Peptidase

protéines - 37 - - le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate (NTCB) hydrolyse la liaison peptidique du côté amine de la cystéine. Hydrolyse enzymatique L'hydrolyse des liaisons peptidiques peut être réalisée par des enzymes protéolytiques (ou protéases ou encore peptidases) qui sont des hydrolases. La spécificité principale de ce groupe d'enzymes est l'hydrolyse des liaisons peptidiques. Leur spécificité secondaire permet de les classer en deux groupes : - exopeptidase L'enzyme n'hydrolyse que la première liaison

impliqué l’acide aminé N ou C terminal. Ainsi les amino-peptidases et les carboxypeptidases hydrolysent les peptides respectivement à partir de leurs extrémités N et C terminales. 1) Amino-peptidases. La leucine amino-peptidase (3.4.11.1) hydrolyse ainsi les liaisons peptidiques à partir du résidu Nterminal (sauf celles dans lesquelles la proline est impliquée). L’amino-peptidase (3.4.11.2) est utilisable de même que la proline-amino-peptidase (3.4.11.5) qui est spécifique de la proline. 2) Carboxypeptidases

signal permet aux ribosomes de venir s'ancrer à la membrane du RE (ici, des microsomes) et de synthétiser la protéine en la transloquant à l'intérieur du compartiment. Le peptide signal est ensuite excisé (par une protéase spécifique, la signal peptidase). 2°) Synthèse de la protéine et transfert dans le RE (i) Le ribosome commence la traduction de l'ARN. La chaîne polypeptidique naissante défile dans un tunnel (10 nm de long sur 1,5 nm de diamètre) ménagé dans la grosse sousunité 60S du ribosome

produisant un nauvais goût et une mauvaise odeur. Il est indispensable d'obtenir 60 à 65 % d'acides aminés libres dans le moût Les enzymes protéolytiques intervenant au cours du maltage sont - des protéinases - des peptidases : - des carboxypeptidases ; - des amino peptidases neutres ; - deux peptidases alcalines. Synthèse d'une phytase La phytase hyJrolyse la phytine et libère 6 phosphates et du mésoimositol. - Les six phcsphates sont des tampons qui participent à la fixation du pH en brasserie - Le mésoimositol

les lysosomes dans un flux vectoriel permanent. * activation de protéines : certaines protéines sont sécrétées par le réticulum sous forme inactive ; elles s’activent en perdant une séquence peptidique (rôle d’une endopeptidase et d’une carboxy-peptidase). ex: la préproinsuline donne la proinsuline par établissement de ponts SH (disulfure isomérase); la proinsuline donne ensuite de l’insuline en perdant le peptide C. Les protéines glycosylées sont largement modifiées au niveau de leur partie glucidique

traitement par voriconazole. GLIPTINES (linagliptine, saxagliptine, sitagliptine, vildagliptine) + INHIBITEURS DE L'ENZYME DE CONVERSION Majoration du risque de la survenue d’angio-oedèmes, par réduction de l’activité de l’enzyme dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV) par la gliptine, chez les patients traités par inhibiteur de l’enzyme de conversion. A prendre en compte GLOBULINES ANTILYMPHOCYTAIRES (immunoglobuline de lapin anti-lymphocyte t humain, immunoglobulines equines antilymphocyte humain)

requiert de l'énergie qui est fournie par l'ATP. Si la protéine nouvellement synthétisée n'est pas une protéine transmembranaire, elle se retrouve entièrement dans la lumière du RE et sa séquence signal ancrée dans la membrane est clivée par une enzyme peptidase du signal qui libère alors la protéine dans la lumière du RE. Lorsqu’elle entre dans la lumière du RE, diverses protéines du RE s'occupent de la nouvelle protéine. Notamment, ces protéines participent au repliement adéquat de la nouvelle protéine

active le trypsinogène en trypsine. Les autres sont situés à la surface des microvillosités, dans les cellules épithéliales. 144 On y trouve : * la maltase, la saccharase et la lactase qui cassent les sucres doubles en sucres simples ; * les peptidases qui terminent la digestion des protéines ; * les nucléotidases qui finissent la digestion des acides nucléiques. Le chyme met 3 à 6 heures pour parcourir l’intestin grêle, il y avance grâce au péristaltisme d’environ 1 cm/min. 2.8 PANORAMA RECAPITULATIF

l'intestin grêle. Caractérisé par des replis profonds de la muqueuse et de la sous muqueuse, les plis circulaires. L'iléum : relie le caecum au gros intestin au niveau de la valve iléocæcale. • SAVOIR Les enzymes intestinales et leurs actions. Peptidase. Glycosidase. Lipase. Amylase. Nucléase. Entérokinase. Dégrade les protéines en acides amines. Dégrade les disaccharides en monosaccharides (maltase et lactase). Dégrade les lipides en acides gras et glycérol. Dégrade l'amidon et le glycogène

l'intestin grêle. Caractérisé par des replis profonds de la muqueuse et de la sous muqueuse, les plis circulaires. L'iléum : relie le caecum au gros intestin au niveau de la valve iléocæcale. • SAVOIR Les enzymes intestinales et leurs actions. Peptidase. Glycosidase. Lipase. Amylase. Nucléase. Entérokinase. Dégrade les protéines en acides amines. Dégrade les disaccharides en monosaccharides (maltase et lactase). Dégrade les lipides en acides gras et glycérol. Dégrade l'amidon et le glycogène