Déshydrogénase

Oxydation : perte d’électrons / Réduction : gain d’électrons La chaine respiratoire : 4 complexes + 2 transporteurs mobiles d’électrons (Coenzyme Q, cytochrome c) + ATP synthase (F1 et F0). Complexe 1 : NADH déshydrogénase : NADH  NAD+ + H+ Complexe 2 : succinate déshydrogénase : succinate  fumarate. Complexe 3 : cytochrome b-c1 Complexe 4 : cytochrome c oxydase : ½ O2 + 2H+  2 H2O Le gradient électrique du aux réactions de la chaine respiratoire va être la source de production de l’ATP

en le transformant en d’autres substances. Dans un premier temps, l’alcool est transformé en acétaldéhyde par l’enzyme alcool déshydrogénase (ADH). L’acétaldéhyde est une substance très toxique, qui provoque des dégâts dans l’ensemble de l’organisme. Il attaque les membranes cellulaires

b- Suivi de la purification III / Electrophorèse p.11 1) Méthodes p.11 2) Résultats et discussion p.13 IV / Etude cinétique p.14 1) Méthodes p.14 2) Résultats et discussion p.15 Conclusion p.18 Introduction La Lactate Déshydrogénase (LDH), est une enzyme importante dans la régulation du métabolisme chez l’Homme. On peut la trouver dans de nombreux endroits tels que les muscles, le foie et le cœur. Associée à des coenzymes (NADH+H+), elle permet la formation de lactate à partir

Dans le foie l’alcool est éliminé par des enzymes en deux étapes. Dans la première étape, le métabolisme hépatique ainsi que l’enzyme déshydrogénase transforme l’alcool en acétaldéhyde. C’est une substance toxique pour l’organisme qui provoque des dégâts au niveau des membranes cellulaires. En deuxième étape, une autre enzyme (acétaldéhyde déshydrogénase= ALDH) se transforme en acide acétique pour ensuite devenir des acétylcoenzymes A. Pour enfin donner une synthèse du cholestérol, un cycle

Cependant, il permet de réduire l'artérite, c'est-à-dire l'obstruction progressive d'une ou des artère(s) Ses effets sur le système digestifs sont multiples. Le foie tente de l'éliminer en le transformant, par déshydrogénase, en acétaldéhyde qui subit alors une acétaldéhyde-déshydrogénase qui le change en acétyle-coenzyme A (Acétyl CoA)ce qui permet la réalisation du cercle de l'acide citrique, plus rarement appelé cercle de Szent-Györgyi et Krebs, créant ainsi de l'énergie qui sera utilisée par

gain d'oxygène. ← Soit de la perte d'hydrogène. ← Il existe 2 types d'enzymes qui catalysent les réactions d'oxydoréduction : ← Les oxydases : catalysent le transfert d'O2. ← Les déshydrogénases : catalysent les réactions d'enlèvement d'atomes d'hydrogène. ← Les déshydrogénases nécessitent la présence de coenzymes dérivées surtout d'une vitamine du groupe B : ← Ces coenzymes agissent comme des accepteurs réversibles d'hydrogène et d'e- ( sont réduits à chaque fois qu'un

Résumé L'intoxication aiguë au méthanol est rare mais potentiellement grave. Elle est responsable de l'apparition d'une acidose métabolique avec élévation du trou anionique, due à l'acide formique, produit du métabolisme du méthanol par l'alcool déshydrogénase (ADH). Les intoxications graves peuvent se compliquer de coma et d'atteintes visuelles pouvant conduire à une cécité irréversible, en raison de la toxicité rétinienne propre à l'acide formique. Le traitement classique de l'intoxication par le

cellulaire : transformation du glucose en deux pyruvates. Chaque étapes est catalysée par une enzyme. Traitement de l'alcoolisme par le disulfirame → gras réserve éthanol → acétaldéhyde → pyruvate → respiration cellulaire alcool déshydrogénase aldéhyde déshydrogénase 1. L'enzyme ne peut fonctionner que si elle posséde une forme parfaitement adaptée à la ou les molécules qu'elle catalyse. Les enzymes peuvent se déformer → dénaturation de l'enzyme Enzymes sensibles : • Au températures élevées

osidique par le lysozyme 118 Mécanisme de l’activation de la tyrosine par une aminoacyl-tRNA synthétase 120 Mécanisme d’action et classification des coenzymes 122 Les coenzymes nucléotidiques 124 Le motif de liaison des nucléotides et les déshydrogénases NAD-dépendantes 126 Le domaine de liaison du FAD est semblable au domaine de liaison du NAD 128 Le domaine de liaison de l’ATP est, lui aussi, semblable au domaine de liaison du NAD 128 Le coenzyme A 130 Le thiamine pyrophosphate 130

de la sécrétion d’insuline, qui a pour but : A. Une augmentation du taux d’oxydation de glucose B. Une augmentation du taux de synthèse de glycogène C. Une augmentation de l’activité du pyruvate déshydrogénase D. Une augmentation du taux de la glycogénolyse 9/ La pyruvate déshydrogénase (PDH), A. C'est un complexe multi-enzymatique constitué d'au moins trois enzymes différentes. B. L'enzyme est mitochondriale. C. Elle utilise le NAD+ comme coenzyme. D. La réaction est thermodynamiquement