Nicotinamide adénine dinucléotide

COENZYMES NICOTINIQUES OU PYRIDINIQUES Ces coenzymes ont une répartition universelle puisque toutes les cellules en contiennent. Ils dérivent du nicotinamide ou vitamine PP. Les structures de NAD+ et NADP+ son fournies sur la figure 1. Les deux types les plus représentés sont : - NAD+ : Nicotinamide Adénine Dinucléotide - NADP+ : Nicotinamide Adénine Dinucléotide Phosphate 2.1.1 – PROPRIETES ET STRUCTURE Ce sont des petites molécules solubles. On en trouve en partie à l'état libre dans les mitochondries

coenzymes dont il parle sont associés : les déshydrogénases à NAD (lactate et malate déshydrogénases), à FAD... Dans le mot “coenzyme”, il y a le suffixe “enzyme”! Max le sait... - NAD = Nicotinamide Adénine Dinucléotide, — NADP = Nicotinamide Adénine Dinucléotide Phosphate, - FAD = Flavine Adénine Dinucléotide. Max sait aussi que la plupart des coenzymes sont formées à partir de vitamines. Le NAD est formé à partir de l’acide nicotinique, vitamine du groupe B.

- non compétitive 3 - incompétitive 4 - Autres types d’inhibition réversibles 2 Coenzymes I - GENERALITES II- MODE D’INTERVENTION, EXEMPLES A - Coenzymes de transfert d’hydrogène 1 - NAD \ NADP: nicotinamide adénine dinucléotide (P) 2 - FMN \ FAD (flavine adénine mono ou dinucléotide) B - Coenzymes de transfert d’électrons hème et cytochromes C - Coenzymes de transfert de fractions carbonées 1- THF 2 - B 12 3 - S-adénosyl méthionine (SAM) 4 - Thiamine PP (pyrophosphate) 5 – Biotine 6 -

d'inhibitions 4.5. Modèle allostérique Forme Forme R VM ⎛ ⎜ 1 + [I ]⎞⎟ ⎝ KI ⎠ 8/22 4.6. Rôle biologique des effecteurs enzymatiques NH 2 NH 2 COOH SO 2 Acide p-aminobenzoïque NH 2 Sulfamide NH 2 SH N N N N NH N NH N 6 mercaptopurine Adénine 5. LES ISOENZYMES 6. LE SITE ACTIF 6.1. Topologie du site actif R153 R170 R152 R151 R 39 R 40 R150 S R R31 R35 R 32 R38 Squelette peptidique de l'enzyme R149 R37 chaines latérales des acides aminés R36 R34 R33 Substrat liaison devant

membrane plasmique. Au cours de ces réactions dépendantes de la lumière, une partie de l'énergie lumineuse sert à exciter des électrons d'une substance donneuse, le plus souvent de l'eau, électrons qui servent à leur tour à produire du nicotinamide adénine dinucléotide phosphate réduit (NADPH) ainsi que de l'adénosine triphosphate (ATP). Chez les plantes, les algues et les cyanobactéries, les glucides sont produits par une série de réactions indépendantes de la lumière appelées cycle de Calvin, mais

L'alcool déshydrogénase : Enzyme qui permet l’inter conversion de certains alcools, et notamment l'éthanol, en aldéhydes et cétones, couplée la réduction du NAD+ en NADH,H+. Chez l'homme et de nombreux animaux, l'alcool déshydrogénase est hépatique et participe à la détoxification de l'organisme par l'élimination des alcools toxiques. Chez les levures, les plantes et de nombreuses bactéries, les alcools déshydrogénases fonctionnent en sens inverse et produisent de l'alcool et permettent de

directement sur l’O2, mais les molécules énergétiques transfèrent les électrons sur les transporteurs que sont : Le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD). Un site réactif. Dans l’oxydation du substrat, le noyau nicotinamide accepte un ion hydrogène et 2 électrons = NADH (forme réduite). L’autre atome d’hydrogène apparaît dans le solvant comme un proton H+. Le flavine adénine dinucléotide (FAD). Deux sites réactifs. Flavine mono nucléotide (FMN) + AMP. 2. Un transporteur activé d’électrons pour les

groupe phosphate qui est transféré à une protéine ou à une petite molécule, telle le glucose ou l'adénine. Le nicotinamide adénine dinucléotide, ou NAD, est une coenzyme d'oxydoréduction présente dans toutes les cellules vivantes. Le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP) est un coenzyme d'oxydoréduction. Il est très proche du nicotinamide adénine dinucléotide (NAD), dont il diffère par la présence d'un groupement phosphate sur le second carbone du ß-D-ribofurannose du résidu

mélanges Pour des substances en mélange n'interagissant pas les unes sur les autres, l'absorption pour le mélange est égale à la somme des absorptions des constituants: Amélange = A1 + A2 + A3 + ... II - EXERCICES Exercice 1 : Le nicotinamide adénine dinucléotide réduit (NADH), sous forme disodique (PM = 709 g.mol-1), est le coenzyme de nombreuses enzymes déshydrogénases. Calculer l'absorbance à 340 nm et à 260 nm d'une solution de NADH à 0,05 g.L-1, placée dans une cuve dont le trajet optique

Lactate déshydrogénase : purification partielle par chromatographie d'affinité La lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme présente dans une grande diversité d'organismes, aussi bien végétaux qu'animaux. Elle catalyse la conversion réciproque de la pyruvate et de la lactate accompagnée de la conversion concomitante du NADH en NAD+ (et inversement). Ce tétramère est composé de 4 sous unité (isoenzyme) différents de par leurs constance cinétiques et leurs pH isoélectriques. Le but de ce TP