Chymotrypsine

et aZ., 1988; Golde et aZ.,1989). APPTslhas been shown to be identical with protease nexin-II which is secreted from human fibroblasts (Van Nostrand and Cunningham, 1987) and forms inhibitory complexes with trypsin (Oltersdorf et al., 1989) and chymotrypsin (Van Nostrand et al, 1989). The postulated splice product APPsG3 homologous to APPTslbut is carboxyl is terminally truncated and therefore could yield a non-amyloidogenic secreted form (De Sauvage and Octave, 1989). APP is found in human brain

le PRSS1 produisant une forme de trypsine[->7] résistante à la dégradation, et des mutations sur la SPINK1 codant pour un facteur dégradant la trypsine2. Ces facteurs semblent cependant des facteurs favorisants que causal de la maladie La chymotrypsine est une protéase[->8] digestive, fabriquée par le pancréas[->9], de la famille des sérine-protéases[->10], qui peut accomplir la protéolyse[->11]. Elle coupe préférentiellement les protéines au niveau de la liaison carboxylique de la tyrosine[->12]

pancréatiques, l’amylase, et la lipase sont les plus efficaces 28 • Fonction du suc pancréatique Digestion des protides Entérokinase Entérokinase Trypsinogène Chymotrypsinogène (précurseurs inactifs) POLYPEPTIDES Trypsine Chymotrypsine TRIPEPTIDES DIPEPTIDES ACIDES AMINES 29 • Fonction du suc pancréatique Digestion des glucides AMYLASE PANCREATIQUE Disaccharides issus de la digestion buccale POLYSACCHARIDES DISACCHARIDES Fibres alimentaires 30

des lipides et des protéines. Les cellules acineuses sécrètent le suc pancréatique et constituent la partie exocrine du pancréas ; le suc pancréatique contient des enzymes qui digèrent l'amidon (amylase pancréatique), les protéines (trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase), les triacylglycérols (lipase pancréatique)) et les acides nucléiques (nucléases). Les îlots pancréatiques (ou îlots de Langerhans) sécrètent des hormones, l'insuline et le glucagon, et constituent la portion endocrine du pancréas

fortement la crosse de hockey. A ces deux extrémités seront décrites deux paires de chaines légères, une chaine légère 1 et une chaine légère 2, identiques deux a deux sur l’autre tête. Actine longueur 1µm, et longueur 5 à 7 nm Traitement par la chymotrypsine : Scinde en deux parties égales (et non pas en poids !) une première part appelée méromyosine lourde et le restant de la queue de la molécule sera appelé méromyosine légère. Cette dernière sera la molécule qui constituera la queue de la molécule

 hydrolyse de la liaison peptidique  entre deux acides aminés: Liaison peptidique Hydrolyse 9 2.1. DES PROTÉASES EXTRACELLULAIRES DIGÈRENT LES  PROTÉINES ASSIMILÉES • Des protéases présentes dans l’estomac et l’intestin (pepsine, chymotrypsine,  trypsine etc.).. permettent la digestion des protéines ingérées. • Les acides aminés et les petits peptides sont absorbés par les cellules  épithéliales puis transférés aux tissus (surtout dans le foie) via la circulation  sanguine.

dont les cellules endothéliales, les cellules musculaires lisses et épithéliales. Il existe aussi une forme soluble, plasmatique, sécrétée par les cellules endothéliales. Les chymases appartiennent à la famille des sérine-protéases, proches de la chymotrypsine. Il en existe plusieurs isoformes classées en deux sousgroupes, α-chymase et β-chymase. Les chymases ont été retrouvées dans les mastocytes et les cellules endothéliales cardiaques, il n’existe pas de forme circulante. Les chymases génèrent l’Ang

terminal du peptide et casse les liaisons au fur et à mesure Carboxypeptidases • Endopeptidase : – Trypsine (tombe souvent à l'examen), elle coupe la liaison peptidique engageant les AA basiques, elle coupe côté C terminal (Lys, Arg) – Chymotrypsine : Phe, Trp, Tyr – Pepsine : Tyr, Trp, Phe, Leu – Thermolysine IV – Les peptides d'intérêts  Glucathion (à connaître, tombe souvent à l'examen) → action antioxydante, protège la cellule, constitué de 3 AA : acide glutamique – cystéine – glycine

acides biliaires - cholestérol - lécithine - substances liposolubles (médicaments) « sels bilaires » décomposition des graisses Fig 25 Circuit entérohépatique PANCREAS : Pancréas exocrine Sécrétion d’enzymes digestives (trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase, amylase, maltase, lipase) + bicarbonate Pancréas endocrine Sécrétion d’hormones (insuline/glucagon pour glycémie) Fig 26 Fig 27 TRAJET DES VOIES BILIAIRES ET PANCREATIQUES : Fig 28 3. Épithélium intestinal

qui coupent du côté amino terminal (NH2) de l’acide aminé. Voici quelques exemples d’enzymes : Les endoprotéases : Nom Provenance Acides aminés Côté de la coupure Pepsine Suc gastrique L,M,F,Y,W amino Trypsine Suc pancréatique K,R carboxy Chymotrypsine Suc pancréatique F,Y,W carboxy Les exoprotéases : Nom Provenance Acides aminés Côté de la coupure Carboxypeptidase A Suc pancréatique ≠ K,R,P carboxy terminal Carboxypeptidase B Suc pancréatique K,R carboxy terminal Il existe également des protéases