Catalase

Philippe PASTRIE, Alexandre KUFTEDJIAN et James SIRHAN LABORATOIRE #1 L’EFFET SUR L’ACTIVITÉ CATALYTIQUE DE LA CATALASE PRODUIT PAR L’AJOUT D’UN ACIDE Présenté à M. Louis-Philippe Précourt Évolution et diversité du vivant Groupe 03 Collège Jean-de-Brébeuf Département de biologie Remis le 15 mars 2012 Conception Introduction L’expérience qui a été réalisée consiste tout d’abord à déterminer si divers facteurs peuvent influencés l’activité catalytique à la suite d’une modification

ACTIVITÉ ENZYMATIQUE DE LA CATALASE¸ Par Clarence Beaulieu Nicholas Plante Jérémie Rompré Travail remis à Justin Rousseau Enseignant Dans le cadre du cours NYA-101-05 Évolution et Diversité du vivant Groupe 06 Cégep de Saint-Hyacinthe 29 septembre 2015 Tableau des résulats : Variation de pression des différents types de solution durant 100 secondes Variations Pression initiale (kPa) Pression finale (kPa) Activité enzymatique (kPa/min) Témoin 96,2 125

d’enzymes, qui dépendent toutes de leur fonction. La catalase est l’enzyme chargée de dégrader le peroxyde d’hydrogène en eau et en dioxygène. Il s’agit d’une grosse protéine formée de quatre chaînes identiques d’acides aminées. On la retrouve chez tous les organismes aérobies, c’est-à-dire les organismes vivants qui ont besoin d’oxygène pour vivre et fonctionner. Dans la cellule, on la retrouve dans les peroxysomes et cytosol.2 Afin que la catalase fonctionne à son plein potentiel, celle-ci doit

température en est un, elle sera évaluée dans notre expérience. Cadre théorique     La catalase agit d’une manière très semblable à n’importe quel catalyseur inorganique.  Elle se charge de dégrader le peroxyde d’oxygène (H²O²).  Une grande majorité du vivant s’en sert pour l’éliminer.  Elle le transforme en deux composés plus amicaux pour le vivant, soit de l’eau (H²0) et de l’dioxygène (O²). 2H²O² + Catalase -> 2H²O + O²     Comme mentionné plus haut, une modification de l'environnement standard

Petites vésicules < 1μm, présentes dans toutes les cellules, très abondants dans les hépatocytes car accumulation de produits toxiques du métabolisme. Bicouche lipidique classique ; contient environ 50 enzymes solubles différentes : oxydases, catalases … I) Rôles physiologiques des peroxysomes A) Rôle détoxificateur important dans le foie Oxydation des substrats toxiques avec formation de peroxyde d’hydrogène H2O2. Β-oxydation d’acide gras à très longue chaine et de quelques acides gras à chaine

amas irréguliers. Catalase Ce test permet de mettre en évidence si la bactérie possède l'enzyme de la catalase. Cette enzyme est capable de dégrader le peroxyde d'hydrogène (eau oxygénée) qui est toxique pour les cellules, avec un dégagement de dioxygène. Lorsque l'on met en présence des colonies dans l'eau oxygénée, on peut voir l'apparition de bulles. Il y a donc un dégagement de dioxygène, la bactérie possède l'enzyme de la catalase, elle est donc catalase+. Viande Foie 6/1000

réflexe achilléen. 6. ExAO : enregistrement de l’activité de deux muscles antagonistes. Niveau : Première S / Chapitre « Du génotype au phénotype, influence de l'environnement » 7. ExAO : étude expérimentale d’une catalyse enzymatique : ex de la catalase du navet. Niveau : Spécialité terminale S / Chapitre « Diversité et complémentarité des métabolismes » 8. 9. 10. 11. ExAO : ExAO : ExAO : ExAO : expérience de Hill. photosynthèse et spectre d’action photosynthétique. la respiration cellulaire des

dans une deuxième partie, nous observerons et nous déterminerons la concentration en levures d’une suspension. Enfin, dans un troisième temps, nous utiliserons différents tests biochimiques tel que la coloration de GRAM, la recherche d’activité catalase/oxydase, la recherche d’endospores bactériennes ou encore la détermination du type respiratoire, afin d’identifier les microorganismes présents sur des aliments contaminés. Pendant toute la durée de ce TP nous travailleront en condition d’asepsie

microaérophile Les bactéries microaérophiles sont beaucoup plus rares. Il s’agit de bactéries dont les enzymes (en particulier la catalase) ne fonctionnent correctement que sous une pression réduite de dioxygène. Leur énergie est produite par fermentation. En présence de dioxygène, elles peuvent utiliser la voie oxydative directe mais, dépourvues de système la détruisant (catalase ou peroxydase), l’eau oxygénée s’accumulant devient bactéricide. Exemples : Clostridium, Fusobacterium, Bacteroides. 2 sous-types :

ce dont à besoins cette enzyme pour créer des produits en l’02. Nous avons donc plusieurs résultats expérimentaux sous formes de graphiques et tableaux. Dans le cas de la catalase, le taux d’oxygène augmente lors de l’injection des enzymes (graphique à l’appui), qui créer grâce au substrat des produits permettant cette catalase, nous pouvons également voir grâce au tableau que plus la concentration en H2O2 est grande, plus la vitesse de production de 02 est grande. Dans le cas de la glucose oxydase