant.  Bilan hépatique : élévation des transaminases, des phosphatates alcalines, du gamma glutamine transférase (γGT) et des lactates déshydrogénases (LDH).  Félix /Widal : cette sérologie peut être contributive, cependant elle est d’interprétation difficile et la positivité est tardive. Elle met en évidence par une technique d’agglutination les anticorps dirigés contre les antigènes O

cytoplasmique et mitochondriale Au cours de l’IDM Elévation : 10h Activité maximale : 24-48h Normalisation : 3-6j Autres causes d’augmentation Rhabdomyolyse Cytolyse hépatique Hémolyse Embolie pulmonaire Myocardite et péricardite  Lactate-déshydrogénase (LDH) Présente dans les tissus : Cœur, reins, foie, muscles, rate, poumons, utérus, GR Enzyme tétramérique formée de 2 type de sous-unité : M (muscle) et H (cœur) Il existe 5 isoenzymes différents variant d’un tissu à l’autre Au cours de l’IDM

aminés ramifiés. La conversion de l’alanine, de la leucine ou de l’isoleucine en esters propyliques ou butyliques substitués ou en propanoates et butanoates, implique plusieurs enzymes : transaminase, décarboxylase, alcool déshydrogénase, alcool acyltransférase et a-cétoacide déshydrogénase. Les mécanismes de formation des composés dérivant des acides aminés ramifiés ont été élucidés à partir d’études réalisées chez différents micro-organismes, mais également en utilisant des fruits (banane, pomme, tomate)

grâce à des enzymes différentes. Premièrement, l’alcool est transformé en acétaldéhyde, qui est une substance très toxique responsable de nombreux dégâts dans l’organisme, grâce à un système enzymatique appelé "alcool déshydrogénase" (ADH). Ensuite, l’enzyme acétaldéhyde déshydrogénase (ALDH) va transformer l’acétaldéhyde en acétate qui est un acide acétique. Enfin, ces acétates sont convertis en acétyl-coenzyme A qui est une coenzyme utilisé par les cellules pour produire du dioxyde de carbone (CO₂)

décarboxylation : GABA (neurotransmetteur) b – Estérification par des alcools c – Réduction 3 – Propriétés dues à la fonction NH2 a – Désamination (enlève la fonction amine) *Désamination oxydative • aminoacide oxydase *Désamination par une deshydrogenase ✔ Le produit NH3 est éliminé grâce au cycle de l'urée b – Transamination ✗ Transfert d'un groupe α – amine d'un AA à un céto-acide par une AMINOTRANSFERASE AA 1 + α cétoacide 2 ↔ AA 2 + α cétoacide 1 c – Réaction de Maillard (vu

l'oxydation des molécules organiques. Ce catabolisme oxydatif débute par la glycolyse. C. Comme catabolisme aérobie ou respiratoire, il existe par exemple la fermentation alcoolique. D. Le catabolisme anaérobie donne de l'éthanol par l'alcool déshydrogénase. E. Le catabolisme anaérobie est particulièrement développé chez les levures. QCM 19 : quelle est la bonne chronologie? (Histoire de situer l'Histoire!) QCM 16 : Champipi champignon Cochez la/les réponses exactes Cochez la/les réponses

26 ytochrome a (Fes) +e ———® Cytochrome a (Fe?) +0.29 NO*+2H*+2e-——> — NO2+H,0 +0.42 ket +e ——> Fer 40.77 Or +2Ht+2e ——> HO +0.82 Dans le métabolisme, le NADH occupe une place particuliére >Cofacteurs de nombreuses déshydrogénases >Transporteur d’électrons soluble G2 cama 22 envelope cytosol eréte (ficmbrane membrane interne\, ene = ace inter- membranaire matrice sphéres

des enzymes pour augmenter le taux de glucose dans le sang, déphosphorylation des enzymes pour diminuer le taux de glucose dans le sang • Liaison avec un cofacteur ou un coenzyme lié = groupement prosthétique : Ion métallique: Zinc sur les déshydrogénases à NAD Flavine: flavoprotéines Hème: cytochromes • Acylation, alkylation: Myristyl, Géranyl, Farnésyl: transfert de radicaux Acylou Alkyl- sur des acides aminés de l’enzyme. II. Cinétique 3. Effet de la concentration de l ’enzyme e. Dosage