Substrat enzymatique

Les crampes Déficit énergétique … altération pompe Na / K et équilibre électrolytique H+ perturbe le recapture du Ca Les crampes Phénomène neurologique hypertonie de la course interne Myopathies métaboliques Déficit enzymatique GP Glycogénose Mac Ardle déficit glycolyse CPT déficit lipolyse Myopathies métaboliques Clinique Mac Ardle lourdeurs, gonflements crampes, courbatures pendant ou après l ’effort … court et intense second souffle hérédité, psychologie

participent à tous les aspects de la vie cellulaire et extra-cellulaire, que ce soit au niveau structural (architecture de la cellule), au niveau des transports (protéines de transport des hormones, de l’O2, récepteurs membranaires…), au niveau enzymatique ou encore à de nombreux autres niveaux (défense de l’organisme avec les AC, régulation de l’expression avec les protéines liant l’ADN…). La plupart des protides sont des composés quaternaires (c-à-d qui contiennent C, H, O et N), et certains contiennent

composition comparable à celle d’un tissu humain. L’entonnoir contient une solution de sirop de fruits concentré. Membrane perméable 1.2 Analyser l’expérience présentée par le document 2. 1.3 Interpréter le résultat. 2. L’alactasie – Un déficit enzymatique Document 3 : Alactasie et absorption de l’eau Si l’eau est absorbée tout le long du tube digestif, c’est au niveau du côlon que son absorption est particulièrement importante. La fonction essentielle du côlon est de déshydrater les matières fécales

glycoprotéine (partie glucidique ˂ 60%) * Motif glucidique complexe (partie glucidique peut représenter 90/95% du PM Protéoglycanes) La séquence oligosaccharidique est obtenue grâce à l’activité séquentielle et coordonnée de plusieurs systèmes enzymatiques fixés sur les différents compartiments du dictyosome 2.2 LES CLIVAGES PROTEOLYTIQUES - necessaire pour que certaines protéines (hormones) acquièrent leur activité biologique Ex : l’insuline 2. RÔLE DU COMPLEXE DE GOLGI DANS LE TRI

chercher à isoler (purifier) la prothrombine de deux manières différentes : par précipitation au BaCl2 et par chromatographie échangeuse d'ion . Nous allons ensuite essayer de déterminer l'activité enzymatique de la prothrombine transformé en thrombine, sous l'action de l'écarine et grâce à un substrat chromogénique. II. Matériel et méthodes : '' précipitations au Chlorure de Baryum (BaCl2) : ces précipitations consistent à isoler du reste du plasma les protéines de prothrombine grâce

hydrolyse, il est possible de produire du bioéthanol entièrement à base de végétaux. Après hydrolyse du miscanthus, des procédés de décantation et de purification permettent de concentrer et de clarifier l'alcool obtenu. Des analyses de suivis enzymatiques peuvent être pratiquées pour suivre la production, mais le plus simple serai de mesurer le degré d'alcool volumique après hydrolyse et purification. Pour ce faire, on utilise un densimètre électronique afin de mesurer la proportion d'éthanol du

convertissent des substrats lipidiques en formes qui sont métabolisées, par la suite, dans la matrice. - des complexes de transport (translocation). La membrane interne contient des protéines qui ont 6 types de fonction : - transportant des protéines importées du cytosol de la cellule (donc de l’extérieur de la mitochondrie). - transportant spécifiquement des métabolites vers l’intérieur (symport/H+) et vers l’extérieur de la matrice (antiport ADP/ATP). - formant un complexe enzymatique : ATP synthétase

Beaucoup d'autres organismes, animaux ou végétaux, en produisent également.La production de mélanine s'effectue dans les cellules spécialisées appelées mélanocytes ( voir TP n°11). Cette synthèse consiste en une succession de réactions biochimiques. Le substrat de départ est la tyrosine, un acide aminé , nutriment issu de la digestion d'aliments riches en protéines. Dans le cytoplasme d'un mélanocyte, la tyrosine ( apportée par le sang) subit une série de transformations chimiques . Le produit final de

En effet, si la température ou le pH du milieu varient de manière importante, la forme spatiale de l'enzyme change. Ce changement peut modifier la configuration du site actif et empêcher ainsi la liaison avec le substrat, ce qui interdit la catalyse. La durée d'une réaction enzymatique est de l'ordre de 10ˉ³ seconde. L'analyse chimique révèle la nature et l'enchaînement des acides aminés constitutifs de la protéine. Cet enchaînement d'acides aminés, unis entre eux par des liaisons peptidiques, constitue

coenzyme A entre ensuite dans le cycle de Krebs. On l’appelle aussi le cycle de l’acide citrique. Une série complexe de réactions chimiques va permettre l’oxydation complète de l’acétyle coenzyme A. A la sortie du cycle, de l’ATP a été formé et le substrat est dégradé en hydrogène qui va se combiner avec l’oxygène pour former de l’eau et en dioxyde de carbone ou gaz carbonique. Le dioxyde de carbone diffuse facilement des cellules puis et transporté dans le sang jusqu’aux poumons où il est ensuite