Peptidase

souvent des grains crus : ce sont des grains ou des farines d’autres céréales, comme le maïs, le riz ou le blé. Vers 45 à 50°, les protéines du malt se transforment en acides aminés, par l’action combinée de l’eau et des enzymes (protéinases et peptidases) qui sont réactivées. Entre 60 et 65°, les sucres fermentescibles se forment par la décomposition de l’amidon. Il faut donc que le brasseur joue sur la durée d’exposition du moût aux températures désirées. Par exemple, si le brasseur veut extraire

Normalisation du contrôle glycémique SANS RISQUE d’HYPOGLYCEMIE 105 Limitations: o Si voie orale, destruction immédiate dans l’estomac donc INJECTION o Dégradation rapide dans le sang en composants inactifs par l’enzyme DPP IV (dipepetidyl peptidase 4) => Seule 15 à 25% reste intacte et biologiquement active après injection  106 Période d’action plus longue, résistance à la dégradation par le DPP IV  Éxénatide: Byetta 5mcg et 10 mcg 2 injections/j de Byetta 5 pdt 1 mois puis 2

avec un récepteur protéique spécifique = proteine d’amarrage grâce à des protéines fixant le ribosome = ribophorines Bloquage de la traduction levé Translocation de la chaine peptidique à travers la membrane du RE Clivage du peptide signal => peptidase Puis deux destinées différentes -soit sécrétion dans le milieu extracellulaire +> libération de la protéine dans les cavités du RE - soit la protéine doit aller dans la membrane plasmique => son extrémité C-term reste intégrée dans la membrane

Deacon CF, et al. Potential of GLP-1 in diabetes management. In : Lefèbvre PJ, editor. Glucagon III. Handbook of Experimental Pharmacology. Berlin : Springer, 1996 ; 123 : 311-26. 10 Balkan B, Kwasnik L, Miserendino R, et al. Inhibition of dipeptidyl peptidase IV with NVP-DPP728 increases plasma GLP-1 (7-36 amide) concentrations and improves oral glucose tolerance in obese Zucker rats. Diabetologia 1999 ; 42 : 1324-31. 11 Scheen AJ, Letiexhe MR, Paquot N, Lefèbvre PJ. L'inhibition sélective de certaines

production est stimulée par la distension et par la présence d’acidité. Les cellules épithéliales absorbantes qui se trouvent sur les villosités fabriquent les enzymes de la bordure en brosse. Ces enzymes (dextrinase, maltase, sucrase, lactase, peptidase, nucléosidase et phosphatase) sont entraînés dans la membrane des microvillosités. La digestion mécanique se fait par des mouvements de segmentation (contraction localisée dans les régions qui contiennent le chyme, ne fait pas avancer le chyme)

signal au niveau du cytoplasme b) La fixation d'une particule protéique reconnaissant la séquence signal (SRP) c) La fixation du ribosome sur la membrane par l'intermédiaire d'un récepteur spécifique d) L'excision de la séquence signal par une peptidase cytosolique e) Une pénétration co-traductionnelle de la chaîne néoformée dans la lumière du RE Laquelle des organelles suivantes est indiquée par les flèches sur cette vue observée en microscopie électronique : a) Le chloroplaste b) Le péroxysome

necessite un fonctionnement actif de leur systeme proteolytique dans les environnements ou les proteines constituent la principale source d'azote (Law et Haandrikman, 1997). Ces systemes sont complexes de par le nombre et la nature des proteases et peptidases presentes, mais egalement de par leur localisation cellulaire. Le systeme proteolytique des bacteries lactiques est compose de proteases associees a la paroi cellulaire, qui catalysent l'hydrolyse de proteines en peptides contenant de 7 a 16 residus

N-terminale de la protéine (= extrémité synthétisée en premier) en cours de synthèse. Cours 97 b) Mécanisme de la translocation Cytoplasme Pause de traduction ARNm ARNt Peptide signal SRP Translocon Récepteur Coupure par de SRP Reprise de peptidase Protéine traduction BiP Lumière du RE ancrage GTP GDP + Pi Recyclage Fig. 32.2 : Adressage des ribosomes à la membrane du RE par la séquence signal et la SRP (Signal Recognition Particle) Dès le début de la synthèse de la protéine, le peptide

l’« Enzyme Commission » (E.C). Les hydrolases sont des enzymes qui catalysent des réactions d’hydrolyse de molécules suivant la réaction générale : R-R’ + H2O ⇌ R-OH + R’-H. Les hydrolases sont réparties en treize sous-groupes dont les estérases, peptidases, glucosidases et phosphatases, les quatre sous-groupes les plus représentés. Les estérases (E.C. 3.1) hydrolysent les liaisons esters de type R-CO-O-R’ (Fig. 1). Ces enzymes comprennent les hydrolases spécifiques d’esters carboxyliques (E.C

  en   substrat  [S].   3.  Tracer  les  courbes  vi  =  f([S])  et  1/vi  =  f(1/[S])  et  en  déduire  graphiquement  KM  et  Vmax.     Exercice  2     Une  étude  cinétique  d’une  peptidase  intestinale  est  effectuée  en  présence  de  glycylglycine,  son  substrat.   1  –  Ecrire  l’équation  de  la  réaction   2  –  Les  résultats  de  l’expérience  sont  donnés  dans  le  tableau