Substrat enzymatique

que l'on nommera «S» et «E» dont: tube S : 800µl de tp EDC pH 4,8 et 800µl de pNpp 2,5mM (substrat) tube E : 400µl de PPase dilué dans du BSA 0,1% (enzyme) On effectuera des dilutions 10x, 25x et 50x de l'enzyme -Mettre les tubes à chauffer au bain-marie à 37° pendant 3min. pour débuter la réaction Enzyme + substrat = Activation du substrat (pNpp devient pNp) : la réaction débute Ajout du substrat activé au NaOH à des temps différents (mettre dans la glace pendant au moins 1min. pour

Enzymologie fondamentale et moléculaire 2 TABLE DES MATIERES I- Interaction protéine-ligand : caractérisation des sites de fixation page 3 II- Enzymes michaeliennes page 4 III- Inhibiteurs enzymatiques page 8 IV- Enzymes allostériques page 16 V- Cinétiques à plusieurs substrats page 19 VI- Étude des sites actifs page 25 VIII- Énoncés d’exercices d’examen page 27 3 Interaction protéine-ligand : caractérisation des sites de fixation 1er Exercice 2ème Exercice

LES BIOCARBURANTS ET COCKTAILS ENZYMATIQUE Problématique: Pourquoi utilise-t-on des enzymes (cocktails enzymatiques) dans la fabrication des nouveaux biocarburants et comment les utiliser au mieux? Actuellement nous ne pouvons ignorer l’importance de la recherche de nouvelles ressources d’énergies renouvelables du fait de de la forte médiatisation autour de ce sujet. Parmi ces ressources, les biocarburants occupent une place importante. On leur associe systématiquement des enzymes. Mais

biochimiques assurées par les enzymes. Elles sont essentielles pour la vie. Connaitre comment une enzyme assure la catalyse renvoie à l’élucidation de son mécanisme qui implique le contact du substrat avec l’enzyme a travers les acides aminées du site actif. D’une manière plus générale, les protéines enzymatiques sont des catalyseurs qui en agissant à des faibles concentrations, elles augmentent la vitesse des réactions chimiques, sans en modifier le résultat. A la fin de la réaction, la structure de

TP de biochimie II sur l’hydrolyse enzymatique de l’amidon Dates : Tp réalisé le 13.01.15 Rédigé le 20.01.15 Rendu le 22.01.15 But : Les buts de ce travail pratique étaient de mettre en évidence une réaction enzymatique, tester la spécificité de ces réactions et vérifier la sensibilité des enzymes aux hautes températures. Introduction : Nous avons effectué deux tests. Le premier test, est le test de Fehling. Il sert a détecter la présence de sucre réducteur grâce au réactif de Fehling. Celui-ci

réaction : R-O-PO3 2- + H2O  R-OH + HPO4 2- Méthodologie Le but du TP est d’étudier l’influence de la concentration de initiale substrat ([S]0) et d’enzyme totale ([E]0) sur la vitesse de la réaction d’hydrolyse du para-nitrophenyl phosphate (pNPP) catalysée par une phosphatase intestinale de veau (Figure 1). Pour rappel, la vitesse d’une réaction enzymatique dépend de [S]0 (fonction hyperbolique) et de [E]0 (fonction linéaire) selon l’équation de Henri-Michaelis-Menten : 𝒗𝒊

sans oublier les bactériophages qui jouent un rôle dans la régulation des populations.Compte tenu de la diversité microbienne du lait cru et des paramètres technologiques qui change dans chaque ferme, la sélection microbienne et le potentiel enzymatique du jeune fromage, va induire des différences entre les fermes et ceci pour une même technologie.Définition : dans la littérature il faut lire les micro-organismes, comme ceciGenre, espèce, toute espècs (spp), sous espèce, biovar, biotype, lysotype

Quel(s) réaction(s) chimique rentre(nt) en compte lors de la formation de bioluminescence ? a) Réaction enzymatique. Cette réaction enzymatique produit une oxydation ou une décarboxylation. L’oxydation est une réaction chimique au cours de laquelle un corps perd un ou des électrons. La luciférase , une enzyme déclencher par l’ATP lui-même déclencher par le magnésium , et la luciférine, un substrat , vont se rencontrer . Elles vont s’associer pour former un complexe qui va ensuite être oxyder

La bioluminescence * Une réaction enzymatique: A l'origine du phénomène de bioluminescence ou "photogenèse", est une substance: la luciférine. La lumière émise est le résultat de l'action d'une enzyme protéique: la luciférase, sur la luciférine (substrat). La réaction catalysée nécessite de l'ATP et du dioxygène O² : Réaction simplifiée: (Luciférine + ATP) + (Luciférase + O²) < > Oxyluciférine + Photons Cette réaction se fait réellement en deux étapes ou plus avec dans certains

A- Hydrolyse enzymatique de l’amidon : 1- Protocole expérimental 1- Préparer un empois d’amidon puis le placer dans deux tubes à essais A et B. 2- Dans le tube à essai A, ajouter un peu de salive fraîche. 3- Placer les deux tubes à essais au bain-marie à 37°C pendant environ 5min. 4- Réaliser le test à l’eau iodée et à la liqueur de Fehling à t0 et t5 pour les tubes A et B. 2- Dessin [pic] 3- Résultats | | | Test à l'eau iodée