Pepsine

ainsi que sa fermeté. À l’origine, l’enzyme utilisée en fromagerie était une préparation de présure contenant des enzymes présentes dans l’estomac du veau (chymosine et pepsine essentiellement). Aujourd’hui, sous la dénomination présure on rencontre différents produits coagulants d’origine animale (contenant chymosine et pepsine dans des proportions allant de 75 à 25 %), d’origine fongique (protéases acides extraites de moisissures) ou d’origine fermentaire obtenus par voie génétique (chymosine)

différents sucs digestifs du porc. Les résultats sont dans le tableau ci-après enzyme Substrat Produits de catalyse Lactase Lactose Glucose et galactose Amylase Amidon Maltose Maltase Maltose Glucose Saccharase Saccharose Glucose et fructose Pepsine Protéines Peptides (courtes séquences d’acides aminés) Trypsine Protéines et peptides Peptides et acides aminés 1) Montrer à partir du tableau que cet équipement enzymatique permet à l’animal d’être omnivore (animal qui se nourrit d’aliment d’origine

C'est ce qui fait lever la pâte à pain. * La fabrication du fromage Autre exemple, la fabrication du fromage se fait à l’aide de la présure, qui est un extrait de caillette de veau nourri au lait. Elle contient deux enzymes, la chymosine et la pepsine qui font coaguler le lait. D’autres enzymes sont également utilisées dans la fabrication du fromage comme par exemple des enzymes d’affinage qui permettent d’accélérer le processus et d’améliorer le goût. c2) Applications plus récentes Les enzymes

surface et temps de séjour plus faible que pour l’intestin). Différents rôles : Rôle moteur : vidange gastrique (selon volume, la viscosité du bol alimentaire…). Rôle sécrétoire : sécrétions spécifiques (mucus, acide chlorhydrique : pH de 1 à 3, pepsine…). Intestin : Site le plus important pour l’absorption des médicaments (grande surface = 200 à 400 m² et débit sanguin = 1L/min). pH augmente tout au long du transit (5 à 7). Temps de séjour long (>10 heures). Sécrétions importantes : Pancréatiques

capable de dissoudre le fer et de touer la majorité des bactéries. Ce pH acide fait dénaturer les protéines alimentaires et permet d’exposer leurs liaisons peptidiques pour être hydrolysées. 2. Une protéase (enzyme qui digère les protéines) appelée pepsine. Elle hydrolyse les liaisons peptidiques et les protéines sont ainsi scindées dans des polypeptides plus petits. Leur digestion supplémentaire est réalisée dans l’intestin grêle. Les composants du suc gastrique sont produits par les cellules des

Régurgitations (remontée passive dans la gorge et la bouche d'une partie du contenu gastrique ou œsophagien) elles arrivent + souvent en cas de syndrome postural = antéflexion (penché en avant) et décubitus (couché). Complications : Œsophagite peptique (pepsine = suc gastrique) Inflammation du tiers inférieur la muqueuse œsophagienne suite au RGO > érythème (rougeur), érosion (perte substance superficielle) ou à l'ulcère œsophagien. Conséquences : dysphagie (difficulté à avaler) basse. A ne pas confondre

le montre la comparaison des teneurs en AA indispensables des principales sources protéiques au profil de référence défini par la FAO [2] (Tableau 2). De plus, le tryptophane est peu abondant dans différentes sources protéiques. Après action de la pepsine dans l’estomac, la digestion intestinale des protéines libère dans la lumière intestinale un mélange d’AA libres et de peptides. La muqueuse de l’intestin assure l’absorption des AA. Après avoir été absorbés, ils sont dirigés vers les synthèses protéiques

cliver le lactose et augmenter le pouvoir sucrant du lait. De plus, uniquement les monosaccharides peuvent passer la barrière intestinale et certaines personnes ne possèdent pas la lactase (lait déjà digéré). Utilisation de la chymosine et de la pepsine pour le fromage Utilisation de protéases et de lipases pour l’affinage des fromages (avant on utilisait des bactéries entières), puis chauffage pour détruire les enzymes. Lipases : hydrolyse les lipides, création d’alcools aldéhydes et cétones, ce

segmentation. A l’aide d’expériences d’hydrolyse de biomolécules, il s’agira d’introduire la notion d’enzyme, et de conditions de la catalyse enzymatique [TP]. On précisera la terminologie des enzymes : nom + ase et on notera quelques exceptions : pepsine, trypsine, chymotrypsine. L’analyse de ces expériences fera appel aux réactions de caractérisation des biomolécules en liaison avec les enseignements des sciences physiques et chimiques. On pourra présenter, par exemple sous forme de tableau,

lait/Chapitre 4 La décomposition des protéines Le processus de décomposition des protéines s’appelle la protéolyse, du grec protéo, protéine, et lyse, décomposition. Les principaux enzymes concernés sont les protéases, par exemple, la rennine, la pepsine et la trypsine. Ces enzymes dégradent les protéines en peptides, qui sont ensuite dégradés par différentes peptidases en peptides plus petits et en aminoacides libres. La cellule peut réutiliser les aminoacides pour sa synthèse protéique; mais les