Cinétique enzymatique

Travaux Pratiques.Cinétique enzymatique · Hydrolyse de l'amidon par l'α-amylase · Inclusion de l’α-amylase en billes d'alginate et étude du comportement cinétique de ce système Les amylases catalysent l'hydrolyse de l'amidon , polymère du glucose. La molécule d'amidon est en effet constituée de molécules de glucose enchaînées

Puis on fera un cinétique enzymatique à partir d'échantillons contenant de l'auxine et de l'auxine oxydase, entre autres, ayant subi des temps d'incubation différents.Gamme étalon • Solution mère d' AIA à 125mg.L−1 •25mL de solution fille d' AIA à 50µg.mL−1 = 50mg.L−1 Manipulation

TEMPERATURE SUR LA PHOSPHATASE ALCALINE OBJECTIF : étudier l'influence de la température sur la vitesse de la réaction enzymatique ainsi que la stabilité de l'enzyme soumise à une température dénaturante. 1. ORGANIGRAMME Conditions opératoires pour les manipulations : Tampon TGN pH = 10,5 Températures de mesure d'activité = 37°C ou variable Volume réactionnel 2,5 mL dont 0,05 mL de PAL Cinétique en 2 points Δt = 2 minutes Réactif d'arrêt : NaOH, volume de lecture au spectrophotomètre : 3,5 mL εMpnp = 17

Biochimie | TD : Détermination des paramètres cinétiques Vmax (activité catalytique) et KM (constante de Michaelis) de la -galactosidase | a) Données Boehringer :-D-galactoside galactohydrolase EC 3.2.1.23, isolée d’Escherichia coli. La -galactosidase hydrolyse les résidus -galactopryranosyl de diosides comme le lactose (Gal14Glc) et le lactulose (Gal14Fru) ; d’hétérosides comme l’ONPG (2-nitrophényl -galactoside). La -galactosidase d’Escherichia coli, dont la masse molaire est de 540

Chapitre 4: Vitesse initiale d’une réaction enzymatique et équation de MICHAELISPr. Richard G. Maroun Enzymologie Fondamentale et Moléculaire EFMBL4Chapitre 4: Étude des réactions enzymatiques à l’état stationnaire (un seul substrat). Vitesse initiale d’une réaction enzymatique et équation de MICHAELIS Pr. Richard Maroun 21. Les enzymes Michaeliennes  Il existe plusieurs mécanismes enzymatiques différents selon l'enzyme considérée:  Les enzymes dites michaeliennes: Chaque site actif se comporte

20 octobre 2014). Catalase [En ligne] Adresse URL : fr.wikipedia.org/wiki/Catalase. 3 : Didier Pol. (Page consultée le 20 octobre 2014). Activité enzymatique et cinétique de la catalase [En ligne] Adresse URL : http://www.didier-pol.net/3ftcat.htm Dans cette expérience, nous devons étudier l’influence de différents facteurs sur l’activité enzymatique et ainsi déterminer les conditions optimales de fonctionnement de l’enzyme. Selon nous, lorsqu’on augmente la concentration d’enzymes pour une même

14 I. Introduction 14 1) Les enzymes 14 2. Mise en évidence de l’activité enzymatique 15 3. Extraction/purification 15 II. Réaction et cinétique enzymatique 15 1. Réaction enzymatique 15 2. La cinétique enzymatique 16 3. Signification des paramètres Vm et Km 18 III. Les effecteurs enzymatiques 19 1. Les activateurs 19 2. Les inhibiteurs 20 3. Modulation de l’activité enzymatique 21 CHAPITRE 5 La glycolyse 22 I. Introduction 22 II. Les étapes de la glycolyse

la Réunion Département de Biochimie et Biologie Moléculaire UES34BC22 Enzymologie et Bioénergétique Année Universitaire 2014 – 2015 Enseignant responsable : Christine Robert-Da Silva          TD  1  -­‐  ENZYMOLOGIE  -­‐  Cinétique     Exercice  1  :  Relation  entre  Δ G’°  et  constante  d’équilibre  K’eq   Soit  5  réactions  de  type    A  ⇔  B   Calculer  les  proportions  de  A  et  B  à  l’équilibre,  sachant

TP : Enzymologie L’objectif de ces TP est de se familiariser avec les réactions enzymatiques et d’avoir un support pratique au cours d’enzymologie. Nous aurions dû pendant les 8 heures imparties réaliser 3 TP, un sur l’activité de l’invertase, un sur l’effet d’un inhibiteur et le dernier sur les potentiels redox. Or le polarimètre étant tombé en panne lors d’un des premiers TP nous ne pourrons faire que les deux dernières manipulations. Le travail de préparation des solutions nécessaires

de l'histidine Réalisation d'une solution tampon 4 5 Séparation de molécules par chromatographie d'exclusion sur colonne 6-9 Cinétique enzymatique Bases de cinétique enzymatique Etude de la β Galactosidase 10 – 11 11 - 13 Modèles moléculaires 14 – 17 Annexes à détacher et à inclure ans le compte rendu : Tableau cinétique enzymatique Tableau chromatographie d’exclusion -1- TP Biochimie LV 232 – Année 2009 - 2010 ANNEXE (à lire impérativement avant les TP)