Phosphatase

de glucose à partir de la phosphorolyse du glycogène. Elle permet d'obtenir des molécules de glucose-6-phosphate qui peuvent soit participer à la glycolyse pour fournir de l'énergie sous forme d'ATP, soit être déphosphorylées par une glucose-6-phosphatase présente principalement dans le foie et à un très moindre degré dans le rein. Ce glucose libre permet alors de maintenir la glycémie à une valeur proche de 0,8 g/L. Régulation Elle s'oppose à la glycogénogénèse, mais comme la néoglucogenèse

Origine glycémie Digestion Absorption Oxydation Glucose Plasma Glycogénolyse Gluconéogenèse (lactate,aa, glycérol) Stockage Glycogène, lipides, protéines Rôle insuline Glycogénogenèse glucokinase Glucose 6Glucose-6-phosphatase phosphate Glycogène synthétase Glucose Glycolyse 6-P-fructokinase Glycogène Glycogène phosphorylase Fructo- 1.6 biP aldolase Glycogénolyse Triose phosphate Glycolyse PEPCK Phosphoenolpyruvate Pyruvate kinase Oxaloacétate

les réactions schématisées ci dessous : compléter les cases vides et écrire les formules du glycérol phosphate et de l’acide lysophosphatidique (repérées par un trait pointillé) Acyl transférase R-CO~CoA Acyl transférase R-CO~CoA Phosphatase H2O Acyl transférase R-CO~CoA R-COO- CH2 Glycérol phosphate R-COO- CH2 R-COO- CH2 R-COO- CH CH2O P R-COO- CH CH2OH R-COO- CH R-COO- CH2 Ac. lysophosphatidique d. Préciser la destinée des triglycérides 3.3

réamorçage de la production de l’ATP le pyruvate active une pyruvate déshydrogénase phosphatase (PDH phosphatase) qui déphosphoryle la PDH et lui restitue son activité. Le processus de fourniture d’acétyl-CoA est ainsi rétabli. Les autres effecteurs positifs de la PDH phosphatase sont : insuline, Ca2+ et Mg2+   Il va sans dire que les effecteurs positifs de la PDH kinase sont des effecteurs négatifs de la PDH phosphatase et vice versa (figure 3).   Figure 3 - Régulation du Cycle de Krebs en amont

P  1 dihydroxyacétone 3- phosphate triose phosphate isomérase 2 1 glycéraldéhyde 3- P + 1 dihydroxyacétone 3- phosphate  fructose 1,6 biphosphate aldose 3 fructose 1,6 biphosphate  fructose 6-phosphatase fructose 1,6biphosphatase 4 fructose 6-phosphatase + glycéraldéhyde 3- Phosphate  1 érythrose 4-P + 1 xylulose 5-P transcérolase 5 1 glycéraldéhyde 3-P  1 dihydroxyacétone 3-P aldolase 6 dihydroxyacétone 3-P + érythrose 4-P sédoheptulose 1,7 biphosphate

du sol sont les phosphatases intracellulaires (phosphatases alcalines) et extracellulaires (phosphatases acides), qui sont responsables de la réaction finale conduisant à la libération de phosphates à partir d’esters phosphatés (Stevenson, 1986). Les phosphatases acides présentent leur optimum d’activité à des pH compris entre 4 et 6 tandis que les phosphatases alcalines sont les plus actives aux pH 9-11 (Stevenson, 1986). En sols organiques, acides, ce sont donc les phosphatases acides qui sont

augmente considérablement la surface membranaire apicale, ce qui amplifie encore plus le phénomène d’absorption, rendu possible grâce à la présence, dans cet épithélium, de nombreuses enzymes telles que les peptidases, les disaccharidases, les phosphatases alcalines… qui vont permettre les dernières étapes d’hydrolyse des protides et des glucides en acides aminés et glucose. Le jéjunum est très irrigué (par l’artère mésentérique supérieure au niveau de la sous-muqueuse) afin de permettre le transport

phosphorylation, farnesylation, ubiquitination, sumoylation… Ces modifications sont essentielles à l’acquisition de leur fonction, et elles sont ciblées. I) Phosphorylation. Par des protéines kinase, c’est une modification réversible par des phosphatases. C’est une modification très fréquente. L’addition du résidu phosphate modifie la fonction de la protéine. Ce résidu est très chargé négativement, et change la structure 3D de la protéine ou permet l’interaction avec d’autres protéines. Cascade

endomembranaire (F4) et le cytosol contenant les protéines solubles (F5). Lors du TP, les différentes fractions ont été soumises à différents dosages d’activités enzymatiques telles que l’activité de lactate déshydrogénase, l’activité de la glucose-6-phosphatase, l’activité de la cytochrome C oxidase. Ces dosages nous ont permis de mettre en évidence la localisation subcellulaire de l’enzyme dosée. Ce TP nous a permis de définir ce qu’est une enzyme marqueur et de replacer chacune des activités dosées

(outils de construction de l’ADN, protéines etc) Diapo 12 : Cette étape dans la glycolyse lorsqu’elle va dans l’autre sens (néoglucogenèse) : intervention d’une phosphatase qui coupe un groupement phosphate. Il n’y a donc pas de régénération de la molécule d’ATP : il y a une étape où il y a une kinase qui intervient et autre phosphatase : or dans bactérie procaryote, il y a donc mélange de deux enzymes : il faut donc que ce soit réguler : c’est un cycle futile qui mange de l’ATP. Régulation se fait