Chymotrypsine

biliaires. ( Les enzymes protéolytiques, qui hydrolysent les protéines. Exemple : la trypsine, qui est synthétisée par le pancréas sous une forme inactive appelée « trypsinogène », elle devient active en trypsine dans la lumière de l'intestin. La chymotrypsine, elle aussi produite par le pancréas sous une forme inactive, le chymotripsinogène, devient active par le même procédé. L'élastase, est produite sous une forme inactive : la proélastase. Les carboxypeptidases, produits sous forme inactive : les

déverse dans l'intestin grêle.     Composition du suc pancréatique:  eau + bicarbonate de sodium qui donne un pH basique à la solution + enzymes   Les enzymes du suc pancréatique : amylase pancréatique (hydrolyse de glucides) - trypsine - chymotrypsine - carboxypeptidase (hydrolyse des protéines et des polypeptides) - La lipase pancréatique  (hydrolyse des triglycérides) -  ribonucléase et désoxyribonucléase. (hydrolyse des acides nucléiques) Remarque : ces enzymes sont d'abord sécrétées sous

dans des protéines fonctionnellement très différentes, telles que des enzymes, des protéines de transport et des anticorps (Figure 1.6E). Protéines 23 Figure 1.6 (A) EGF CHYMOTRYPSINE K Ca K K K K K UROKINASE FACTEUR IX PLASMINOGÈNE Domaines des sérine protéases homologues à la chymotrypsine. Domaine de liaison au calcium. Domaines homologues au facteur de croissance épidermique, EGF. Domaine kringle. (B) (C) C F C Résidus hydrophobes D H F Résidus hydrophobes

fonctionnellement très différentes, telles que des enzymes, des protéines de transport et des anticorps (Figure 1.6E). Protéines 23 Figure 1.6 (A) EGF CHYMOTRYPSINE K UROKINASE Ca K K K FACTEUR IX K K PLASMINOGÈNE Domaines homologues au facteur de croissance épidermique, EGF. Domaines des sérine protéases homologues à la chymotrypsine. Domaine kringle. Domaine de liaison au calcium. (B) (C) C F C D Résidus hydrophobes Résidus hydrophobes H F E B G C N A N (D) (E) 5 4

mélange des deux (les éléments étant interconnectés par des boucles ou des tours). • Le repliement dans l'espace de plusieurs motifs simples forme des supermotifs ou domaines (d'une taille de 30 à 300 aa). Exemples : domaine EGF, domaine chymotrypsine, domaine moteur de kinésine, domaine kinase, …). P (par exemple, une excitation électronique, un déplacement de proton, le rapprochement de deux molécules ou groupements réactifs, …). L'enzyme, en positionnant et "préparant" le substrat,

Modifications irréversibles Contrôle de l’activité enzymatique par protéolyse ménagée : processus d’activation courant (enzymes digestives, enzymes de la cascade de coagulation du sang) Précurseur inactif = zymogène Exemple : Chymotrypsinogène – Chymotrypsine, enzyme produit par le pancréas qui le secrète dans l’intestin où il participe à la digestion des protéines alimentaires. L’activité des enzymes peut être contrôlée par des agents modulateurs Inhibiteurs ou activateurs Inhibitions irréversibles

d’expériences d’hydrolyse de biomolécules, il s’agira d’introduire la notion d’enzyme, et de conditions de la catalyse enzymatique [TP]. On précisera la terminologie des enzymes : nom + ase et on notera quelques exceptions : pepsine, trypsine, chymotrypsine. L’analyse de ces expériences fera appel aux réactions de caractérisation des biomolécules en liaison avec les enseignements des sciences physiques et chimiques. On pourra présenter, par exemple sous forme de tableau, les phénomènes biochimiques

d’expériences d’hydrolyse de biomolécules, il s’agira d’introduire la notion d’enzyme, et de conditions de la catalyse enzymatique [TP]. On précisera la terminologie des enzymes : nom + ase et on notera quelques exceptions : pepsine, trypsine, chymotrypsine. L’analyse de ces expériences fera appel aux réactions de caractérisation des biomolécules en liaison avec les enseignements des sciences physiques et chimiques. On pourra présenter, par exemple sous forme de tableau, les phénomènes biochimiques

faisant des prélèvements dans les lumières des acinus, on trouve : • Des enzymes et des bicarbonates ( HCO3- : cellules centroacineuses) ➢ (amylase : catalyse l’hydrolyse d’amidon ➢ protéase : trypsine + chymotrypsine, elle catalyse l’hydrolyse des protéines il faut dons qu’elle soit désactivée mais c’est le cas puisqu’elle n’est active qu’à pH8 et le duodénum est à pH2, elles ne seront actives que dans l’intestin grêle lorsque les bicarbonates auront permis

protection de l’individu. Cas des enzymes digestives : zymogènes précurseurs. Pepsinogène par autocatalyse fournit pepsine capable de couper ensuite son propre précurseur. Trypsinogène catalyse par trypsine: donne trypsine. Chymotrypsinogène donne chymotrypsine par trypsine ou autres: non autocatalytique. Cas de la cascade du complément, un système de protéases se déclenche dans le plasma pour la défense immunitaire non spécifique aboutissant à la lyse de cellules étrangères. (bactéries) (complexe de