Modification post-traductionnelle

concentration --> lyse cellulaire pyogenes 1E. Toxines RTX *Grande famille d'hémolysines Ca2+-dpdtes: hémolysines E. coli, Proteus vulgaris et B. pertussis, leukotoxine de Pasteurella *Motif de 9 aa riche en Gly et Asp XLXGGXG(N/D)D * modification post-traductionnelle (greffe AG) --> forme active * liaison cell cible nécessite liaison Ca2+ sur le motif --> N-ter s'insère dans la mb --> petits pores (1nm), instables, hydrophiles haemolytica Toxines solubles à cible intracellulaire Groupe 2

afin de pouvoir initier une réponse en cas de problème. Une fois l’anomalie détectée, la cellule intègre puis amplifie le signal (par des cascades de phosphorylation). Ces phosphorylations vont modifier les états transcriptionnels (gènes), post-traductionnels (protéines)… Ceci aboutit à différentes réponses (fonction du type de stress) :  QUIESCENCE : arrêt réversible du cycle cellulaire  SÉNESCENCE : arrêt permanent du cc. La ç reste métaboliquement active !  APOPTOSE : mort programmée défenses

TFIID sur le DNA 74 4.14 Regulation de la RNA polymerase 75 4.15 Elongation de la transcription 76 4.16 Elongation de la transcription 77 4.17 Discontinuite des genes 78 4.18 Exon 79 4.19 Exon 1 80 4.20 Fin de la transcription 81 4.21 Modifications du transcrit 82 4.22 Enzyme coiffante 83 4.23 Coiffe d�fun messager 84 4.24 Queue polyA 85 4.25 Le transcrit primaire 86 4.26 Excision - epissage 87 4.27 Formation du lasso 88 4.28 Epissages alternatifs 89 4.29 Maturation des RNA ribosomiques

diffusible. Dans ce dernier cas, le produit est alors libre et trans de diffuser pour trouver la cible.! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! 1 sur 16 Il existe deux types de réponses biologiques observables lors de la modification du milieu/ environnement. En effet soit la molécule/le signal va induire l’expression des gènes et le système est dit inductible (Induction), soit la molécule/le signal va réprimer l’expression des gènes, le système est répressible (Répression)

membranes et la proteine sera cytosolique. Dans la séquence finale de la proteine on a plus la séquence signale. REG : → recueillis les proteines( issue de la séquence qui possedaient le signal, mais a la fin ne l'ont plus) → modification post-traductionnelles : dont glycosylation n-liée, dedans on trouve des enzymes capablent de glycosylé(accrochés des sucres aux proteines), arbre saccharidique qui est transfere sur la proteine.

en continuité avec le RE ; + la cell est sécrétrice + le C de Golgi est développé ; composé de DICTYOSOMES (= unité fonctionnelle) contenant chacun 5 à 10 saccules ; structure polarisée II. FONCTION DU COMPLEXE DE GOLGI 1. MODIFICATION POST-TRADUCTIONNELLE : MATURATION DES PROTEINES 2.1 GLYCOLYSATION a. POURSUITE DE LA N-GLYCOLYSATION DEJA COMMENCEE DANS LE RETICULUM Elagage : - faible (glycoprotéine riche en mannose caractérisant des protéines qui se trouvent dans les lysosomes)

glucidiques élevés (15 à 18  g/kg par jour); qu'il existe une situation pathologique ou un traitement favorisant (sepsis, corticoïdes, catécholamines).L'hyperglycémie du prématuré résulte d'une insulinopé-nie relative par défaut de maturation post-traductionnelle et d'une insulino-résistance hépatique conduisant à la persistance d'une production endogène de glucose Hyperglycémie syndromique néonataleMaladie génétique rare (1 naissance vivante sur 90 000). Elle se définit par l’existence d’hyperglycémies

Formation des liaisons covalentes entre les molécules de collagène. Tout d'abord, la protéine est synthétisée avec un peptide signal qui permet la translocation (transfert dans le REG) puis clivage du peptide signal. Les modifications de la protéine sont post-traductionnelles. 1. Hydroxylation dans le REG Elle se fait au niveau de la proline et de la lysine, sur C4 proline et C5 lysine (et parfois C3 proline) et fait intervenir des hydroxylases. Ces hydroxylases fonctionnent avec des cofacteurs

la duplication d’un gène ancestral du lysozyme.( Prager et Wilson 1998) * interagir avec des membranes lipidiques et les traversé. * Son pouvoir émulsifiant est moindre par rapport au autre protéine du lait, néanmoins certaine voies de modification telle que l’estérification par l’alcool peut augmenter le pouvoir émulsifiant.(Jouan, 2000). * Les deux protéines majeur du lactosérum (α lactalbumine  et la β lactoglobuline ) forment la peau du lait bouillie. * Resistance aux protéases et

membranaires, glucides → Principales fonctions: Barrière de protection Transports membranaires (filtre nutritif nutriments/déchets) Adhésion et antigénicité de surface (reconnaissance du moi/non-moi) Communication intercellulaire (perçoit les modifications environnement et s'y adapte avec un capteur de signaux) STRUCTURE → Membrane extérieure: triple feuillet: 2 couches sombres et 1 claire (8nm) → Biochimie: mosaïque lipides-protéines et glucides 1. Double feuillet lipidiques 50% du poids