Substrat enzymatique

cellulaire. Métabolites sont à la fois substrat et produit de réacction enzymatique. L'enzyme est une proteine et catalyseur biologique. L'enzyme catalyseur biologique est spécifique : du substrat reconnaissance et association transitoire par complémentarité spatiale des structures D. vitesse de réaction est fonction du substrat mais atteint un plateau lorsque toutes les molécules d'enzyme sont complexées. Mesure de l'affinité de l'enzyme pour son substrat : Km = Vmax/2 (constante de Michaelis)

fameuse pénicilline… Grâce a notre cours d’enzymologie nous avions des connaissances mais aussi plein de questions car pendant nos cours nous avons réalisées des dosages enzymatiques, étudier plusieurs enzymes, et donc plusieurs réactions (hydrolases, oxydoréductases, transférases…). Ont se demandaient qui serait notre substrat, si notre enzyme existait, comment agit-elle ? Et surtout est-ce possible de se la procurer, et de réaliser des méthodes et TP au laboratoire. En continuant nos recherches

La plupart des enzymes sont des protéines fabriquées par les cellules. Le mode d’action des enzymes Les réactions enzymatiques ont lieu dans les régions appelées « site actif ». Dans cette région, le substrat est la substance sur laquelle agit l’enzyme et le produit est la substance finale de la réaction chimique. L’enzyme est un catalyseur Elle est spécifique à certains substrats. Elle n’est pas modifiée par la réaction et peut servir à nouveau. La régulation des enzymes Tous les organismes

conditions a, b et c (les échelles sont identiques). Qu’appelle-t-on « état stationnaire » ? Exercice 2- On suit par spectrophotométrie la cinétique d’une réaction enzymatique irréversible grâce à l’absorption à 420 nm du produit de la réaction. Les résultats expérimentaux sont les suivants (pour une concentration en substrat de 2 mM) : temps (min) 0 1 2 3 4 5 6 7 Absorbance 0,2 0,35 0,5 0,64 0,75 0,84 0,92 0,97 a) Calculez la vitesse de la réaction. b) Exprimez cette vitesse en µmoles

d’état de contrainte ; C’est en se relâchant lors de la perte d’un de ces groupements phosphate qu’elle va libérer de l’énergie. Grâce à des enzymes (kinases) que les résidus de phosphate vont être libéré pour aller sur une autre molécule appelé substrat. Les enzymes composent le catalyseur qui est capable d’augmenter la vitesse d’une réaction. ROLE STRUCTURAL : Participe à la structure de macro molécules telles que : GLYCOPROTEINES, GLYCOLIPIDES Participe à la structure des coenzymes ( molécule

sont les caractéristiques de l'action enzymatique ? 1) L'enzyme, un catalyseur biologique. Après avoir agit, une enzyme est régénérée. Enzyme = biocatalyseur = catalyseur biologique. Elles interviennent dans des réactions chimique du vivant, elles augmentent la vitesse des réactions et se retrouvent intacts à la fin de la réaction. 2) Spécificité & enzyme. * Spécificité de substrat. Les enzymes agissent spécifiquement sur un substrat et leurs noms est généralement celui du

Polytechnique de Lorraine en vue de l’obtention du grade de Docteur de L’INPL. Spécialité : Procédés biotechnologiques et alimentaires Présenté par Sandrine Guillemin le 08 Novembre 2006 Extraction aqueuse d'huile de colza assistée par hydrolyse enzymatique : optimisation de la réaction, caractérisation de l’émulsion et étude de procédés de déstabilisation. Rapporteurs : Dr Michel PINA, Directeur de Recherche, HDR, CIRAD, Montpellier Dr Luc RIGAL, Ingénieur de Recherche, HDR, ENSIACET, Toulouse

présence de la souche possédant le polyoside C correspondant (qui a été extrait par réaction enzymatique). Principe des réactions biochimiques Le groupage antigénique d’un streptocoque est n test de caractérisation de sont polyoside C. Il consiste à mettre en présence sur une lame de verre les différents anticorps antipolyoside C fixés sur des microbilles de latex et des bactéries (après extraction enzymatique du polyoside C). Résultats possibles Présence d’agglutination : les particules de latex

fait en cinq étapes : • 1. Action enzymatique de la glucokinase (dans le foie) ou de l'hexokinase (dans le muscle) : glucose → glucose-6-phosphate • 2. Action enzymatique de la phosphoglucomutase: glucose-6-phosphate → glucose-1-phosphate • 3. Action enzymatique de l’UDP-glucose-pyrophosphorylase (UDP = uridine-diphosphate, un nucléotide ose) : glucose-1-phosphate + UTP → UDP-glucose + pyrophosphate • 4. Action enzymatique de la glycogène-synthase (ou synthétase) :

soumis à différenciation. ➢ La classe des actinomycètes représente actuellement le groupe responsable de la majeure partie des antibiotiques. Ce sont des bactéries rencontrées sur tous les substrats organiques (riche potentiel enzymatique). Les sols en sont le réservoir principal. Les souches productrices d’antibiotiques sont aérobies et de formes mycéliennes. ✓ Dans ce groupe bactérien, le genre streptomyces est le plus