Peptidase

8a et 8b illustrent les différents mécanismes biochimiques mis en jeu [2]. Tableau 2 – Activité enzymatique – divers auteurs Nom de l’enzyme α Amylases β Amylases α (1-6) glucosidases β-1,4 glucannase β-1,3 glucannase β glucannase Protéases Peptidases Aminopeptidases Carboxypeptidases 4,6 à 5 pH optimal 5,6 à 5,8 5,4 à 5,5 – 5à7 T optimale (oC) 72 à 75 60 à 65 60 à 65 40 à 45 60 62 60 à 70 45 à 50 45 50 Libération des protéines liées à la cellulose Polypeptides/fragment protéiques (poids moléculaire

Des chercheurs ont voulu montrer que l’action de l’antibiotique FCDP-alanine, vis à vis des bactéries à Gram négatif, était due à l’effet inhibiteur, sur la glucosamine-6-phosphate synthétase, de la partie FCDP de ce composé (libérée par des peptidases intracellulaires). Pour cela ils ont analysé l’action de ce produit synthétisé chimiquement sur la glucosamine synthétase de Salmonella typhimurium partiellement purifiée. FCDP : acide N β-fumarylcarboxyamido-L-2,3-diaminopropionique O

biogenesis factor 11A KIAA1196 Signal transduction R e g u l a t i o n transcription ZNF189 zinc finger protein 189 Metal ion binding/ Transcription Miscellaneous ZNF185 USP3 Zinc fingure protein 185 (LIM domain) ubiquitin specific peptidase 3 2.3 3.4 2.2 2.2 2.6 2.2 2.1 2.1 Metal ion binding Ubiquitin dependent protein catabolism RAB4A ATP13A2 RAB4A, member Ras oncogene family ATPase type 13A2 Protein transport Cation transport/ metabolism SYNGR3 MTMR4 synaptogyrin

Produits secondaires : - acétaldéhyde - éthanol - CO2 CO2 H2O Acide propionique Acide acétique Acide butyrique H2 PROCÉDÉS DE TRANSFORMATION FROMAGÈRE Acidification Solubilisation pouvoir tampon Présure Plasmine Protéases et peptidases microbiennes Lipases : - lait - microbiennes Neutralisation Acides gras Peptides Mono et di-glycérides Glycérol Aminopeptidases microbiennes Méthylcétones Acides aminés Décarboxylases Désaminases Enzymes Alcools

du grec protéo, protéine, et lyse, décomposition. Les principaux enzymes concernés sont les protéases, par exemple, la rennine, la pepsine et la trypsine. Ces enzymes dégradent les protéines en peptides, qui sont ensuite dégradés par différentes peptidases en peptides plus petits et en aminoacides libres. La cellule peut réutiliser les aminoacides pour sa synthèse protéique; mais les protéines peuvent être également décomposées par oxydation ou fermentation. Les protéines et leurs constituants aminoacides

référence. Astuce ! Respecter dans la formulation de la réponse les deux temps proposés par la question. Compétence : 3 2.3.2. Le suc pancréatique contient de l'eau, des ions, du mucus et de nombreuses enzymes parmi lesquelles des protéases, peptidases, lipases et amylases, capables de dégrader toutes les biomolécules alimentaires. À l’aide des réponses précédentes, expliquer comment l’obstruction des canaux pancréatiques peut être à l’origine d’émission de selles trop riches en lipides (stéatorrhées)

cellulaire de protéine (exemple physiologique) Cas de la prépro-BNP (« Brain Natriuretic Peptide »), 134 aa, d’origine cardiomyocytaire,) C’est une pro hormone régulée par la volémie Une séquence signal côté Nt est éliminée(coupure classique peptidase spécifique , a servi pour l’adressage cellulaire) On aboutit au pro-BNP (108 aa) toujours inactif Une protéase membranaire (corine) scinde en Nt-pro-BNP inactif (76 aa) et le BNP seul actif (77-108); séquence R76-S77 reconnue. Tous les peptides

sécrétion des bicarbonates pancréatiques Cellules de Paneth : situées au fond des cryptes. Cellules sécrétrices exocrines. Cellules séreuses basophiles, avec de grosses granulations apicales éosinophiles. Action anti-microbienne avec sécrétion de peptidases, lysozyme, et de plusieurs peptides de la famille des défensines. Grains de zymogène dans le cytoplasme. Cellule de Paneth Dans le chorion de la muqueuse, on trouve une infiltration lymphoïde, le G.A.L.T., entre le fond des glandes de Lieberkuhn

à cela du fait de la présence de nombreuses microvillosités qui augmentent considérablement la surface membranaire et donc la vitesse d’absorption des aliments. A la surface de ces microvillosités se trouvent des enzymes de type glucosidases et peptidases qui terminent la dégradation des molécules en molécules simples de type glucide ou acide aminé. Sous cette forme, les molécules peuvent être transportées au travers de la membrane apicale, elle diffuse dans la cellule et traverse la membrane basolatérale

l'aminopeptidase, localiées sur les membranes luminales des cellules épithéliales de l'intestin grêle. Ces deux dernières enzymes extraient les acides aminés respectivement des extrémités carboxyles et amines des chaînes peptidiques. On compte au moins 20 peptidases différentes sur la membrane luminale des cellules épithéliales, et elles sont spécifiques des liaisons peptidiques qu'elles rompent. Les acides aminés libres pénètrent alors dans les cellules épithéliales par un transport actif secondaire couplé