Hydrolase

avant leur dégradation Lysosomes : Compartiment acide (pH < 4) avec des protéase (enzyme qui dégrade les protéines, ex cathèpsine), des nucléases (adéno/ribonucléases), des lipases (dégrade les lipides), des hydrolases (dégrade les glucides) Réticulum endoplasmique : cf, peut être granuleux/rugueux c’est-à-dire qu’il contient des ribosomes (synthèse et maturation de protéines) ou peut être lisse (synthèse et maturation des

biliaires, des 2-monoacylglycérol = micelles qui glissent le long du glycocalyx vers les microvillosités-SB restent dans la lumière-2-monacylglycérol, AG et CH traversent la membrane de la bordure en brosse -CH estérifié par la cholestérol-ester-hydrolase | INTESTIN | -Bordure en brosse (70%) : peptidases dégradent les oligopeptides en di ou tri-peptides-cytoplasme des entérocytes : di et tri-peptides hydrolysés en AA dans l’entérocyte par la peptidase cytoplasmique -AA et un peu de di et tri-peptides

sont intactes en fin de réaction - agissent à très faible concentration II- Spécificités enzymatique Les enzymes sont des protéines, pouvant être utilisé par les cellules pour catalyser une réaction c.à.d: - dégrader des molécules (hydrolyse- hydrolase) - assembler des molécules (polymérase – polymérisation) - transformer une molécule en une autre A- mise en évidence des spécificités enzymatiques 1) spécificité de substrat : Un enzyme n’agit que sur un type particulier de substrat ; exemple

sur un type de substrat. Le rôle des enzymes digestives est de découper les aliments en substances de plus en plus petites: elles favorisent une hydrolyse c’est-à-dire, une décomposition sous l’action de l’eau. Les enzymes digestives sont donc des hydrolases. rôles des enzymes et l’absorption: commentaire du document • Digestion de l’amidon en glucose dans C • Passage du glucose à travers la paroi de C vers D • Pas de digestion dans A et pas de passage de l’amidon à travers la paroi (molécule

saccharose) CONCLUSION Enzyme : Fonctionne à 37°C : compatible avec la vie. Chez l’humain, on trouve par exemple des enzymes dans le tractus digestif Les enzymes étudiées en TP sont des enzymes qui catalysent des réactions d’hydrolyse : ce sont des hydrolases Il existe en tout 6 classes d’enzymes qui catalysent toutes des types de réactions différentes. Propriétés : Agit dans une certaine zone de pH : exemple : pepsine pH 2 et amylase pancréatique pH 8. Agit dans une zone de température : pour

3µ^environ. Mais ils peuvent atteindre la taille de 0.9µm. Ils contiennent : - de la lactoferrine - du lysosome -Les granules azurophiles D'une taille de 0,4µm de diamètre, ils représentent 20% des granules. Ils contiennent - des hydrolases lysosomiales - du lysosome - de la myéloperoxydase Les Eosinophiles L'éosinophile représente environ 2,4% des éléments cellulaires sanguins. La taille varie entre 0,2 et 1µm. Ils contiennent quelques granules azurophiles. Mais les granules

milieux de culture des peptones (protéines déjà dégradées) ou des mélanges d’acides aminés. Il existe de nombreuses protéases microbiennes plus ou moins spécifiques : collagénases, gélatinases, caséinases… 2.1.1.2. Mode d’Action Les protéases sont des hydrolases, capables de scinder les protéines en fragments oligopeptidiques, constitués de quelques AA seulement. 2.1.2. APPLICATIONS Les espèces protéolytiques les plus connues appartiennent aux genres Clostridium, Bacillus, Proteus, Pseudomonas, Streptomyces…

glycosylation des protéines) déversées dans le cytoplasme, déversées dans le milieu extérieur (vésicules golgiennes). C.5) Les lysosomes. Ce sont les agents de la défense cellulaire et de la phagocytose. C’est un organite contenant des enzymes(hydrolases), qui existe sous 2 formes : • Lysosome primaire(phagosome), formé à partir de l’appareil de golgi. • Lysosome secondaire(phagocytome ou phagolysosome), qui est un primaire ayant fusionné avec d’autres vésicules et qui est impliqué dans la digestion

sont éventuellement dégradées dans cet organite. A ce niveau se trouve aussi une phosphotransférase qui ajoute aux protéines provenant du RE et qui sont de futures hydrolases acides lysosomales un groupement phosphate sur les sucres mannoses liés à ces hydrolases, formant ainsi un marqueur mannose-6-phosphate qui orientera les hydrolases acides vers les lysosomes. D'autre part, après leurs modifications biochimiques dans les différentes citernes des dictyosomes, les protéines atteignent le trans-Golgi

ou hydrolases qui agissent en ajoutant une molécule d’eau à une molécule organique ) sont porteuses de nombreux résidus glucidiques (glycoprotéines) qui augmentent leur résistance à l’action du pH bas et à celle des autres hydrolases: A-B + H20 ---> AH + BOH On dénombre plus de 40 hydrolases acides (capables de résister et de fonctionner au pH acide du lysosome). Ces hydrolases sont inactivées à pH 7; ceci limite les conséquences néfastes d’une éventuelle fuite dans le cytosol. Les hydrolases dégradent