Thréonine

| | |la vie de la cellule : elles ont un rôle |Il s'agit de valine, leucine, isoleucine, | | |structurel, comme l'actine, un rôle dans la |thréonine, tryptophane, phénylalanine, | | |motilité, comme la myosine ; elles ont un |méthionine et lysine. | | |rôle catalytique (enzymes) ;

aussi à la formation des enzymes digestives et des hormones. Les protéines contenues dans l’œuf sont dites complètes, car elles renferment les neuf acides aminés (l'Histidine, l'Isoleucine, la Leucine, la Lysine, la Méthionine, la Phénylalanine, la Thréonine, la Tryptophane, la Valine) essentiels à l’organisme, et ce, dans des proportions optimales. En effet, la qualité protéique de l’œuf est telle qu'on l’utilise comme aliment de référence pour évaluer la qualité des autres protéines alimentaires. Précisons

uniquement dans des liaisons simples adoptent un arrangement tétraédrique. Ceux de l’atome d’oxygène impliqué dans une liaison double adoptent une géométrie plane. 6. GÉOMÉTRIE DES MOLÉCULES 57 13/09/11 16:08:51 11 1. Représentation de Lewis de la thréonine : H H O N H H H O C C C C O H H H H 2. Les doublets de l’atome d’azote adoptent un arrangement tétraédrique, car l’atome d’azote n’est impliqué que dans des liaisons simples. 3. Les doublets de l’atome de carbone impliqué dans une liaison double

s'établit en général entre le dérivé N-acétylglucosamine et la fonction amide de l'asparagine (acide aminé) - la liaison O-osidique est plus diverse. Elle s'établit par le dérivé N-acétylgalactosamine et la fonction alcool de la sérine ou de la thréonine. Ose-OH HN-acide aminé HO-acide aminé Ose-OH Protéine Protéine CH2OH CH2OH O Glc-NAc O O NH-COCH3 Liaison N-osidique Asn O Gal-NAc NH-COCH3 Liaison O-osidique Ser ou Thr Les N-glycoprotéines

1989) 3.3.3 Autres caractéristiques physico-chimiques Pas de données 3.4 Autres constituants chimiques de la plante - acides aminés: phénylalanine, valine, proline, thréonine, histidine, acide glutamique et carbohydrates. - flavonoïdes, coumarines, bases volatiles, tanins, stérols/triterpènes (Al Yahya, 1986) - pigment: le tégument externe de la graine renferme un

indispensables à notre organisme. 14 L'utilisation du génie génétique pourrait permettre d'améliorer la qualité nutritionnelle des plantes utilisées en alimentation animale, en augmenta nt la teneur en certains acides aminés (méthionine, lysine, thréonine, tryptophane). Ces élé ments, synthétisés en trop faible quantité par ces plantes, sont actuellement amenés sous forme de com pléments nutritifs. De plus, l'accumulation de certaines enzymes pourrait permettre d 'améliorer la digestibilité des

par acide aminé mais, en raison de controverses et d'évolutions techniques, les quantités conseillées par la FAO et l'OMS peuvent différer fortement selon les rapports. Ainsi, en 1985, il était conseillé de prendre chaque jour moins de 10 mg/kg de thréonine, puis presque 30 mg/kg en 1991 et environ 15 mg/kg en 2001[A 13]. Le rapport technique 935 FAO/OMS dresse un état des lieux en 2007[A 14]. La digestion des protéines se passe principalement dans l'intestin grêle et libère les acides aminés qui continuent

constituent une chaîne β. Question autocorrective n°2 Comparez les chaînes β des 2 types d’hémoglobine et indiquez quel est l’acide aminé qui a été changé dans le cas de la drépanocytose. Document 3 Val : valine His : histidine Leu : leucine Thr : thréonine Pro : proline Glu : acide glutamique Le phénotype de l’individu peut donc se définir à différentes échelles : de celle de l’organisme à celle des molécules qui constituent cet organisme. Les différences entre individus, même si elles sont directement

1.5.7.3 Liaison des fractions glucidiques et protéiques La liaison se fait entre le groupement réducteur terminal de la fraction glucidique et un acide aminé de la protéine au niveau : • d’une fonction alcool d’un acide aminé alcool (sérine, thréonine) = liaison O-Glycosidique • d’une fonction amide de la glutamine ou de l’asparagine : liaison N-glycosidique • la liaison se fait sur un motif spécifique, dans un environnement approprié de la protéine. 1.5.7.4 Rôle biologique des fractions glucidiques

en fonction de leur affinité pour l’eau : Polaires et chargés : très hydrophiles Basiques : lysine, arginine, histidine Acides : acide aspartique, acide glutamique Polaires non chargés : relativement hydrophile. Asparagine, glutamine, sérine, thréonine, tyrosine. Non polaires : hydrophobes. Glycine, méthionine, valine, alanine, proline, cystéine, leucine, tryptophane, phénylalanine, isolencine Acides aminée soufrés : cystéine, méthionine. Acides aminés aromatiques : tyrosine, phénylalanine,