Peptide

Cellules principales : secrètent des enzymes Cellules muqueuses : secrètent du mucus destiné à protéger l’épithélium gastrique en réduisant l’agressivité de l’acidité.+Rôle de lubrifiant. Pepsine : digère les protéines transformation en poly peptides. Présure : Perdue avec l’âge. Fait coaguler les protéines de lait pour faciliter la digestion Temps intestinal : A l’entrée c’est le chyme à la sortie c’est le chyle. Carrefour duodénal : zone ou arrive le chyme. Vascularisé par artère mésentérique

OREXIGENES Neuropeptide Y (NPY) FACTEURS ANOREXIGENES Cholécystokinine (CCK) α-Melanocyte Stimulating Hormone (α-MSH) Cocaïne and Amphetamine Related Peptide (CART) Corticotropine Releasing Hormone (CRH) Glucagon-like 1 Bombésine Urocortine Sérotonine Melanine Concentrating Hormone (MCH) Orexine a et b (= hypocrétine 1 et 2) Agouti Related Peptide (AgRP) Galanine Noradrénaline Surcharge LEPTINE Carence noyau arqué αMSH-CART NPY-AgRP NPV (VMH) LH effecteurs anorexigènes Hormone

sommeil). La mélatonine est pas le seul neuro peptide impliqué. Il y a un lien entre l'appétit et le sommeil: dans le cerveau il y a deux centres de la vigilance aux relations opposées: -le locus coerelus et le noyau du raphé (le SPoff) qui empêchent le sommeil paradoxal (le rêve). - le tégmentum pontique et la formation réticulée pontique (SPon) qui permettent le sommeil paradoxal. L'action de ces 2 centres opposés sont soumis a des neuro peptides appelés hypocrétine. Ils sont de petites tailles

millions de groupes tissulaires). Ce système fut découvert par Jean Dausset en 1958. Structure des CMH : Le CMH I est composé d'une chaîne alpha, d'une chaîne bêta de 2 micro-globulines et d'une cavité à peptide.  Le CMH II est composé d'une chaîne alpha, d'une chaîne bêta et d'une cavité à peptide. Technique : L'association des deux CMH : CMH I et CMH II permettent de détecter un antigène (pathogène), qui sera reconnu par les lymphocytes. Toutes les cellules possèdent le CMH I. Et d’autres, comme

différenciation mélanocytaire MART-1/Melan-A et gp100, bien qu’étant des antigènes du « soi normal » peuvent jouer le rôle d’antigènes tumoraux, cibles d’une immunité adoptive, alors que des immunothérapies, dont le principe repose sur l’injection de peptides de ces antigènes, n’avaient été accompagnées d’aucune réponse clinique. Fragment Obtention des TIL Expansion Amplification Le risque de complicade tumeur avec IL-2 des TIL en multiplateaux tions infectieuses ou cancéreuses que fait courir

d’œuf et qui a pour rôle de protéger le jaune d’œuf. Une protéine est une grosse molécule composée d'un groupement d'acides aminés liés entre elles. En général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient un grand nombre d’acides aminés, et de peptide pour des assemblages de petite taille. L’ovalbumine est à hauteur de 60 à 65 % de toutes les protéines appartenant au blanc d’œuf. Ses propriétés tensioactives, capacité a modifié la tension superficielle, et coagulante, capacité à transformer une

Exemples E+S ES, Kd = Km = Ks voisin de 10-3 à 10-7 M affinité faible ou moyenne. Lymphokine(peptide spécifique)+ Récepteur lymphocytaire: Kd ordre de la pM .Très haute affinité. Ag antigène + Ac anticorps spécifique Kd 10-10 à 10-13 M, à la limite de l’irréversibilité. Peptide Aβ (1-42) + Cu++ complexe cuivrique Kd β -18 attomolaire (10 M) (autoagrégation facilitée dans l’Alzheimer) Alors que le peptide physiol (1-40) a beaucoup moins d’affinité. O S IE S 00 2 9 10 0 2 D - Application

de la protéine. Dans certains cas, c'est la quantité de protéine produite qui sera modifiée. Protéine : molécule qui fait parti de la famille des protides. Elle est constituée d'un enchaînement d'acides aminés. Une petite protéine est appelé peptide ou polypeptide (< 100 acides aminés max). La structure primaire d'une protéine est l'ordre d'enchaînement des acides aminés dans la protéine. La strucure secondaire d'une protéine est la forme que peut prendre des segments de la protéine : -segment

recycler que les batteries et écrans classiques utilisant les semi-conducteurs minéraux ; mais aussi de pouvoir être produits de façon moins gourmande en énergie, les nano-boîtes disposant de la capacité naturelle à s'autoassembler (comme le font les peptides des cellules vivantes. Les nano-boites ont en effet de nombreuses propriétés intéressantes : fluorescence dans le domaine visible (application possible pour la signalisation lumineuse de nuit, à chargement solaire le jour), électrochimie (captation

pas absorbés si leur taille dépasse celle des monosaccharides. Ainsi, comme dans le cas des hydrates de carbone, l'absorption luminale des acides aminés est un processus qui requiert de l’énergie (ATP). Dans la cellule épithéliale, ces di- et tri- peptides sont hydrolysés en acides aminés qui quittent alors la cellule et gagnent le sang par diffusion facilitée à travers les membranes basolatérales. Comme pour les hydrates de carbone, la digestion et l'absorption des protéines se fait très majoritairement