Polypeptide

transcription (dans le noyau) et une étape de traduction (dans le cytoplasme). Le mécanisme d’épissage alternatif donne une explication à la grande diversité des protéines responsables de la diversité des espèces. Mots-clés : Protéines, acides aminés, polypeptides, ADN, ARNm, ARN pré-messager, code génétique, transcription (ARN polymérase), traduction, ribosome, épissage alternatif (exons et introns). CHAPITRE 3 : VARIABILITE GENETIQUE ET MUTATION DE L’ADN I. LES MECANISMES RESPONSABLES DE L’APPARITION

entre un codon et un acide aminé. Codon : Unité formée par 3 nucléotides successifs de la molécule d’ARN, qui détermine l’intégration d’un acide aminé précis dans une protéine au cours d’une synthèse, ou l’arrêt de cette synthèse (codon stop). Polypeptide : Structure moléculaire résultant de la polymérisation d’un nombre important (10 à 100) de molécules d’acides aminés. Ribosome : Organite cytoplasmique de toutes les cellules vivantes, assurant la phase de traduction lors de la synthèse des protéines

| |La séquence des acides aminés des protéines est imposée par l'information génétique située dans la molécule d'ADN.Un gène est défini comme | |une séquence de nucléotides d'un brin d'ADN déterminant la séquence d'un polypeptide donné. | |La molécule d'ADN d'un chromosome est le support de très nombreux gènes. | |L'expression de l'information génétique

o moins 15 types cellulaire endocrine c’esta dire u’il fabrique des hormones qui vont avoir des effets locales. Ces hormones sont produites dans le système digestif et qui agissent sur le système digestif donc effet plus local ce sont tous des polypeptides qui ont une proportion commune de seq a ces 15. On pense qu’elle proviennent d’un mm gene qui aurait evolué . elle interviennent dans le contrôle de la digestion : la secretion des diferente enzyme digestive, l’avance du bol alimentaire d’un compartiment

thréonine, acide aspartique, asparagine, acide glutamique, glutamine, lysine, arginine, tryptophane, tyrosine, cystéine. Les acides aminés : molécules protidiques les plus simples. On distingue 2 catégories de protides : • Polypeptides qui sont des chaînes protéiques courtes. • Protéines qui sont des longues chaînes plus ou moins complexes. Les différentes protéines (albumine, collagène, insuline, hémoglobine, etc.…) diffèrent les unes des autres par le nombre

d'ARN» figures 5.26 et 5.27 démonstration 2 exercices 1 et 2 Énumérer les fonctions des protéines et en donner des exemples. Reconnaître la formule générale des acides aminés. Expliquer le processus de formation d'une chaîne polypeptidique (ou polypeptide). Définir en quoi consiste la conformation des protéines et son utilité. Définir la dénaturation des protéines et en nommer les causes et la conséquence. Expliquer en quoi consiste la spécificité des enzymes, ce qui la détermine et décrire leur

concentrations avant la dixième semaine : menace d’avortement, grossesse extra-utérine, Augmentation : Diabète mal équilibré, toxémie gravidique, trisomie 21, môle hydatiforme… 2) hPL: hormone Placentaire Lactogène : Nature : C’est un polypeptide formé de 191 acides aminés avec deux ponts disulfure. Son apparition dans le plasma se fait à la 5ème semaine de gestation car elle est synthétisée par le placenta. Diagnostic de la grossesse : hPL plasmatique: vers la 8ème semaine 50 à 100 mg/l

mechanism in the cell for regulating metabolic reactions. D Allosteric Regulation Allosteric Site = Specific receptor site on some part of the enzyme molecule other than the active site. ð Most enzymes with allosteric sites have tow or more polypeptide chains, each with its own active site. Allosteric sites are often located where the subunits join. ð Allosteric enzymes have tow conformations, one catalytically active and the other inactive. ð Binding of an activator to an allosteric site

cytosol RE oligosaccharide protéine transférase Alberts et al. Molecular Biology of the Cell, 5th Edition RE et conformation des protéines BiP (Binding Protein) ribosome cytosol ATP lumière du RE Binding Protein (BiP) polypeptide segment hydrophobe RE et conformation des protéines Disulfides isomérases (PDI) (lumière du RE) 2 1 1 3 PDI 2 PDI cystéine -SH 2 3 1 3 Contrôle-qualité des protéines Calnexine/Glucosyl transférase (GT) Thioloxido

complet : le (Glc)3-(Man)9-N-acétylglucosamine-2pyrophosphoryl-dolichol Transfert des résidus sucrés sur la protéine Le transfert se déroule en même temps que la protéine est synthétisée. L’arborisation sucrée est transférée du dolichol sur le polypeptide en cours de synthèse qui émerge de la membrane du RE dans la lumière grâce à une N-oligosaccharide-transferase. Ce transfert donne naissance à une glycoprotéine répondant à la formule (Glc)3-(Man)9-N-acétylglucosamine2-protéine. La N-glycosylation