Glycosylation

de base. 6 Protéines glyquées - Hémoglobine glyquée (HbA1c) Le glucose se fixe à toutes les protéines sur leurs fonctions amines, par une liaison céto-amine, selon un processus non enzymatique qui constitue la glycation. Il s'oppose à la glycosylation (fixation enzymatique de sucres sur les protéines) d'où l'abandon du terme d'Hb glycosylée au profit d'Hb glyquée. L'intensité de la glycation dépend du niveau de la glycémie, de la durée de vie de la protéine, de sa structure et de son accessibilité

la protéine s’arrête. Exocytose : fusion de la membrane de la vésicule avec la membrane plasmique. Dans l’appareil de Golgi, les protéines subissent la maturation (fixation de chaînes de sucre – de glucide – sur la protéine = glycoprotéine = glycosylation ; repliement de la protéine dans l’espace). Ensuite, la protéine est exportée et agit soit sur les cellules voisines ou dans la circulation sanguine agit sur d’autres cellules : les hormones. Régulation de l’expression des gènes (l’ADN est codée

hydroxyle d'une hydroxylysine dans le collagène. Cependant, les acides aminés impliqués sont souvent la sérine ou la thréonine. Les polysaccharides liés à N, sont unis par covalence à l'azote de la liaison peptidique de certaines asparagines. La glycosylation est un évènement post-traductionnel qui n'a lieu que chez les eucaryotes. Les protéines glycosylées sont destinées à être sécrétées ou à être intégrée à la membrane plasmique. La détermination de la structure des glycoprotéines est actuellement

ribosome sur le REG 6. protéines transportées 7. vésicule golgienne 8. appareil de Golgi 9. face cis de l'appareil de Golgi 10. face trans de l'appareil de Golgi 11. saccules membranaires d'un dictyosome Il assure la glycosylation : accrochage de glucides sur les protéines. Et il les adressera donc vers telle ou telle vésicule. Le golgi emballe et trie les protéines. Les grains de zymogène sont secrétés lors de la digestion, les grains de zymogène c’est la condensation

humains), qui diminue lorsque l'individu vieillit. De multiples théories ont été proposées. Les unes font appel à l'usure du métabolisme cellulaire : erreurs cumulées catastrophiques de traduction ou de post-traduction (portant par exemple sur la glycosylation), perte de la résistance aux radicaux libres, dysfonction des protéines du choc thermique, des mitochondries, ou encore accumulation progressive de déchets toxiques (mais les lipofuscines accumulées au cours du vieillissement ne paraissent pas

clivage de la CGA par des enzymes protéolytiques entraîne la formation de nombreux peptides dérivés bioactifs. La CgA agit comme une pro-hormone et l’apparition de ses peptides dérivés dépend des sites de clivage. Les sites de phosphorylation et de glycosylation constituent autant de sites de modifications post-traductionnelles. De nombreuses études cliniques ont montré l’intérêt du dosage de la CgA circulante dans l’approche diagnostique et pronostique des tumeurs neuroendocrines. Ce marqueur général

réactifs : - la sérine intervient dans des mécanismes de catalyse enzymatique - la sérine, la thréonine et la tyrosine sont des sites potentiels de phosphorylation - la sérine, la thréonine et l'asparagine sont des sites potentiels de O et N-glycosylations - l'hydroxyle de la tyrosine donne au noyau phényle une réactivité assez forte qui favorise les substitutions électrophiles. L'iodation enzymatique de la tyrosine est une étape dans la biosynthèse des prohormone (T4) et hormone (T3) thyroïdiennes

d'isoelectric sont utilisés pour se différencier entre les types d'Epo. Les formes(formulaires) de rhEpo diffèrent d'Epo urinaire purifié naturel, qui a des bandes(orchestres) plus acides, probablement en raison des modifications post-de-traduction comme glycosylation. De telles différences de l'analyse d'urine nous ont permis d'attribuer excrété Epo à une origine naturelle ou recombinante : l'interprétation des résultats doit être conformément au Document EPO2009 (114) Technique WADA.  Méthode Indirecte de

nombreuses espèces animales, dont un primate non humain et par diverses voies (orale, intraveineuse, intrapéritonéale, intracérébrale) Par ailleurs il existe des similitudes physiques et chimiques (migration en immunoélectrophorèse, degré de glycosylation) entre l'agent infectieux de l'ESB et celui de La nv MCJ : les lésions cérébrales de ces deux affections contiennent une PrPsc dite de type 4 tandis que celles des MCJ sporadiques ou des MCJ iatrogènes contiennent (respectivement) une PrPsc de

Howell D.S., Altman R.B., Buckwalter J.A., Goldberg V.M. (Eds). WB Saunders Co, Phila. 3rd Edition 2001 2. Pokharna H.K., Monnier V.M., Boja B., Moskowitz R.W.; J Orthop Res 13:13-21, 1995 3. Pokharna H.K., Monnier V.M., Boja B., Moskowitz R.W.; Glycosylation & Disease 1:185-190, 1994 4. Monnier V.M., Sell D.R., Pokharba H., Moskowitz R.W.; Post-translational protein modification by the Maillard reaction; relevance to aging of extracellular matrix molecules. NIA/Am Acad Orthop Surg Workshop, 1992 5