Cinétique enzymatique

étalonnage d’une solution standard de glucose + fructose pour la méthode a l’acide dinitrosalicylique (DNS) TP 2. Détermination de la vitesse initiale d’une réaction enzymatique TP 3. Détermination des constantes cinétiques KM et Vmax d’une réaction enzymatique TP 4. Etude de l’influence du pH et de la température sur une réaction enzymatique 1 Extraction et étude de l’activité de la b-fructofuranosidase (invertase) de la levure GENERALITES Le saccharose est le plus répandu des diholosides, Il

d'hydrolyse? Comment peut-on influencer la vitesse des réactions chimiques? I. Vitesse des réactions La vitesse de réaction traduit la vitesse de disparition d'un réactif ou la vitesse d'apparition d'un produit. Certains paramètres appelés facteurs cinétiques ont une influence sur la vitesse de réaction. Plus la température augmente, plus la vitesse de réaction augmente. Plus la concentration diminue diminue, plus la vitesse de réaction diminue. Interprétation microscopique Les espèces chimiques présentes

ORIGINE DES CARACTÈRES PHÉNOTYPIQUES A. Phénotypes et niveaux d’ organisation du vivant B. Enzymes et catalyse enzymatique 1. Les enzymes : des catalyseurs biologiques 2. La double spécificité des enzymes 3. L’ influence des conditions du milieu sur la catalyse enzymatique 4. La formation du complexe enzyme-substrat 5. Importance de la structure tridimensionnelle pour l’ activité enzymatique II. LA SYNTHÈSE DES PROTÉINES A. Information génétique et protéines 1. L’ ADN support de l’ information

tridimensionnelle car une fois que la protéine à cette conformation3, elle est biologiquement active. Il existe deux types de détection d’analyte : 1. L’analyte est directement reconnu par l’enzyme. 2. Un ou plusieurs produits issus de l’activité enzymatique sont détectés. Par exemple, la détection de glucose peut être le résultat de transfert d’électron entre l’enzyme et une électrode graphite qui détecte le transfert d’électrons. L’un des inconvénients des bio-récepteurs catalytique est que leurs

d’enzymes, les α-galactosidases et les β-galactosidases qui hydrolysent respectivement les liaisons α et β du galactose. La β-D-galactosidase est très largement répandue. Sa présence a été décelée chez la plupart des êtres vivants. La préparation enzymatique utilisée ici est issue du champignon Aspergillus niger. Dans cette manipulation, nous utilisons le p-nitrophényl β-D-galactopyranoside (ONPG) et nous mesurons la quantité de p-nitrophénol libéré (Schéma 1). Schéma 1 Dosage du produit

celle-ci. La page d’annexe (page 9) EST À RENDRE AVEC LA COPIE, même si elle n’a pas été complétée. Le candidat doit traiter les trois exercices qui sont indépendants les uns des autres. 13PYOSME1 Page : 1 / 9 EXERCICE I - UN CATALYSEUR ENZYMATIQUE, L’URÉASE (5 points) L’uréase est une enzyme découverte par J-B Summer en 1926. Elle joue un rôle important au sein des organismes vivants dans la décomposition d’une molécule organique, l’urée. On trouve l’uréase dans des organismes végétaux

entre la réponse pharmacologique et les concentrations plasmatiques d’un médicament, de façon à pouvoir ajuster la dose d’un médicament d’une façon rationnelle. I. RELATION MÉDICAMENT RÉPONSE ET CONCENTRATIONS PLASMATIQUE D'UN II. DÉFINITION DE CINÉTIQUE. CONCEPT DE LINÉARITÉ III. PASSAGE À TRAVERS D’UNE MEMBRANE IV. ABSORPTION DES MÉDICAMENTS 1. Facteurs qui déterminent l'absorption orale d'un médicament. a) désintégration b) dissolution c) vidange gastrique d) mise en contact e) absorption (passive

libé -mdt =réservoir de PA -nécessité de la libération •caractéristique : mécanisme cinétique libération partielle ou totale ex : cas d’un comprimé simple : mécanisme de libération par délitement : -mouillage de la surf -pénétration du liq -destruction de la structure obtention de particules solides de PA (pas assimilables ds l’organisme tant que PA n’est pas solubilisé) effets de la granulométrie sur la cinétique de dissolution de la phénacotine : + particules solides obtenues sont fines ,+ solubilisation

(et inversement). Ce tétramère est composé de 4 sous unité (isoenzyme) différents de par leurs constances cinétiques et leurs pH isoélectriques. Introduction : Dans cette manipulation nous cherchons à séparer les différents monomères de l’enzyme tétramérique. Pour cela nous allons procéder par différents procédés tels que : L’extraction, la purification, la mesure de l’activité enzymatique par spectrophotométrie, des électrophorèses et pour finir des dosages de protéines. L’extraction et la

REUNION Faculté des Sciences et Technologies Département de Biochimie et Biologie Moléculaire Année Universitaire 2011-2012 UE S34BC22 TP 1: L’ORTHONITROPHENOL oNP-OH TP 2: THERMODYNAMIQUE D’UNE REACTION ASPECTS QUALITATIFS TP 3: ETUDE CINETIQUE D’UNE ENZYME: LA PHOSPHATASE ALCALINE L’objectif des Travaux Pratiques de biochimie est :  d’initier un jeune public attiré par les Sciences de la Vie aux techniques les plus classiques actuellement utilisées dans les laboratoires.  de lui