Hydrolase

constituants cellulaires Fonctions de l’Appareil de Golgi - tri et adressage : destinée associée à la nature du composant et au système dans lequel il se trouve - délimitation de ces constituants à l’intérieur des systèmes vésiculaires (exemple : hydrolases si se répandent dans la cellule vont la détruire, elles sont limitées par la cytomembranes du système lysosomal) - modifications moléculaires post-traductionnelles et autres (ex: synthèse de sucres complexes) - concentration de constituants :

évidence son pouvoir réducteur éventuel par le test à la liqueur de Fehling. II – Principes Action des glycosidases : Les glycosidases font partie de la famille des hydrolases c'est-à-dire qu’elles catalysent la rupture de liaisons osidiques afin de libérer un ou plusieurs composés osidiques. Ces hydrolases ont la particularité d’être très spécifiques, en effet leur particularité d’action dépend (principalement): De la nature du résidu glucidique impliqué dans la liaison De la

par le pancréas sous forme de procolipase activée par la trypsine dans le duodénum. C’est la seule lipase qui existe dans le tube digestif ; d’où les perturbations digestives majeures dans l’insuffisance pancréatique. - Carboxyl ester hydrolase (= cholestérol hydrolase) : catalyse de façon réversible l’estérification du cholestérol ; son action est stimulée par les sels biliaires. 3 - Phospholipase A2 : produite sous forme de zymogène activée par la trypsine ; elle hydrolyse les phospholipides alimentaires

désigne la commission des enzymes. Le premier chiffre classe l'enzyme dans l'une des six classes d'enzymes: 1: Les oxydoréductases, qui catalysent des transferts d'électrons; 2: Les transférases, qui catalysent les transferts de groupements; 3: Les hydrolases, qui catalysent des réactions d'hydrolyse; 4: Les lyases, qui catalysent l'addition de groupes à des liens doubles ou l'inverse; 1 5: Les isomérases, qui catalysent le transfert de groupes dans une même molécule pour produire des formes isomères

I/ Introduction : Le lysozyme est une protéine globulaire de 129 AA. C'est une hydrolase acide secrétée par les granulocytes et les monocytes, appartenant à la famille des O-glycosyl hydrolases. Il est retrouvé chez les mammifères dans différentes secrétions (urine, salive, larme, lait), dans le sérum et dans le blanc d’œuf où il permet la nutrition du poussin en développement. Le lysozyme détruit la paroi bactérienne en catalysant l'hydrolyse des peptidoglycanes de cette dernière et constitue

d’action. Un deuxième type de classification est ainsi basé sur cette spécificité : une déshydrogénase permet d’enlever un atome d’hydrogène au substrat, une décarboxylase d’enlever un groupement carboxyle, une hydrolase d’effectuer une hydrolyse avec intervention d’une molécule d’eau, une hydrolase de fixer un atome d’hydrogène, etc. - Un troisième type de classification permet donc de nommer l’enzyme en fonction de sa double spécificité : la glucose 6 phosphate déshydrogénase permet d’enlever un hydrogène

(par un exemple un groupe éthyle ou phosphate) d'une molécule (appelée donneur) à une autre (appelée accepteur). Type de réaction: A–X + B → A + B–X où A est le donneur et B l'accepteur. Il est courant que le donneur soit un coenzyme. - hydrolases : réactions d'hydrolyse d'esters, de liaisons peptidiques et de liaisons osidiques. Ces enzymes ne nécessitent pas en général de coenzymes. Elles sont activables par des cations. - lyases : catalyse la rupture de différentes liaisons chimiques

dernier vis-à-vis de l’oxydation par l’air, la lumière, ou les U.V. Cette molécule n’a aucune action antioxydante directe. Les esters présents naturellement dans l’alimentation ou rajoutés, comme l’acétate, doivent être hydrolysés par une ester hydrolase pancréatique afin de permettre l’absorption des tocophérols libres. n Les mélanges de tocophérols, utilisés comme « antioxydants naturels » sont composés principalement des isomères a, b, d et g-tocophérols en des proportions variables. O CH3

notre fameuse pénicilline… Grâce a notre cours d’enzymologie nous avions des connaissances mais aussi plein de questions car pendant nos cours nous avons réalisées des dosages enzymatiques, étudier plusieurs enzymes, et donc plusieurs réactions (hydrolases, oxydoréductases, transférases…). Ont se demandaient qui serait notre substrat, si notre enzyme existait, comment agit-elle ? Et surtout est-ce possible de se la procurer, et de réaliser des méthodes et TP au laboratoire. En continuant nos recherches

phénylcetonuriques. La phénylcétonurie est en effet, une maladie héréditaire due à l’absence d’un gène qui contrôle la production d’un enzyme présent dans le foie (la phénylalanine hydrolase) qui, dans le métabolisme normal, permet la transformation, de la phénylalanine, en tyrosine. En l’absence de la phénylalanine hydrolase, la phénylalanine se dégrade en acide phenylpyruvique qui a une action toxique sur le système nerveux d’où le déficit mental. Huteau dit donc que, puisque l’insuffisance mentale