Phénylalanine

avec O¶DFpVXOIDPH.HWO¶DVSDUWDPH 1.2.3.2 ǯƒ•’ƒ”–ƒ‡   /¶DVSDUWDPH (L-aspartyl-L-phénylalanine) a un pouvoir sucrant égal à 200. Cet édulcorant intense de synthèse a été découvert en 1969 par J. Schlatter. Sa stabilité dans les boissons édulcorées diminue en fonction de la température et du temps de stockage et est maximale pour un pH compris entre 3 et 5, sa décomposition libère de la phénylalanine (Manfred et Nicole Moll, 2008 (32)). Il est le moins thermostable des édulcorants intenses

amino butyrique) Reponse au GABA modulée par d’autres molécules Benzodiazepines L’hisidine précurseur de l’’histamine Pathologie liée a l’histamine : Allergie… La Phénylcetonurie : Des mutation dans une enzymes, dans le gene codant l’enzyme phenylalanine-hydroxylase Le dysfonctiionnement de l’enzyme engendre la diminution d’enzyme, qui engendre une diminution de la production de tyrosine => diminution de la synthèse des catécholamines => destruction progressiove du cerveau et des cellules

Les cellules de l’épithélium bronchique sécrètent un mucus épais - myélinisation de leurs nerfs est défectueuse - excès de phénylalanine - Le canal à chlore (CFTR) est déficient : pas d’excrétion de chlore et pas d’excrétion d’eau > le mucus est épais. - déficience de l’enzyme hépatique PAH (PhénylAlanine Hydroxylase) qui transforme la phénylalanine en tyrosine Substitution : G  A à la position n° 473 3 délétions (positions 1520, 1521 et 1523) au sein du gène CFTR (chromosome

Son point de fusion correspond à 246 °C, tandis que le sucre de table se met à 185,5 °C.6 On peut voir que l’aspartame est beaucoup moins dense que le sucre de table. Aussi, après l’ingestion de l’aspartame, elle s’hydrolyse en acide aspartique, phénylalanine et méthanol qui sont ensuite absorbé par le sang. L’aspartame elle-même n’est jamais accumulé dans le corps.7 Elle est une molécule qui est instable et en augmentant sa température, elle le devient encore plus. Ceci est la raison pourquoi on ne

la mucoviscidose. Cependant, l'allèle muté le plus fréquent chez les malades est le ΔF508, présent sur plus de deux tiers des cas de muco. Cette mutation correspond à une délétion de 3 nucléotides se traduisant par une perte d'acide aminé, la phénylalanine, en position 508. - Phénotype moléculaire : La molécule CFTR est responsable du flux d'ions chlorure. En effet, elle permet la formation d'un canal perméable aux ions chlorure et en atteignant le mucus, améliore sa qualité. Chez les patients

du code : production d’un ARN synthétique ne possédant que du poly-V. En mettant cet ARN en présence des 20 aa on obtient : 1 seul type de molécule et on observe qu’un seul aa avait été utilisé (la phénylalanine) --> Pour le poly-V : il est composé d’un triplet U-U-U qui correspond à la phénylalanine. – Sur les 64 combinaisons (4³=64), 61 servent au codage des 20 aa. Certains des aa sont codés par plusieurs triplets cette particularité est appelée dégénérescence du code génétique. – Les codons

lettres, symbole à 1 lettre, pHi et sa formule (seule la chaîne R portée par le Cα est représentée pour simplification). 2- Structures a- Acides aminés à chaînes latérales apolaires Glycine (Gly) Alanine (Ala) Proline (Pro) Valine (Val) Phénylalanine (Phé) Leucine (Leu) Tryptophane (Trp) Isoleucine (Ile) Methionine (Met) b- Acides aminés à chaînes latérales polaires non ionisables Sérine (Ser) Cystéine (Cys) Thréonine (Thr) Tyrosine (Tyr) Asparagine (Asn) Glutamine (Gln)

de la sève)  • Mono et polysaccharides : cellulose, glucose, mannose, aldopentose etc.  • Acides aminés : acide glutamique, acide aspartique, alanine, arginine, cystine, glycine ou glycocolle, histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, proline, sérine, thréonine, tyrosine et valine. Il est important de noter que cette liste comprend 7 des 8 acides aminés indispensables à la vie que l'organisme ne peut pas synthétiser et qu'il faut donc trouver journellement dans l'alimentation

quaternaire. b) AA à chaine latérale aromatique : Les noyaux aromatiques entrainent la formation d’orbitales Pi ce qui les rends apolaires et donc très hydrophobes. Cependant, la tyrosine avec son groupement OH est considérée comme polaire. Phenylalanine : Phe F 1,000 C’est l’AA le plus hydrophobe. Il possède un noyau phényle (benzénique), et entraine un encombrement assez important. Tyrosine : Tyr Y 0,880 Cet AA possède un groupe hydroxyle sur sa chaine latérale très réactif. C’est

organisme et ne sont pas synthétisés par celui-ci, c’est ce qu’on appelle les acides aminés essentiels. Ils devront donc être apportés par l’alimentation. Les acides aminés essentiels sont : L’isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane, la valine (ainsi que l’histidine et l’arginine chez l’enfant). Qualité d’une protéine Pour déterminer la qualité d’une protéine on peut évaluer sa valeur biologique, sa digestibilité, son indice chimique et