Glycosylation

 et n’est pas influencée par  l’augmentation de galactose exogène (Huidekoper  et al 2005).  La glycosylation anor male  Comme  mentionné  précédemment,  on  a  signalé  de  nombreuses  anormalités  dans  les  glycoprotéines  chez  des  patients  atteints  de  galactosémie  classique  et  une  glycosylation  anormale pourrait être un facteur étiologique dans les complications à long terme des carences  en  GALT.  Cette  glycosylation  anormale  pourrait  être  liée  à  l’accumulation  de  galactose  1­  phosphate

régulation) Nature des modifications d’acides aminés après leur incorporation dans la chaîne polypeptidique - Carboxylation : Ajout d’un groupement acide carboxylique (COOH) Irréversibles - Hydroxylation : Ajout d’un hydroxyle (-OH) - Glycosylation : Ajout d’un glucide - Méthylation : Ajout d’un méthyl (-CH3) - Phosphorylation : Ajout d’un phosphate (H2PO4) - Acétylation : Ajout d’un acétyl (-(C=O)-CH3) Réversibles Mixte Carboxylation des acides aminés Une réaction de carboxylation

MEMBRANAIRES DU CYTOPLASME Compartiments dynamiques, constamment en mouvement et distincts formant des organites, tous ces organites contiennent des protéines particulières et ont des fonctions bien distinctes. L’appareil de Golgi permet la Glycosylation : Une réaction enzymatique liant un glucide À une chaîne peptidique ou une protéine, elle concerne essentiellement les protéines membranaires ainsi que les protéines sécrétées et à une grande importance dans la signalisation et la reconnaissance

un rôle majeur dans le processus d'exocytose, puisqu'il fait l'intermédiaire entre le réticulum endoplasmique et la membrane plasmique. Il est unique dans une cellule et régule le transport vésiculaire et se charge de modifier les protéines par glycosylation, sulfatation… Il est composé de deux faces : le site cis, face d'entrée des protéines sécrétées par le réticulum et le site transe, face de sortie des vésicules. Mitochondrie Rôle du mitochondrie: siège de la respiration cellulaire et production

indiquera que cette protéine devra être transporter vers les mitochondries ou les chloroplastes. La séquence signal est excisée dans le cytosol. Ces transport consomme de l'NRJ métabolique. La glycosylation : Enzyme localisée sur la face interne de la membrane du REG ==> rôle dans la glycosylation (=ajout d'un polysaccharide) sur les protéines ou lipides. Les protéines entièrement synthétisés dans le cytosol ne sont pas entièrement glycosylée. Les petits polysaccharides sont essentiellement

supérieure à celui du NESP. Sa demi-vie est inversement proportionnelle à la vitesse d’association, laquelle dépend des chaînes glycosylées et des acides sialiques. La demi-vie est proportionnelle au nombre d'acides sialiques et au pourcentage de glycosylation de la molécule. La vitesse d’internalisation est le même pour les deux ligands. Le ligand après internalisation est re-sécrété intact à 60 % et est dégradé à 40% dans les deux cas. En pratique, l'utilisation de la NESP ne nécessite qu'une injection

Pas de mémorisation Auto D’organes de lignées Allergènes Bactériens Ag à l'origine d'une hypersensibilité Etc… Allergène majeur et mineur Ag recombinant (voir allergènes) Proche mais pas identique à l’Ag natif Diffère notamment par la glycosylation 21 Moyens d'étude Purification : physico-chimique immunologique Dissection épitopique Réactivité croisée Cout de production Disponibilité comme réactif biologique Natifs +/- purifiés Recombinants Exemple des allergènes 22

de saccules ou citernes empilées les uns sur les autres, associés à des vésicules golgiennes(dyctiosomes). Fonction : Transfert des substances élaborées par la cellule. REG REL vésicules appareil de Golgi(activation et tri sulfatation, glycosylation des protéines) déversées dans le cytoplasme, déversées dans le milieu extérieur (vésicules golgiennes). C.5) Les lysosomes. Ce sont les agents de la défense cellulaire et de la phagocytose. C’est un organite contenant des enzymes(hydrolases)

cytosolique. Dans la séquence finale de la proteine on a plus la séquence signale. REG : → recueillis les proteines( issue de la séquence qui possedaient le signal, mais a la fin ne l'ont plus) → modification post-traductionnelles : dont glycosylation n-liée, dedans on trouve des enzymes capablent de glycosylé(accrochés des sucres aux proteines), arbre saccharidique qui est transfere sur la proteine.

développement microbien Les protéines coagulables La caséine k Structure primaire possédant deux régions contrastées: • Partie NH2 terminale (1 – 105) basique et hydrophobe • Partie COOH terminale (106 – 169) acide et hydrophile Þ Due à la glycosylation du résidu Thr133 par des maillons constitués de N-acétyl-galactosamine, galactose et d’acide N-acétyl-neuraminique Þ Due à localisation des résidus Glu sur la partie 137 - 158 • Au pH du lait (»6,8) les acides organiques (Glu, Asp) et radicaux