Peptidase

importantes dans les lysosomes sont : * Lipase, qui dégradent les lipides en acides gras. * Glycoside hydrolases, qui dégradent les hydrate de carbone (les sucres), * Protéases, qui dégradent les protéines en peptides, dégradés ensuite par peptidase en tripeptides, dipeptides, puis acides aminés. * Nucléases, qui dégradent les acides nucléiques en nucléosides Il y a donc dans le lysosome tous le matériel nécessaire à la dégradation d'une cellule. Fonctions [modifier] * Hétérophagique :

d’absorption.   2. DIGESTION ET ABSORPTION. (24 points) 2.1 (6 points)   | Glucides | Lipides | Protides | Exemple : | Amidon | Triglycérides | Albumine | Enzymes digestives | Amylase salivaire et pancréatique | Lipase pancréatique | Protéase et peptidase | Nutriments obtenus : | molécules de glucose | Une molécule de glycérol et trois molécules d’acide gras pour une molécule de triglycérides | Acides aminés | 2.2 (12 points) 2.2.1 Analyse (9 points) Observation n°1 : Obtention d’une vitesse

précocement pour éviter les complications à long terme. Mais avant cela, il faut lutter contre le surpoids et la sédentarité. Ainsi la prescription de Januvia, premier représentant d'une nouvelle classe thérapeutique (les inhibiteurs de la dipeptyl peptidase) coûte en moyenne 160 dollars (125 euros) pour 3 mois. Celle de Byetta, solution injectable d'exenatide (qui stimule la production d'insuline par le pancréas après un repas), coûte 202 dollars (158 euros) pour une seule injection. «Ces coûts sont

éléments d’une molécule d’eau sur les valences libéréesCe sont des enzymes sans co-enzymeElles fonctionnent souvent avec un ion minéralLeur nomenclature est très simple : le suffixe « ase » fait directement suite au nom du substratExemple : les peptidases : EC 3.4Les sérines endopeptidases : EC 3.4.21 (possèdent une sérine dans leur site actif)ChymotrypsineAlcalaseTrypsineLes cystéines endopeptidases : EC 3.4.22.2 (clive préférentiellement les peptides hydrophobes)PapaïneClasse 4 : les lyasesDétachent

débris = 50 g/j) ● Seule une fraction des AA absorbés passent dans la circulation générale (extraction splanchnique) 3/ Digestion et absorption des protéines ● Digestion prépylorique ● Digestion post pylorique luminale: peptidases pancréatiques ● Digestion de contact : peptidases membranaires ● Absorption des di et tripeptides ● Absorption des acides aminés ● Digestion intraentérocytaire des di et tripeptides ● Absorption des protéines 4/ Synthèse protéique ● Transcription ● Traduction ➔ Conditions

intervient pour dégrader la protéine est une protéinase qui coupe la molécule en peptides de taille variable. On distingue les exopeptidases qui hydrolysent les protéines en partant d'une extrémité, soit C-terminale soit N-terminale, et les endo-peptidases qui coupent les liaisons situées à l'intérieur de la chaîne peptidique. Les germes de la putréfaction produisent en général plusieurs protéinases exocellulaires. Dans les produits alimentaires ces protéinases comme par exemple chez Penicilium

La bile est stockée dans la vésicule biliaire en dehors des repas LORS DES REPAS sécrétion hormone sécrétine et CCK Stimule la contraction de la vésicule biliaire et le relâchement du sphincter hépato- pancréatique 35 36 Peptidases FONCTION DE SECRETION Lipases Mucus Hormones Cck – Sécrétine Enzymes digestives Disaccharidases Polypeptides FONCTION DIGESTION FONCTION D’ABSORPTION -peptides – dipeptides AA Triglycérides – acide gras et glycérol

de collerettes et seront prêtes à être dégustées ! Le principe du maltage consiste à reproduire les conditions idéales de développement du grain d'orge (chaleur et humidité) afin qu'il produise certaines enzymes (cytase, amylases, phosphatases, peptidases) nécessaires à la saccharification de l'amidon, et donc, à la fabrication de l'alcool lors de la fermentation. Une fois les conditions réunies, l'orge commencera à produire des enzymes qui lui permettront : 1. de pénétrer à travers la barrière

activée à partir du trypsinogène par une entérokinase (libérée par sels biliaires) et détermine l’activation des autres zymogènes pancréatiques. Il s’agit d’une peptidase (agit au milieu des chaînes peptidiques) qui possède le site catalytique Ser /His/ Asp et reconnaît comme substrat spécifique les acides aminés hydrophiles. Autres peptidases : Activées par la trypsine et possédant le même site catalytique : Chymotrypsinogène : Agit spécifiquement sur les acides aminés aromatiques. Elastase : Agit

catalyse donc la transformation de 103 molécules de substrat par seconde ! 1152. Une double spécificité enzymatique - Chaque enzyme ne peut agir que sur un seul type de substrat, c’est la spécificité de substrat ; elle peut être très large (une peptidase peut s’attaquer à de nombreux peptides différents), étroite (l’amylase ne réagit qu’avec l’amidon et non pas le glycogène, polymère de glucide pourtant très proche) ou très étroite (certaines enzymes sont incapables d’agir sur un isomère optique