Glycosylation

Chaque sous-unité contient un fragment flavine adénine dinucléotide et un fer. L'enzyme est une glycoprotéine contenant 16 sucres neutres et 2 sucres aminés. L'enzyme contient également 3 résidus cystéine et 8 sites potentiels pour la glycosylation N-liée. La glucose oxydase ne nécessite aucun activateur, mais elle est inhibée par l'acétate de phénylmercure, 𝐴𝑔+ , 𝐻𝑔2+, 𝐶𝑢2+ et le pchloromercuribenzoate. Il n'est pas inhibé par les réactifs

la f-methionine N-terminale des procaryotes élimination de la methionine N terminale des proc et des euca acétylation des résidus lysine des histones des eucaryotes hydroxylation de résidus lysine et proline carboxylation des résidus glutamate glycosylation de résidus sérine, threonine ou asparagine phosphorylation sur serine, threonine ou tyrosine hydrolyses partielles permettant de cliver une chaine polypeptidique en deux ou plusieurs fragments isoprénylation sumoylation Etc … G. 1 : La maturation

change de conformation lors de la fixation sur le récepteur, il n’y a plus d’affinité avec le ribosome, quand celui se détache, la SRP rechange de conformation et donc a moins d’affinité avec son récepteur, ainsi elle est rejetée. δ) Glycosylation Se fait au niveau du RE granuleux. Les sucres activés par un nucléotide peut passés par la membrane du réticulum, se retrouvant dans la cavité du réticulum. Ces sucres activés sont transférés sur le polypeptide qui vient de terminer sa

*Phosphorylation ✗ Sérine ou thréonine phosphorylé grâce a des kinases et de l'ATP – Enzyme faiblement active – Enzyme phosphorylé 100 % active – Le contraire est possible Ex : Glycogène phosphorylase dégrade le glycogène pour liberer le glucose *Glycosylation ✗ Transférer une partie glucidique sur une protéine Glycoprotéine : – N-glycoprotéine (Asn) – O-glycoprotéine (Ser, Thréonine) *Iodination ✗ Fixation de molécule d'iode sur la tyrosine *Acétylation ✗ Sur des lysine *Méthylation

est couverte de ribosomes qui insèrent les protéines néosynthétisées dans le RE. Du RE, les protéines sont transportées vers l'appareil de Golgi grâce à des vésicules. • L'appareil de Golgi est le lieu de transformation finale des protéines. La glycosylation (ajout de chaînes glucidiques complexes) se réalise à ce niveau. • Les mitochondries jouent un rôle important dans le métabolisme de la cellule. Elles contiennent leur propre génome (l'ADN mitochondrial). C'est là que se déroulent la respiration

le foie (10%) et est véhiculée par voie sanguine vers les cellules cibles de la lignée érythrocytaire. Le gène de l'EPO est situé sur le chromosome 7.  Elle existe à l’état circulant sous plusieurs formes qui diffèrent par leurs pourcentages de glycosylation: la partie protéique de la molécule est toujours la même, ce sont les groupes de sucres (oligosaccharides) qui lui sont associés qui sont variables. La production rénale d’EPO est régulée par la concentration tissulaire en oxygène, la sécrétion

ribosomes libres pour les segments S et L, et au niveau du réticulum endoplasmique rugueux (RER) pour le segment M [4]. Une première glycosylation des protéines G1 et G2 a lieu dans le RER où elles sont associées en hétérodimères. Des ARN complémentaires ou antigénomiques servant de matrices pour la réplication sont ensuite synthétisés [5]. La deuxième glycosylation des glycoprotéines et l'assemblage des virions ont lieu au niveau de l'appareil de Golgi. L'assemblage des virions serait déclenché

spontané · Le système cardio-vasculaire : · Atteinte de la média des artères anévrismes · Atteinte des valves cardiaques insuffisance cardiaque 8RER: synthése des 3 chaines a (polyméres de 3 aa dont Gly) Golgi : hydroxylation (proline, lysine) + glycosylation assemblage de la triple hélice + peptides linéaires latéraux . = tropocollagene Vésicules de transport : exocytose Membrane plasmique : clivage des télopeptides —_ libération du procollagéne (300 x 4,5 nm) Milieu extracellulaire : polymérisation

Grace à ces propriétés, l’EPO a intéressé le milieu médical (pour  combattre en autre l’anémie) et bien sûr le milieu sportif. Les  scientifiques ont mis au point des EPO recombinante         •   EPO recombinante    La molécule d’EPO a subi une glycosylation qui est une réaction  enzymatique permettant d’établir une liaison covalente entre une  protéine et un glucide.   (Une réaction enzymatique est une ​ réaction chimique​  ou biochimique  catalysée par une ​ enzyme​ )          L’EPO comme nous l

des lipides, des protéines membranaires ou sécrétées – Appareil de Golgi : modification (post-traductionnelle) et tri des lipides et des protéines issus du RE, synthèse de composants de la matrice extracellulaire (également important dans la glycosylation) – Lysosomes : digestion intracellulaire des macromolécules issues notamment de l'environnement – Vésicules : transport entre certains compartiments et membrane plasmique (les protéines peuvent passées par la voie sécrétoire mais ce n’est pas